Вопрос 14 Ферменты, определение. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов, виды. Классификация и номенклатура ферментов, примеры.

Ферменты, или энзимы – класс веществ белковой природы, используемый

живыми организмами для осуществления с высокой скоростью взаимосвязанных химических реакций.

Особенности ферментативного катализа:

1. Скорость ферментативных реакций выше

2. Обладают высокой специфичностью к субстрату

3. По своей химической природе белки

4. Подвержены регуляции (есть активаторы и ингибиторы ферментов)

5. Обладают конформационной лабильностью – способностью к небольшим изменениям своей структуры за счет разрыва и образования новых слабых связей.

6. Реакции протекают только в физиологических условиях (определенные значения температуры, давления и рН)

Специфичность – важное свойство ферментов, определяющее биологическую

значимость этих молекул. Различают субстратную и каталитическую специфичности фермента, определяемые строением активного центра:

1. Абсолютная субстратная специфичность – активный центр ферментов,

обладающих абсолютной субстратной специфичностью, комплементарен только одному субстрату (уреаза, катализирующая гидролиз мочевины до диоксида углерода и аммиака).

2. Групповая субстратная специфичность – фермент катализирует однотипные

реакции с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов

(панкреатич. липаза катализирует гидролиз любой молекулы жира (триацилглицерола) до молекулы моноацилглицерола и двух молекул высших жирных кислот)

3. Стереоспецифичность – при наличии у субстрата нескольких стереоизомеров

фермент проявляет абсолютную специфичность к одному из них (большинство моносахаридов и продуктов их обмена в организме человека и других млекопитающих относят к D-стереоизомерам. Ферменты, осуществляющие их метаболизм, имеют специфичность к D-, а не к L-сахарам).

4. Каталитическая специфичность (специфичность пути превращения

субстрата) - фермент катализирует превращение присоединённого субстрата по одному из возможных путей его превращения, который обеспечивается строением каталитического участка активного центра фермента

Например: молекула глюкозо-6-фосфата в клетках печени человека – субстрат 4

различных ферментов: фосфоглюкомутазы, глюкозо-6-фосфатфосфатазы, фосфоглюкоизомеразы и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы. Из-за особенностей строения каталитических участков этих ферментов происходит различное превращение этого соединения с образованием 4 различных продуктов: глюкоза, глюкозо-1-фосфат, 6-фосфоглюконолактон, фруктозо-6-фосфат).

Номенклатура ферментов:

1. Рабочее название: в названии большинства ферментов содержится суффикс

«аза», присоединённый к названию субстрата реакции (уреаза, сахараза, липаза, нуклеаза) или к названию хим. превращения определённого субстрата (лактатдегидрогеназа, аденилатциклаза, фосфоглюкомутаза, пируваткарбоксилаза).

Сохранился ряд тривиальных названий: трипсин, пепсин, ренин, тромбин.

2. Систематическое название: в соответствии с классификацией каждый фермент

получил систематическое название, однозначно характеризующее катализируемую им химическую реакцию.

Например: D-глицеральдегид-3-фосфат: NAD–оксидоредуктаза

(рабочее название – глицеральдегидфосфатдегидрогеназа).

Из названия следует, что субстратом фермента служит D-глицеральдегид-3-фосфат, тип катализируемой реакции: О-В в присутствии кофермента NAD⁺.

3. Кодовое название: четырёхзначное цифровое обозначение, где первая цифра

обозначает класс фермента, вторая цифра (подкласс) уточняет преобразуемую группировку, третья (подподкласс) –уточняет дополнительных участников реакции (например, донора и акцептора) и четвёртая – порядковый номер фермента в данной подгруппе. (Малатдегидрогеназа имеет кодовый шифр 1.1.1.38)

Классы ферментов:

Каждый из 6 классов имеет свой порядковый номер, строго закреплённый за ним.