Спр. материал / ВОЗБУДИМЫЕ ТКАНИ / 26. М-М МЫШ СОКРАЩ

6.1.2. МЕХАНИЗМ СОКРАЩЕНИЯ МЫШЦЫ

При электронной микроскопии обнаружено, что на миозиновых нитях имеются выступы, получившие название поперечных мостиков. Поперечные мостики, состоящие из головки и шейки, протянувшиеся от миозиновых нитей, в спокойном состоянии не могут со­единиться с актиновыми нитями из-за особо­го расположения тропомиозина, закрываю­щего активные центры актина и препятству­ющего их взаимодействию с поперечными мостиками миозина. Тропонин подавляет миозин-АТФазную активность, что делает невозможным расщепление АТФ, в результа­те мышечные волокна пребывают в расслаб­ленном состоянии.

Сокращение мышечных волокон первич­но связано с процессом генерации ПД и рас­пространением его по поверхностной мем­бране, а также по мембранам, выстилающим поперечные трубочки Т-системы. Проникая внутрь волокна, электрическая волна приво­дит к деполяризации мембран продольных трубочек и цистерн саркоплазматического ретикулума. Снижение их мембранного по­тенциала вызывает выход Са²⁺ из боковых цистерн в межфибриллярное пространство. Свободный Са²⁺ запускает процесс взаимо­действия актина с миозином и сокращения мышцы.

Совокупность явлений, обусловливающих связь между возбуждением (потенциалом действия) и сокращением мышечных воло-

кон, получила название «электромеханичес­кого сопряжения», или «электромеханической связи».

Механизм инициации сократительного процесса представляется следующим обра­зом. В присутствии ионов Са²⁺, а также АТФ тропонин изменяет свою конфигурацию и отодвигает нить тропомиозина, открывая возможность соединения головки поперечно­го мостика миозина с актином. Соединение головки фосфорилированного миозина с ак­тином приводит к тому, что головка приобре­тает АТФазную активность, в ней происходит гидролиз АТФ, сопровождаемый изменением пространственной ориентации. Последнее носит форму гребкового движения, обеспечи­вающего втягивание тонких актиновых мио-филаментов в промежутки между толстыми миозиновыми миофиламентами на один шаг (примерно 20 нм) без изменения длины мио-филаментов. Затем следуют отрыв мостика и повторение всего цикла. При каждом гребко-вом движении головки поперечного мостика расщепляется одна молекула АТФ. Скорость расщепления АТФ является фактором, пред­определяющим частоту гребковых движений и, таким образом, скорость скольжения нитей актина относительно нитей миозина. Целая мышца укорачивается в результате сокращения множества саркомеров, соеди­ненных последовательно в миофибриллах (рис. 6.2).

Обнаружено, что при сокращении скелет­ной мышцы лягушки поперечные мостики должны совершить за 0,1 с 50 гребковых дви-

жений, чтобы обеспечить укорочение каждо­го саркомера волокна на 50 %. Сокращение мышцы продолжается до тех пор, пока акти­вация кальциевого насоса саркоплазматичес-кого ретикулума не приведет к снижению концентрации ионов Са²⁺ в саркомерах. С этого времени сокращение сменяется мы­шечным расслаблением.

На рис. 6.3 представлена временная пос­ледовательность событий при электромеха­ническом сопряжении, начиная от момента возникновения ПД мышечного волокна до начала сокращения. Видно, что сокращение волокна наступает после завершения разви­тия ПД и приурочено к переднему фронту нарастающего тока Са²⁺ в зону актиновых и миозиновых нитей.

В целом последовательность событий в цикле сокращение—расслабление мышечно­го волокна представляется в следующем виде: поступление ПД по нервному волокну к мионевральному синапсу — синаптическая активация мышечного волокна — возникно­вение ПД, проведение его вдоль клеточной мембраны и в глубь волокна по Т-трубоч-кам — освобождение ионов Са²⁺ из боковых цистерн саркоплазматического ретикулума, диффузия его к миофибриллам — конфор-мация тропонин-тропомиозинового ком­плекса — контакт поперечных мостиков миозина с актином — освобождение энер­гии АТФ — скольжение актиновых и миози­новых нитей, выражающееся в укорочении миофибриллы — активация кальциевого на­соса — снижение концентрации свободных

ионов Са²⁺ в саркоплазме — расслабление миофибрилл.

Значение АТФ в мышечном сокращении выявили В.А.Энгельгардт и М.Н.Любимова, которые в 1939 г. обнаружили, что мышеч­ный белок миозин обладает свойствами фер­мента АТФазы. Эти же авторы показали, что под воздействием АТФ меняются и механи­ческие свойства миозина: увеличивается рас­тяжимость его нитей. В последующие годы был открыт белок актин, который, как оказа­лось, активирует АТФазную активность мио­зина.

Таким образом, энергия АТФ в скелетной мышце используется для трех процессов: 1) работы натрий-калиевого насоса, обеспе­чивающего поддержание постоянства гради­ента концентрации этих ионов по обе сторо­ны мембраны; 2) процесса скольжения акти-новых и миозиновых нитей, приводящих к укорочению миофибрилл (комплекс актин-миозин становится стабильным только при трупном окоченении, когда концентрация АТФ в мышце падает ниже некоторой крити­ческой величины); 3) работы кальциевого на­соса, активируемого при расслаблении во­локна.