ФГБОУ ВПО « Воронежский государственный технический университет»

О.Н. Болдырева

сТАТИЧЕСКАЯ

И ДИНАМИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ

Утверждено Редакционно-издательским советом

университета в качестве учебного пособия

Воронеж 2012

УДК 546.07.

Болдырева О.Н. Статическая и динамическая биохимия: учеб. пособие / О.Н. Болдырева. Воронеж: ФГБОУ ВПО «Воронежский государственный технический университет», 2012. 234 с.

В учебном пособии изложены вопросы о гормонах и витаминах в химических реакциях обмена веществ.

Издание соответствует требованиям Федерального государственного образовательного стандарта высшего профессионального образования по направлению подготовки бакалавров 201000 «Биотехнические системы и технологии», профилям «Биотехнические и медицинские аппараты и системы», «Менеджмент управления качеством в здравоохранении», дисциплине «Биохимия».

Учебное пособие подготовлено в электронном виде в текстовом редакторе MS Word 2003 и содержится в файле «Стат. и динам. биохимия.doc».

Табл. 2. Ил. 9. Библиогр.: 12 назв.

Рецензенты: сектор медико-биологических проблем Межвузовского центра трансфера технологий (руководитель д-р мед. наук, проф. В.М. Усков);

канд. хим. наук, доц. В.П. Горшунова

© Болдырева О.Н., 2012

© Оформление. ФГБОУ ВПО

«Воронежский государственный технический университет», 2012

Введение

Бурное развитие биохимии в конце ХХ века укрепило позиции этой науки в качестве фундамента для развития многих направлений в биологии и медицине. Биохимия раскрывает законы жизнедеятельности организмов на молекулярном уровне. Подготовка квалифицированного специалиста направления «Биотехнические системы и технологии» требует глубокого овладения знаниями процессов обмена белков, углеводов и липидов в организме человека. Кроме того, овладение биохимическими знаниями является основой для изучения других специальных дисциплин.

Учебное пособие соответствует Федеральному государственному образовательному стандарту для естественно-гуманитарного факультета технических вузов. Учебное пособие подразделяется на три главы, каждая глава посвящена одной теме и содержит основные сведения по изучаемым вопросам.

В первой главе рассматриваются вопросы строения и обмена белков, которые являются основным строительным материалом различных биологических структур клеток организма.

Вторая глава посвящена вопросу строения и обмена углеводов – наиболее распространенные соединения, используемые в процессе жизнедеятельности клетки.

Третья глава содержит сведения о липидах, которые в структурном отношении являются сложными эфирами жирных кислот и разнообразных спиртов. Обновление липидов тканей и органов организма требует предварительного внутриклеточного ферментативного их гидролиза.

Для лучшего усвоения биохимических знаний студентами после каждой главы помещен словарь основных понятий и терминов, а также контрольно-проверочные вопросы, что помогает закреплению материала, делает процесс обучения более доступным, самостоятельным и прочным.

1. БЕЛКИ

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки иначе называют протеинами; этот термин введён в 1838 г. и образован от греч. слова proteos – первостепенный.

Белки составляют значительную часть тканей живого организма: до 25% сырой и до 45 – 50% сухой массы. Они содержат 50 – 59% углерода, 6,5 – 7,3% водорода, 15 – 18% азота, 21 – 24% кислорода, до 2,5% серы. Для большинства белков характерна довольно постоянная доля азота (в среднем 16% от сухой массы) по сравнению с другими элементами. Этот показатель используют для расчёта количественного содержания белка. Для этого массу азота, найденную при анализе, умножают на коэффициент 6,25 (100:16 = 6,25).

В составе некоторых белков обнаруживают фосфор, железо, цинк, медь и другие элементы.

