Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Экзамен по БиоХимии.docx
Скачиваний:
124
Добавлен:
07.12.2020
Размер:
3.28 Mб
Скачать

Обмен белков и аминокислот

  1. Биологическая ценность пищевого белка зависит от:

  • Присутствия незаменимых аминокислот

  • Аминокислотного состава

  1. Установить соответствие:

Азотистый баланс

  • Положительный – беременность, старение

  • Отрицательный – тяжелое заболевание, беременность

  • Азотистое равновесие – взрослый человек, полноценная диета

  1. Установить соответствие:

Пептидазы

  • Экзопептидазы – карбоксипептидаза, аминопептидаза

  • Эндопептидазы – трипсин, эластаза, пепсин, химотрепсин

  1. Расщепление белков в желудке катализируется:

  • Пепсином

  • Гастриксином

  1. В расщеплении белков до пептидов в кишечнике участвуют:

  • Эластаза

  • Трипсин

  • Химотрипсин

  1. Механизм образования активных пептидаз из проферментов включает:

  • Локальный протеолиз

  • Изменение третичной структуры

  1. Установить соответствие:

  • Пепсиноген – пепсин, соляная кислота

  • Трипсиноген – трипсин, энтеропептидаза

  • Химотрипсиноген – трипсин

  1. Трипсин гидролизует пептидные связи, образованные:

  • Карбоксильными группами аминокислотных остатков лизина и аргинина

  1. Химотрипсин осуществляет гидролиз пептидных связей, образованны при участии:

  • Карбоксигрупп ароматических аминокислот

  1. Карбоксипептидаза А гидролизует пептидные связи, образованные С-концевыми аминокислотами:

  • Ароматическиими

  1. Аланинаминопептидаза гидролизует пептидную связь, образованную N-концевыми аминокислотами:

  • Аланином

  1. Расщепление пептидов до свободных аминокислот в тонком кишечнике завершают:

  • Трипептидаза

  • Дипептидаза

  1. (продукт гниения белка в кишечнике)

БВДАГ

  1. Установить соответствие:

(Аминокислота, продукт распада аминокислоты микрофлорой кишечника)

  • Орнитин - путресцин

  • Цистеин – метилмеркаптан

  • Тирозин – фенол, скатол

  • Лизин – кадаверин

  • Триптофан – индол

  1. Обезвреживание токсичных продуктов гниения белков происходит при участии:

3-фосфоаденозин -5’-фосфосульфата

Уридиндифосфоглюкуроновой кислоты

  1. Транспорт аминокислот через клеточные мембраны происходит:

При участии фермента у-глутамильного цикла

Посредством вторично-активного транспорта

  1. Глутатион является трипептидом:

у-глутамил-цистеинил-глицин

  1. Фермент y-глутамильного цикла у-глутамилтрансфераза катализирует процесс:

Переноса транспортируемой аминокислоты на у-глутамильную группу глутатиона

  1. На ресинтез глутатиона в у-глутамильном цикле затрачивается колличество молекул АТФ:

3

  1. Установить последовательность реакций в процессе окислительного дезаминированиы аминокислот:

3142

  1. Активно в физиологических условиях у млекопитающих протекает окислительное дезаминирование только:

L-глутаминовой кислоты

  1. Установить соответствие:

Прямое окислительное – аланин

Трансдезаминирование – валин, глутаминовая кислота

Неокислительное дезаминирование – цистеин, серин

  1. Для глутаминовой кислоты нехарактерно:

Подвергается неокислительному дезаминированию

  1. Процесс неокислительного дезаминирования характерен для:

Серина, цистеина

  1. Продуктами неокислительного дезаминирования цистеина являются:

Пируват, h2S, NH3

  1. При внутримолекулярном дезаминировании аминокислот образуются:

Непредельные кислоты

  1. Установить соответствие:

( фермент, катализируемая реакция)

БВА

  1. Трансаминирование – процесс межмолекулярного переноса аминогрупп от:

  • а-аминокислоты на а-кетогруппу

  1. В пиридоксальфосфатзависимых ферментах пиридоксальфосфат связан карбонильной группой с апобелком фермента через:

  • e-аминогруппу лизина

  1. Для аминотрансфераз нехарактерно:

  • Катализируют необратимую реакцию

  • Используют АТФ как источник энергии

  1. Аминотрансферазы играют роль:

  • В синтезе заменимых аминокислот

  • В дезаминировании аминокислот

  • Пиридоксальфосфат не входит в состав фермента, катализирующего процесс: Окислительного дезаминирования L-аминокислот

32) Непрямое дезаминирование аминокислоты катализируются ферментами: Аминотрасферазой, Глутаматдегидрогеназой

  • Биогенные амины образуются из аминокислот в результате реакции: a-декарбоксилирования

  1. Установить соответствие:

(аминокислота, продукт ее a-декарбоксилирования)

  • Гистидин-гистамин

  • Тирозин-тирамин

  • Орнитин-путресцин

  • Глутаминовая кислота – у-аминомасляная кислота

  • 5-окситриптофан – серотонин

  1. Установить соответствие: (продукт декарбоксилирования, физиологические функции)

  • Серотонин – регулирует артериальное давление

  • Дофамин – предшественник эпинефрина и норэпинефрина

  • a-аминомасляная кислота – тормозной медиатор

  • гистамин – медиатор воспаления, аллергических реакции

  1. Инактивацию биогенных аминов осуществляют: Моноаминоксидаза

  2. Коферментом фермента, участвующего в распаде биогенных аминов, является: ФАД

  3. В лечении заболеваний ЦНС используется декарбоксилированное производное: глутаминовой кислоты

  4. Установите соответствие:

(форма выведения из организма азота, виды организмов)

  • Свободный аммиак – аммонителические: водные позвоночные

  • Мочевина – уреотелические: наземные позвоночные, человек

  • Мочевая кислота - урикотелические птицы, змеи, ящерицы

Соседние файлы в предмете Биохимия