49)Третичная и четвертичная структуры белков. Олигомерные белки.

Третичная структура -пространственная ориентация полипептидной спирали или (способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме.)

определяется взаимодействием боковых заместителей пептидной цепи. Для фибриллярных белков трудно выделить общие закономерности в образовании третичных структур. Что касается глобулярных белков, то такие закономерности существуют.Третичная структура глобулярных белков образуется путем дополнительного складывания пептидной цепи, содержащей ®-структуры, 〈-спирали и нерегулярные участки, так , что гидрофильные боковые группы аминокислотных остатков оказываются на поверхности глобулы, а гидрофобные боковые группы спрятаны вглубь глобулы, иногда образуют гидрофобный карман.

Силы, стабилизирующие третичную структуру белка: Электростатическое взаимодействие между разно заряженными группами, крайний случай - ионные взаимодействия. Водородные связи, возникающие между боковыми группами полипептидной цепи. Гидрофобные взаимодействия.

Под четвертичной структурой белка подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих первичной, вторичной и третичной структурой и формирование единого в структурном и функциональном отношении макромолекулярного образования. Каждая отдельная полипептидная (протомер или субъединица) не обладают биологической активностью, а образовавшаяся молекула - олигомер обладает биологической активностью. Четвертичная структура белка уникальна, как и другие уровни организации. Четвертичная структура поддерживается нековалентными взаимодействиями между контактными площадками протомеров.

Четверичная структура - четкая пространственная ориентация друг относительно друга нескольких полипептидных цепей(субъединиц) одного и того же белка

Четвертичная структура белков -. Докажем это на примере функционирования двух белков: миоглобина, обладающего только третичной структурой и гемоглобина, обладающего четвертичной структурой. Гемоглобины представляют собой тетрамерные белки, молекулы которых образованы различными типами полипептидных цепей (〈, ®, ©, ™, S). В состав молекулы входит по две цепи двух разных видов. Длина 〈- и ®-цепей примерно одинакова (Наиболее распространенные гемоглобины имеют следующую тетрамерную структуру: HbA (нормальный гемоглобин взрослого человека) - 〈₂®₂,; HbF (фетальный гемоглобин) -〈₂©₂; HbS (гемоглобин при серповидноклеточной анемии) - 〈₂S₂; HbA₂ (минорный гемоглобин человека) - 〈₂™₂.

Четвертичная структура наделяет гемоглобин дополнительными важными особенностями, которые способствуют выполнению гемоглобином уникальной биологической функцией и обеспечивают возможность строгой регуляции его свойств. Гемоглобин обладает аллостерическими свойствами(от греч. - аллос - другой, стерос - пространство). На его примере можно лучше понять свойства других аллостерических белков.

Миоглобин способен запасать кислород, а гемоглобин обеспечивает его транспорт. Вторичная и третичная структуры миоглобина и протомеров гемоглобина очень сходны. Простетической группой этих белков является гем. Гем расположен в гидрофобном кармане пептидной цепи каждого протомера, т.е. окружен неполярными остатками, за исключением 2-х остатков гистидина, расположенных по обе стороны плоскости гема.