БИОХИМИЯ БИЛЕТЫ #1-5 (белки)

1. Генетически-кодируемые ак: структура и свойства

АК — мономеры белков. Алифатические и ароматические. Буква — близость атома с аминогруппой к атому с карбоксильной группой.

Главные 20 АК: 9 с гидрофобными R (Gly-G, Ala-A, Val-V, Leu-L, Ile-I, Met-M, Phe-F, Trp-W, Pro-P), 6 с полярными, но не заряженными (Ser-S, Thr-T, Cys-C, Tyr-Y, Asn-N, Gln-Q), 5 с заряженными (Asp-D, Glu-E, Lys-K, Arg-R, His-H).

Структура: H₂N — CH — C = O

| |

R OH

Свойства:

— чем меньше боковой радикал, тем свободнее вращение вокруг ковалентной связи альфа-С, тем выше подвижность фрагмента белка;

— старт синтеза всегда с кодона AUG (Met);

— стоп-кодоны: UAA, AUG, UGA;

— гидрофильность/гидрофобность;

— поглощение УФ (280 нм): Phe, Tyr, Trp;

— цистеин — способность окисляться с образованием дисульфидных мостиков S-S;

— амфотерны — сложное поведение в КО-реакциях из-за близости ионизируемых ФГ противоположного характера — основной аминогруппы и кислотной карбоксильной;

— ионное строение молекул: высокая температура плавления (200-300), нелетучесть, растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях;

— оптически активны: луч плоскополяризованного света, проходя через растворы, поворачивается на угол вправо или влево. Угол Ф пропорционален концентрации раствора с, толщине его слоя (ширине кюветы) d. Коэффициент пропорциональности — удельное вращение a, которое зависит от природы АК, длины волны света, значения pH и температуры: Ф = [a]*c*d;

— способность соединяться в длинные цепи через образование пептидной связи (поликонденсация АК с выделением воды).

2. Пептидная связь. Первичная, вторичная, третичная структуры белка. Принципы упаковки белковой молекулы. Типы химических связей.

Вид амидной связи, сопряжение свободной пары электронов у атома азота и π-электронов карбонильной группы. Аминогруппа теряет электронно-донорную способность, связь C-N "полуторная" (частично двойной характер), вращение вокруг нее затруднено. Лежит в одной плоскости (планарна). Радикалы могут находиться только под определенными углами.

Первичная структура белка — АК состав полипептида и порядок АК. Изображают от N-конца к C-концу.

Вторичная структура белка — пространственная организация небольшого участка полипептидной цепи: α-спираль или β-листы (антипараллельный, параллельный = складчатый). Стабилизируется водородными связями, образуемыми атомами из пептидной связи. Боковые радикалы участия не принимают.

— α-спираль — правозакрученная, 3,6 АК остатка. Некоторые АК дестабилизируют спирали (S, I, T, Y, D, K, R, G) — либо заряженный и поляризованный радикал, либо громоздкий или подвижный;

— β-лист — более стабильны антипараллельные, потому что водородные связи почти перпендикулярны пептидным и короче.

— β-поворот — на участках с пролином (и глицином), потому что у пролина в радикале жесткий пятичленный цикл с зафиксированными углами между атомами углерода. Подвижный глицин пристраивается к пролину и фиксирует его. Поворот на 180 градусов.

Дополнительные структуры (супервторичные): меандры (повторяющиеся бетаслои), бета-альфа-бета мотивы, греческий ключ (4 бета-слоя).

Третичная структура — пространственное расположение элементов вторичной структуры относительно друг друга. Белковая молекула в растворе испытывает на себе воздействия среды (электростатика, броуновское движение, архимедова сила, сила тяжести, трение), и все направлено на то, чтобы энергия молекулы была минимальной. Ключевая роль — взаимодействия функциональных групп боковых радикалов АК; определяет биологическую активность.

Четвертичная структура — образуют несколько независимо сфолдингованных (процесс образования пространственной структуры) полипептидных цепей для эффективного выполнения функции белка. Полипептиды в составе = субъединицы.

Связи: ковалентные, ионные, водородные, гидрофобные, дипольные, Ван-дер Ваальсовые (атомы боковых радикалов).

— ковалентные — самые прочные, 210 кДж/моль (S-S);

— ионные (электростатические) — между разнозаряженными боковыми радикала (лизин+ аргинин+ и аспарагин- глутаминовая-), 45 кДж/моль;

— водородные — поляризованные боковые радикалы с гидроксильными, амидными и тиогруппами, 8-12 кДж/моль;

— гидрофобные взаимодействия, 4-8,5 кДж/моль. В водных растворах неполярные радикалы внутрь молекулы (гидрофобное ядро), на поверхности гидрофильные образуют водородные и ионные связи;

— Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия, 0,5 кДж/моль, в них участвуют все-все атомы: между атомами и молекулами, которые являются постоянными диполями. Зависит от расстояния между частицами.