Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
khimia_snachala_khim_i_pol_zatem_teoria.docx
Скачиваний:
2
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
1 Мб
Скачать
☆

56) Заряд белка. Изоэлектрическая точка.

Если в белковую молекулу входят аминокислоты с боковыми карбоксильными или аминогруппами, то они формируют заряд белковой молекулы. Величина заряда зависит от рН раствора. В кислой среде свободные катионы Н+ притягиваются к боковым аминогруппам и связываются по механизму донорно-акцепторной связи. Т.о. все аминогруппы превращаются в катионные группировки аммония, следовательно заряд белка положительный.

В щелочной среде ОН- взаимодействуют с боковыми карбоксильными группами, отнимая у них Н+ для образования Н2О. По этой причине карбоксильные группы превращаются в анионные группировки и суммарный заряд молекулы становится отрицательным.

Для каждого белка существует такое значение рН, при котором молекула не имеет заряда=0. Это значение рН называется изоэлектрической точкой белка. Величина этой точки зависит от соотношения карбоксильных и аминогрупп.

Водные растворы белков имеют свои особенности. Во-первых, белки обладают большим сродством к воде, т.е. онигидрофильны. Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка. Например, альбумины более легко связываются с молекулами воды и имеют относительно большую водную оболочку, тогда как глобулины, фибриноген присоединяют воду хуже, и гидратная оболочка и них меньше. Таким образом, устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: наличием заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки. При удалении этих факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым.

57) Белки и их основные свойства:

Белки- это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты, соединенные между собой пептидными связями. Молекулы белков синтезируются в клетках на рибосомах, аминокислотный состав белка кодируется генетически.

Если в полимерной цепи более 100 аминокислот, то ее принято называть белком, а если менее, то полипептидом. Молекулы белков могут иметь 4 различные структуры:

-Первичная структура (цепь аминокислот)

-Вторичная структура (α-спираль или β-складчатой структуры, фиксируется водородными связями между карбонильной и аминогруппами в составе полипептидной цепи

-Третичная структура (глобула, которая фиксируется за счет следующих связей: дисульфидной, водородной (с участием боковых полярных группировок ОН, NH2, СООН), гидрофобных (с участием радикалов алифатических аминокислот).

Образование дисульфидных связей: это связи, образующиеся между SH-группами 2х молекул цистина. Такие связи образуются уже после синтеза белка в процессе посттрансляционной модификации белка.

В образование гидрофобных связей участвуют аланин, валин, лейцин, изолейцин и фенилаланин. Они являются неполярными, т.к. их радикал состоит исключительно из уг-вод-ов.

В процессе формирования глобулы эти радикалы выталкиваются водойи конгламирируют между собой.)

- Четвертичная структура (комплекс глобул)

Белки бывают простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот, а сложные имеют кроме белковой части еще и небелковую. Простые белки: альбумины, глобулины, протамины, проламины, гистоны, склеропротеины. Сложные белки: металлопротеины (белок + МЕ трансферин Fe2+, церуллоплазмин Cu2+), гликопротеины (белок+углевод), липопротеины( белки+жиры) хромопротеиды (белки+окрашенная молекула, гемсодержащие белки – гемоглобин), фосфопротеины (белки+остатки фосфорной кислоты)

1) Денатурация — при нагревании, под действием сильных кислот или оснований, солей тяжелых металлов и некоторых других реагентов происходит необратимое осаждение белков, изменения при этом затрагивают вторичную и третичную структуры, первичная структура сохраняется.  2) Гидролиз — разрушение полипептидной цепочки с образованием более простых белков и аминокислот.  3) Биуретовая реакция — при действии на белки свежеполученного осадка гидроксида меди(П) в щелочной среде возникает фиолетовое окрашивание. 4) Ксантопротеиновая реакция — образование белого осадка при действии концентрированной азотной кислоты. При нагревании осадок желтеет, при добавлении водного раствора аммиака становится оранжевым.

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]