1.1. Аминокислоты Протеиногенные аминокислоты

Структурными блоками или мономерами белков служат α-аминокислоты L-ряда (см. табл.1). Общая формула α-аминокислот имеет следующий вид:

H

|

R – C – COOH

|

NH₂

Выделенное звено формулы α-аминокислоты является неизменным для всех протеиногенных

Таблица 1

Протеиногенные аминокислоты

Формула	Название	Сокращённое обозначение
H2N – CH2 – COOH	Глицин	гли
H3C – CH – COOH | NH2	Аланин	ала
H3C CH – CH – COOH H3C | NH2	Валин	вал
H3C CH – CH2 – CH– COOH H3C | NH2	Лейцин	лей
H3C – CH2 – CH – CH – COOH | | CH3 NH2	Изолейцин	иле
HOOC – CH2 – CH – COOH | NH2	Аспарагиновая кислота	асп
O C – CH2 – CH– COOH H2N | NH2	Аспарагин	асн
HOOC – CH2 – CH2 – CH – COOH | NH2	Глутаминовая кислота	глу
O C – CH2– CH2 – CH– COOH H2N | NH2	Глутамин	глн
HO – CH2 – CH – COOH | NH2	Серин	сер

Продолжение табл.1

Формула	Название	Сокращённое обозначение
H3C – CH – CH – COOH | | OH NH2	Треонин	тре
HS – CH2 – CH – COOH | NH2	Цистеин	цис
H3C – S – CH2 – CH2 – CH – COOH | NH2	Метионин	мет
NH2 – C – CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH | | | NH NH2	Аргинин	арг
NH2–C–CH2–CH2–CH2–CH2–CH– COOH | NH2	Лизин	лиз
N – C – CH2 – CH – COOH | | | | | HC CH NH2 N | H	Гистидин	Гис
HN – CH – COOH | | H2C CH2 CH2	Пролин	про
– CH2 – CH – COOH | NH2	Фенилаланин	фен

Окончание табл.1

Формула	Название	Сокращённое обозначение
H O – – CH2 – CH – COOH | NH2	Тирозин	тир
CH HC C – C – CH2 – CH – COOH | | | | | | HC C CH NH2 CH N | H	Триптофан	три

аминокислот, его можно назвать аминокислотным блоком. Аминокислоты различаются по структуре бокового радикала (R), а, следовательно, и по физико-химическим свойствам, присущим этим радикалам.

В некоторых белках встречаются редкие аминокислоты (оксипролин, -карбоксиглутаминовая кислота, гидроксилизин, 3,5-дийодтирозин и др.), которые являются производными тех же 20 протеиногенных аминокислот.

Аминокислоты относятся к амфотерным электролитам: рассмотрим амфотерность аминокислот на примере аланина.

H H

| |

H ₃C – C – COOH H₃C – C – COO^-

| |

NH₂ N⁺H₃

Недиссоциированная Диполярная форма

форма анилина анилина

Взаимодействие диполярного иона с кислотой можно выразить следующей схемой:

H H

| |

H₃C – C – COO^- + Н H₃C – C – COOH

| |

N⁺H₃ N⁺H₃

Превращение диполярного иона в щелочной среде:

H H

| |

H ₃C – C – COO^- + НO^- H₃C – C – COO^- + H₂O

| |

N⁺H₃ N⁺H₃

По кислотно-основным свойствам аминокислоты делят в зависимости от физико-химических свойств бокового радикала на три группы: кислые, основные и нейтральные.

К кислым относятся аминокислоты с карбоксильными группами в боковом радикале: аспарагиновая и глутаминовая кислоты. К основным относятся аминокислоты лизин, аргинин и гистидин, имеющие в боковом радикале группировку с основными свойствами: аминогруппу, гуанидиновую и имидазольную группы. Все остальные аминокислоты – нейтральные, так как их боковой радикал не проявляет ни кислых, ни основных свойств.

Следовательно, аминокислоты имеют суммарный нулевой, положительный или отрицательный заряд, зависящий от рН-среды. Значение рН-среды, при котором заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой и является одной из важнейших констант, характеризующих аминокислоту.

По биологическому значению аминокислоты

подразделяются на заменимые, полузаменимые и незаменимые.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве. К ним относятся глицин, аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин.

Полузаменимые аминокислоты образуются в организме, но в недостаточном количестве. Для организма человека такими аминокислотами являются тирозин, аргинин, гистидин.

Незаменимые аминокислоты в организме человека не синтезируются, поэтому они должны поступать с пищей. Незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, триптофан.

Аминокислотный состав белков определяется не доступностью или незаменимостью той или иной аминокислоты, а назначением белка, его биологической функцией.