1. Оксидоредуктазы - катализируют различные овр с участием 2 субстратов
(перенос е- или атомов водорода с одного субстрата на другой).
Систематическое наименование «донор: акцептор–оксидоредуктаза»,
Рабочее: субстрат – подкласс оксидоредуктаз.
Дегидрогеназы. В этот подкласс входят ферменты, катализирующие реакции
дегидрирования (отщепления водорода).
В качестве акцепторов электронов используются коферменты NAD+, NADP+, FAD, FMN.
Оксидазы. Акцептором электрона служит молекулярный кислород. Пример:
Оксигеназы (гидроксилазы) – атом кислорода из молекулы кислорода присоединяется к субстрату
2. Трансферазы – катализируют перенос функц. Гр. От одного соед-я к другому.
Подразделяют в зависимости от переносимой группы.Название «донор: акцептор-транспортируемая группа-трансфераза».
Например: аминотрансферазы, ацилтрансферазы, метилтрансферазы,
гликозилтрансферазы, киназы (фосфотрансферазы).
3. Гидролазы – катализируют реакции гидролиза (расщепления ковалентной
связи с присоединением молекулы воды по месту разрыва). Подразделяют в зависимости от расщепляемой связи.
Наименование «субстрат—гидролаза» или прямым присоединением к названию субстрата суффикса «аза», например, протеаза, липаза, фосфолипаза, рибонуклеаза. Пример реакции
Для отдельных классов гидролаз применимы специальные термины, характеризующие гидролиз определённой химической связи: эстеразы, фосфатазы и др.
4. Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстратов негидролитическим путём
определённую группу (при этом могут отщепляться СО2, Н2О, NН2, SН2 и др.) или присоединяющие чаще всего молекулу воды по двойной связи.
Наименование «субстрат-отщепляемая или присоединяемая группировка».
5. Изомеразы - катализируют различные внутримолекуляр. Превращения.
Подразделяют в зависимости от типа реакции изомеризации.
Как общее название ферментов этого класса применяют термин «изомеразы», например,
Изомеразы могут катализировать внутримолекулярные ОВР, осуществляя
взаимопревращения альдоз и кетоз, кетонных и енольных групп, перемещения двойных связей внутри молекулы
Когда изомеризация состоит во внутримолекулярном переносе группы, фермент
называют «мутазой»
6. Лигазы (синтетазы) – катализируют реакции присоединения друг к другу
двух молекул с образованием ковалентной связи. Этот процесс сопряжён с разрывом фосфоэфирной связи в молекуле АТФ (или других нуклеозидтрифосфатов) или с разрывом макроэргических связей других соединений.
При использовании энергии гидролиза АТФ – называют лигазами, или синтетазами
Если источником энергии служит любое другое макроэрг. соединение (не АТФ) – называют синтазами
Вопрос 15
Строение ферментов. Каталитический и регуляторный центры. Взаимодействие ферментов с лигандами. Механизм действия ферментов. Формирование ферментсубстратного комплекса. Гипотеза «ключ-замок» и гипотеза индуцированного соответствия
По химическому строению различают:
Простые ферменты (состоят только из АК)
Сложные ферменты (имеют небелковую часть или простетическую группу).
Апофермент – белковая часть.
Кофермент – небелковая часть, м.б. связана ковалентно с апоферментом (тогда называют простетической группой – это FАD, FMN, биотин), но м.б. и нековалентно связана (NAD+)
Кофактор – небелковая часть (ионы Zn, Cu, K)
АЦ фермента – центр соединения фермента с субстратом в процессе катализа.
В АЦ различают две зоны:
Центр связывания, ответственный за присоединение субстрата
Каталитический центр, отвечающий за химическое превращение субстрата.
Свойства АЦ:
Эффект сближения и ориентации реагентов: в АЦ фермента субстраты
располагаются таким образом, чтобы участвующие в реакции функциональные группы субстратов находились в непосредственной близости друг к другу. Такое упорядоченное расположение субстратов вызывает уменьшение энтропии и, как следствие, снижение энергии активации (Еа), что определяет каталитическую эффективность ферментов.
Эффект деформации субстрата: АЦ фермента также способствует
дестабилизации межатомных связей в молекуле субстрата, что облегчает протекание химической реакции и образование продуктов
Регуляторный (аллостерический) центр – с этой зоной фермента
взаимодействуют вещества, влияющие на его каталитическую активность.
Гипотезы соответствия:
1. Гипотеза «Ключ-замок» - АЦ фермента комплементарен субстрату, т.е.
соответствует ему как "ключ замку". После взаимодействия субстрата ("ключ") с активным центром ("замок") происходят химические превращения субстрата в продукт. АЦ при этом рассматривался как стабильная, жёстко детерминированная структура.
2. «Гипотеза индуцированного соответствия» (рука-перчатка) – АЦ является
гибкой стр-рой по отношению к субстрату. Субстрат, взаимодействуя с АЦ фермента, вызывает изменение его конформации, приводя к формированию фермент-субстратного комплекса, благоприятного для химических модификаций субстрата. При этом молекула субстрата также изменяет свою конформацию, что обеспечивает более высокую эффективность ферментативной реакции.
Механизм действия ферментов:
I – этап сближения и ориентации субстрата относительно активного центра фермента;
II – образование фермент субстратного комплекса (ES) в результате индуцированного соответствия;
III – деформация субстрата и образование нестабильного комплекса фермент-продукт (ЕР);
IV – распад комплекса (ЕР) с высвобождением продуктов реакции из активного центра фермента и освобождением фермента.