Ферменты

1. Автором теории индуцированного соответствия в ферментативном катализе явл: Д. Кошланд

2. Соответствие:

Ферм катализируемая р-ия

Протеиназа - гидролизует пептидные связи

Цитохром С- переносит эл

Протеинкиназа - фосфорилирует белок

Каталаза - расщепляет H2O2

Альфа- амилаза - гидролизует пептидные связи

3. Абсолютной специфичностью обладает: уреаза

4. Простые ферменты состоят из АК

5. сходными чертами между ферментными и неферм катализаторами явл: 1) катализ только энергетически возможных реакций; 2)обратимость катал-ой р-ии

6. Скорость ферментной реакции зависит от: концентрации Ф

7. активный центр сложного фермента состоит из: АК остатков, ассоциированных с небелковыми в-ми

8. К коферментам относятся: НАД+; витамин В1

9. класс Фермента указывает на: тип ХР, катализируемой данным Ф

10. Соответствие:

Тип Ф по классификации Ферм

1 --- оксидоредуктазы

2 --- трансферазы

3 --- гидролазы

4 --- лиазы

5 --- изомеразы

6 --- лигазы

11. Константа Михаэлиса числена равна такой концентрации субстрата, при кот скорость реакции равна: 1/2 максимальной

12. Конкурентными ингибиторами Ф явл: в-ва, по структуре подобные субстрату

13. Простетическая группа (формула ГЕМА)вход в сост Ф: гемоглобина

14. Каждый Ф имеет кодовый номер: четырхзначный

15. Для большинства Ф характерна кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата: гиперболическая

16. Характер кривой скорости ферментативной реакции от pH определяется: ионизацией функциональных групп актвтиного центра Ф

17. Характер кривой скорости ферментативной реакции от температуры зависит от: денатурации белковой части Ф

18. Конкурентные ингибиторы явл: обратимыми

19. Активаторыми Ф явл: ионы Ме

20. Ф необратимо ингибируются под д-м: тяж Ме

21. В состав Ф, катализирующего ОДП входит: ТПФ

22. В состав Ф, катализирующего перенос эл и протонов входит: НАД+

23. Бесконкуретным ингибированием наз торможение Ф р-ии, вызванное присоединением ингибитора: к Ф-субстратному компл

24. Аллостерическими эффекторами Ф явл: прод превращения субстрата

25. Ингибирование аллостерического Ф происх в рез д-ия: отриц эффектора

26. Влияние концентрации субстрата на скорость р-ии аллостеричесого Ф описывается: сигмоидной кривой

27. Кривая зависимости скор от р-ии аллостерического Ф от конц субстрата свидетельствует о том, что: АЦ субъединиц функционируют кооперативно

28. Аллостеричекие Ф могут иметь: несколько аллостерических центров

29. Кинетика аллостерических Ф: описывается ур-ем М-М в определенных условиях

30. Соответствие:

Регуляция активности Ф механизм регуляции

Увел кол-ва Ф белка --- индукция генов

Уменьш акт протеиназ --- взаимод в Б ингибиторами

Модификация Ф акт в рез фосфоилирования Б--- д-ие протеинкиназ

Активация зимогенов --- ограниченный протеолиз

31. Мультиферментные комп: полиферментные системы, выол опр ф-ию

32. В Мультиферментных комп: прод превращения одного субстрата явл исх субстратом для след Ф

33. Для изоферментов хар: генетическое различие

34. Роль изоферментов в кл и тк связ: с регул тех или иных проц в обм в-в

35. Критерий, по кот отли изоферменты и множ молекул формы Ф, связан: с первичной стр Б

36. При взаимодействии Ф с субстратомконф изм характерны для: Ф и субстрата

37. АЦ простых Ф форм из: остатков нескольких АК

38. АЦ сложных Ф из: остатков нескольких АК и небелк комп

39. В результате взаимодействия Ф с субстратом энергия активации соот реакции: уменьш

40. До начала взаимодействия Ф и субстрата пространственные структуры их: приблизительно соот др др

41. Кислотно-основный катализ реализуется при наличии: кисл и осн групп в АЦ Ф

42. В рез иммобилизации Ф чаще всего изм его: стабильность, активность

43. При иммобилизации Ф на нерастворимых носителях появл возможность: получ прод р-ии, не загряз ферм белком

44. При иммобилизации Ф на водорастворимых носителях появл возможность : проводить ф процесс непрерывно в проточных реакторах

45. Ковалентное присоединение Ф к носителю предшествует: акт поверх носителя

46. При желудочно-кишечных забол в кач заместительной энзимотерапии прим: химотрипсин, трипсин

47. Для лечения вирусных инфекций наиболее эффективно прим: дезоксирибонуклезы

48. Для лечения тромбов наиб эффективно прим: стрептокиназы

49. Для лечения лейкозов прим Ф : L-аспарагиназу

50. При заболевании поджеудочной железы набл дефицит Ф: липазы

51. Наследственное заболевание фенилкетонурия имеет место в связи с недост Ф: фенилаланин-4- гидроксилазы

52. При инфаркте микокарда диагностическое значение имеет опр-ие в крови акти Ф: лактатдегидрогеназы

53. При заболевании печени клиническое знач имеет опр акт Ф: аспартатаминотрансферазы

54. Для очищения гнойных ран и удаления некротирующих тканей прим Ф: протеиназу

55. Для определения глюкозы прим Ф : глюкозооксидазу

56. При остром панкреатите диагностического значения имеет опр в крови Ф :альфа амилазы

57. Диагностическое тестом на рак предстательной железы явл: кислая фосфатаза

58. Кокарбоксилаза в крови определяется при помощи Ф : пирофосфатазы

59. В производстве глюкозу из крахмала получает при помощи Ф: фосфотазы

60. Соответствие:

Мочевина ---- уреаза

Глюкоза --- глюкозооксидаза

Этанол --- алкагольдегидрогеназа

Лактат --- лактатдегидрогеназа

Аспарагин ---- аспарагиназа