- •Аминокислоты и пептиды
- •Белки, структуры и функции
- •Ферменты
- •Строение липидов и клеточных мембран
- •17. Назвать стероид:
- •18. Установить соответствие
- •24. Установить соответствие
- •30. Установить соответствие
- •Мембраны
- •Установить соответствие
- •4. Установить соответствие
- •6. Установить соответствие
- •Текучесть мембан определяется следующими факторами:
- •16. Установите соответствие
- •31. Установите соответствие:
- •32. Установить соответствие
- •35. Установить соответствие:
- •Коллоквиум
- •Гормоны
- •Витамины
- •Углеводы
- •Обмен белков и аминокислот
- •Обмен гемопротеинов
- •Обмен нуклеиновых кислот и нуклеотидов
- •Биотрансформация ксенобиотиков живыми системами
- •Биологическое окисление
Обмен белков и аминокислот
Биологическая ценность пищевого белка зависит от:
Присутствия незаменимых аминокислот
Аминокислотного состава
Установить соответствие:
Азотистый баланс
Положительный – беременность, старение
Отрицательный – тяжелое заболевание, беременность
Азотистое равновесие – взрослый человек, полноценная диета
Установить соответствие:
Пептидазы
Экзопептидазы – карбоксипептидаза, аминопептидаза
Эндопептидазы – трипсин, эластаза, пепсин, химотрепсин
Расщепление белков в желудке катализируется:
Пепсином
Гастриксином
В расщеплении белков до пептидов в кишечнике участвуют:
Эластаза
Трипсин
Химотрипсин
Механизм образования активных пептидаз из проферментов включает:
Локальный протеолиз
Изменение третичной структуры
Установить соответствие:
Пепсиноген – пепсин, соляная кислота
Трипсиноген – трипсин, энтеропептидаза
Химотрипсиноген – трипсин
Трипсин гидролизует пептидные связи, образованные:
Карбоксильными группами аминокислотных остатков лизина и аргинина
Химотрипсин осуществляет гидролиз пептидных связей, образованны при участии:
Карбоксигрупп ароматических аминокислот
Карбоксипептидаза А гидролизует пептидные связи, образованные С-концевыми аминокислотами:
Ароматическиими
Аланинаминопептидаза гидролизует пептидную связь, образованную N-концевыми аминокислотами:
Аланином
Расщепление пептидов до свободных аминокислот в тонком кишечнике завершают:
Трипептидаза
Дипептидаза
(продукт гниения белка в кишечнике)
БВДАГ
Установить соответствие:
(Аминокислота, продукт распада аминокислоты микрофлорой кишечника)
Орнитин - путресцин
Цистеин – метилмеркаптан
Тирозин – фенол, скатол
Лизин – кадаверин
Триптофан – индол
Обезвреживание токсичных продуктов гниения белков происходит при участии:
3-фосфоаденозин -5’-фосфосульфата
Уридиндифосфоглюкуроновой кислоты
Транспорт аминокислот через клеточные мембраны происходит:
При участии фермента у-глутамильного цикла
Посредством вторично-активного транспорта
Глутатион является трипептидом:
у-глутамил-цистеинил-глицин
Фермент y-глутамильного цикла у-глутамилтрансфераза катализирует процесс:
Переноса транспортируемой аминокислоты на у-глутамильную группу глутатиона
На ресинтез глутатиона в у-глутамильном цикле затрачивается колличество молекул АТФ:
3
Установить последовательность реакций в процессе окислительного дезаминированиы аминокислот:
3142
Активно в физиологических условиях у млекопитающих протекает окислительное дезаминирование только:
L-глутаминовой кислоты
Установить соответствие:
Прямое окислительное – аланин
Трансдезаминирование – валин, глутаминовая кислота
Неокислительное дезаминирование – цистеин, серин
Для глутаминовой кислоты нехарактерно:
Подвергается неокислительному дезаминированию
Процесс неокислительного дезаминирования характерен для:
Серина, цистеина
Продуктами неокислительного дезаминирования цистеина являются:
Пируват, h2S, NH3
При внутримолекулярном дезаминировании аминокислот образуются:
Непредельные кислоты
Установить соответствие:
( фермент, катализируемая реакция)
БВА
Трансаминирование – процесс межмолекулярного переноса аминогрупп от:
а-аминокислоты на а-кетогруппу
В пиридоксальфосфатзависимых ферментах пиридоксальфосфат связан карбонильной группой с апобелком фермента через:
e-аминогруппу лизина
Для аминотрансфераз нехарактерно:
Катализируют необратимую реакцию
Используют АТФ как источник энергии
Аминотрансферазы играют роль:
В синтезе заменимых аминокислот
В дезаминировании аминокислот
Пиридоксальфосфат не входит в состав фермента, катализирующего процесс: Окислительного дезаминирования L-аминокислот
32) Непрямое дезаминирование аминокислоты катализируются ферментами: Аминотрасферазой, Глутаматдегидрогеназой
Биогенные амины образуются из аминокислот в результате реакции: a-декарбоксилирования
Установить соответствие:
(аминокислота, продукт ее a-декарбоксилирования)
Гистидин-гистамин
Тирозин-тирамин
Орнитин-путресцин
Глутаминовая кислота – у-аминомасляная кислота
5-окситриптофан – серотонин
Установить соответствие: (продукт декарбоксилирования, физиологические функции)
Серотонин – регулирует артериальное давление
Дофамин – предшественник эпинефрина и норэпинефрина
a-аминомасляная кислота – тормозной медиатор
гистамин – медиатор воспаления, аллергических реакции
Инактивацию биогенных аминов осуществляют: Моноаминоксидаза
Коферментом фермента, участвующего в распаде биогенных аминов, является: ФАД
В лечении заболеваний ЦНС используется декарбоксилированное производное: глутаминовой кислоты
Установите соответствие:
(форма выведения из организма азота, виды организмов)
Свободный аммиак – аммонителические: водные позвоночные
Мочевина – уреотелические: наземные позвоночные, человек
Мочевая кислота - урикотелические птицы, змеи, ящерицы