- •Вопрос11 Конформационная лабильность белков. Денатурация, признаки и факторы ее вызывающие. Защита от денатурации специализированными белками теплового шока (шаперонами).
- •Вопрос 12 Принципы классификации белков. Классификация по составу и биологическим функциям, примеры представителей отдельных классов.
- •Вопрос 13 Иммуноглобулины, классы иммуноглобулинов, особенности строения и функционирования.
- •Вопрос 14 Ферменты, определение. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов, виды. Классификация и номенклатура ферментов, примеры.
- •4. Каталитическая специфичность (специфичность пути превращения
- •1. Оксидоредуктазы - катализируют различные овр с участием 2 субстратов
- •2. Трансферазы – катализируют перенос функц. Гр. От одного соед-я к другому.
- •3. Гидролазы – катализируют реакции гидролиза (расщепления ковалентной
- •4. Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстратов негидролитическим путём
- •5. Изомеразы - катализируют различные внутримолекуляр. Превращения.
- •6. Лигазы (синтетазы) – катализируют реакции присоединения друг к другу
Вопрос11 Конформационная лабильность белков. Денатурация, признаки и факторы ее вызывающие. Защита от денатурации специализированными белками теплового шока (шаперонами).
А. Конформационная лабильность белков
Конформационная лабильность белков – склонность к небольшим
изменениям конформации за счёт разрыва одних и образования других слабых связей.
Т.к. белки состоят из огромного числа атомов, находящихся в постоянном
(броуновском) движении, это приводит к небольшим перемещениям отдельных участков ППЦ, которые обычно не нарушают общую структуру белка и его функции.
Конформация белка может меняться при изменении физ. и хим. свойств среды, а
также при взаимодействии белка с другими молекулами. При этом происходит изменение пространственной структуры не только участка, контактирующего с другой молекулой, но и конформации белка в целом. Эти изменения играют огромную роль в функционировании белков в живой клетке.
Б. Денатурация, признаки и факторы ее вызывающие.
Денатурация белка – разрыв большого количества слабых связей в молекуле
и потеря нативной конформации, сопровожд. утратой специфической функции белков.
В денатурированном белке гидрофобные радикалы, оказываются на поверхности.
При отсутствии сильного отталкивающего заряда молекулы могут объединяться друг с другом гидрофобными взаимодействиями, при этом растворимость белка снижается и происходит образование осадка (признак денатурации).
Факторы, вызывающие денатурацию белков:
Высокая температура (более 50 °С), увеличивающая тепловое движение атомов в молекуле и приводящая к разрыву слабых связей.
Интенсивное встряхивание раствора, приводящее к соприкосновению белковых молекул с воздушной средой на поверхности раздела фаз и изм-ю конформации
Орг. вещества (например, этиловый спирт, фенол и его производные) способны взаимодействовать с функциональными группами белков, что приводит к их конформационным изменениям.
Кислоты и щелочи, изменяя pH среды, вызывают перераспределение связей в молекуле белка.
Соли тяжёлых Ме (Cu, Pb и др.) образуют прочные связи с важными функц. группами белков (чаще всего с -SН), изменяя их конформацию и активность.
Детергенты – вещества, содержащие гидрофобный УВ-радикал и гидрофильную функц. группу (амфифильные вещества). Гидрофобные радикалы белков взаимодействуют с гидрофобными частями детергентов, что изменяет конформацию белков.
В. Защита от денатурации специализированными белками теплового шока (шаперонами).
Белки теплового шока (БТШ или HSP) - шапероны, участвующие в защите
клеточных белков от денатурирующих воздействий.
При действии различных стрессовых факторов (высокая температура, изменение
pH среды и т. д.) в клетках усиливается синтез БТШ. Имея высокое сродство к гидрофобным участкам частично денатурированных белков, они могут препятствовать их полной денатурации и восстанавливать нативную конформацию белков.
Кратковременные стрессовые воздействия увеличивают выработку БТШ и
повышают устойчивость организма к длительным стрессовым воздействиям.