Вопрос 12 Принципы классификации белков. Классификация по составу и биологическим функциям, примеры представителей отдельных классов.

А. Принципы классификации белков.

• По химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части);

• По выполняемым функциям (транспортные, защитные, структурные белки и др.);

• По форме молекул (глобулярные или фибриллярные);

• По молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.);

• По локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные и др.);

• По локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.);

• По возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки,

синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);

• По продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с

Т¹/₂ менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, т^Т/₂ которых исчисляют неделями и месяцами);

• По схожим участкам первичной структуры и родственным функциям

(семейства белков).

Б. Классификация по составу.

Простые белки - содержат в своём составе только полипептидные цепи,

состоящие из аминокислотных остатков.

Например: гистоны – в их составе содержится много аминокислотных остатков

лизина и аргинина, радикалы которых имеют положительный заряд

Сложные белки – содержат кроме полипептидных цепей, в составе

небелковую часть (простетическую группу), присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой:

• Гем – гемопротеины.

• Остатки фосфорной кислоты – фосфопротеины.

• Углеводные остатки – гликопротеины (многие белки крови).

• Липиды – липопротеины.

• Металлы – металлопротеины.

Холопротеин – сложный белок, состоящий из белковой части (апопротеин) и

небелковой части (простетическая группа).

В. Классификация по биологическим функциям.

1.Ферменты – специализированные белки, ускоряющие течение химических

реакций. Так как ферменты, как и любые белки, имеют активный центр, они специфически связывают определённый лиганд и катализируют определённый тип химического превращения данной молекулы.

Например: протеолитич. ф. трипсин разрушает в белках пептидные связи,

образованные карбоксильной группой основных аминокислот – аргинина или лизина.

2. Регуляторные белки – группа белковых гормонов, участвующих в поддержании

постоянства внутренней среды организма, которые воздействуют на специфические клетки-мишени. Также сюда относят белки, присоединение которых к другим белкам или иным структурам клетки регулирует их функцию

Например: гормон инсулин выделяется в кровь при повышении конц. глюкозы в

крови после еды и, стимулируя использование глюкозы клетками, снижает концентрацию глюкозы до нормы, т.е. восстанавливает гомеостаз.

Например: белок кальмодулин в комплексе с четырьмя ионами Са²⁺ может

присоединяться к некоторым ферментам, меняя их активность.

3. Рецепторные белки – сигнальные молекулы (гормоны, нейромедиаторы)

действуют на внутриклеточные процессы через взаимодействие со специфическими белками-рецепторами, обычно встроенными в клет.мембрану.

4. Транспортные белки – белки крови, участвующие в переносе специфических

лигандов или других молекул из одного органа к другому.

Например: белок плазмы крови альбумин переносит жирные кислоты и билирубин,

а гемоглобин эритроцитов участвует в переносе O₂ от лёгких к тканям.

6. Защитные белки – белки, в частности иммуноглобулины, обладают

способностью узнавать и связывать чужеродные молекулы, вирусные частицы и бактерии, в результате чего происходит их нейтрализация.

Например: фибриноген, тромбин, которые участвуют в формировании тромба,

закупоривающего поврежденный сосуд.

7. Сократительные белки – белки, наделяющие клетку способностью либо

сокращаться, либо передвигаться.

Например: актин и миозин – фибриллярные белки, участвующие в сокращении

скелетных мышц.