- •3)Пред уг-вод-ы, их химические свойства.
- •4)Получение алканов.
- •5)Галогенопроизводные уг-вод-ов
- •6)Алкены и их химические свойства.
- •7)Диеновые уг-вод-ы. Особенности реакции присоединения в зависимости от положения двойных связей.
- •8)Алкины. Ацетилен и его химические свойства.
- •9)Получение непредельных уг-вод-ов.
- •10)Качественные реакции на двойную, тройную связь.
- •12)Гомологи бензола. Получения и свойства.
- •11)Ароматические соединения. Бензол и его химические свойства
- •13)Особенности замещения в бензольном кольце. Правило ориентации второго заместителя
- •14)Спирты одноатомные и многоатомные. Первичные, вторичные и третичные спирты. Получение спиртов.
- •15)Химические свойства спиртов.
- •16)Двухатомные и трёхатомные спирты.
- •18)Получение фенолов. Кислотные свойства фенолов
- •19)Альдегиды и их химические свойства.
- •20)Получение альдегидов.
- •21)Полимеризация и конденсация альдегидов.
- •22)Кетоны. Получение и химические свойства.
- •23)Общность и различие химических свойств альдегидов и кетонов.
- •24Одноосновные карбоновые кислоты. Способы получения кислот.
- •25)Химические свойства одноосновных предельных кислот.
- •26)Непред кислоты и их химические свойства.
- •27)Дикарбоновые кислоты.
- •28)Гидроксикислоты. Их химические свойства. Оптическая изомерия.
- •29)Кетокислоты. Кето — енольная таутометрия.
- •30)Высшие пред и непред жирные кислоты. Понятие о незаменимых кислотах.
- •32)Строение триглицерида. Омыление жира. Гидрогенизация жира. Прогоркание жира. Мыла растворимые и нерастворимые.
- •33)Фосфолипиды Строение серинфосфатида, лецитина и кефалина.
- •34)Стерина и стериды. Химическая структура холестерола.
- •35)Использование магнийорганических соединений для получения различных органических соединений.
- •36)Пентозы. Строение рибозы, дезоксирибозы, ксилозы и арабинозы.
- •37)Гексозы. Строение глюкозы, галактозы, маннозы, фруктозы.
- •3 8)Циклическое строение моносахаридов.
- •39)Понятие об ассиметрическом атоме уг-род-а. Зеркальная изомерия.
- •40)Восстанавливающие и невосстанавливающие!! дисахариды.
- •41)Полисахариды. Схема строения крахмала и клетчатки.
- •42)Химические свойства моносахаров.
- •43)Химические свойства полисахаридов.
- •44)Моноаминокарбоновые кислоты. Способы получения аминокислот.
- •45)Моноаминодикарбоновые и диаминомонокарбоновые кислоты.
- •46)Циклические аминокислоты. Понятие о незаменимых аминокислотах.
- •47)Химические свойства аминокислот.
- •49)Ди - и трипептиды.
- •51)Пиримидиновые основания. Пиримидиновые нуклеотиды
- •51)Пуриновые основания. Пуриновые нуклеотиды
- •52)Нуклеозиды и нукпеотиды.
- •53)Схема строения рнк и днк.
- •1) Типы химических связей
- •2)Виды изомерии
- •55) Дисперсные системы и их свойства
- •56) Заряд белка. Изоэлектрическая точка.
- •57) Белки и их основные свойства:
- •58) Активная реакция среды . РН. Методы определения рН.
- •59) Буферные системы, их типы. Механизм действия буферных систем.
- •60) Диализ. Электрофорез.
- •64.Грубодисперстные системы: эмульсии, суспензии, аэрозоли.
56) Заряд белка. Изоэлектрическая точка.
Если в белковую молекулу входят аминокислоты с боковыми карбоксильными или аминогруппами, то они формируют заряд белковой молекулы. Величина заряда зависит от рН раствора. В кислой среде свободные катионы Н+ притягиваются к боковым аминогруппам и связываются по механизму донорно-акцепторной связи. Т.о. все аминогруппы превращаются в катионные группировки аммония, следовательно заряд белка положительный.
В щелочной среде ОН- взаимодействуют с боковыми карбоксильными группами, отнимая у них Н+ для образования Н2О. По этой причине карбоксильные группы превращаются в анионные группировки и суммарный заряд молекулы становится отрицательным.
Для каждого белка существует такое значение рН, при котором молекула не имеет заряда=0. Это значение рН называется изоэлектрической точкой белка. Величина этой точки зависит от соотношения карбоксильных и аминогрупп.
Водные растворы белков имеют свои особенности. Во-первых, белки обладают большим сродством к воде, т.е. онигидрофильны. Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка. Например, альбумины более легко связываются с молекулами воды и имеют относительно большую водную оболочку, тогда как глобулины, фибриноген присоединяют воду хуже, и гидратная оболочка и них меньше. Таким образом, устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: наличием заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки. При удалении этих факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым.
57) Белки и их основные свойства:
Белки- это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты, соединенные между собой пептидными связями. Молекулы белков синтезируются в клетках на рибосомах, аминокислотный состав белка кодируется генетически.
Если в полимерной цепи более 100 аминокислот, то ее принято называть белком, а если менее, то полипептидом. Молекулы белков могут иметь 4 различные структуры:
-Первичная структура (цепь аминокислот)
-Вторичная структура (α-спираль или β-складчатой структуры, фиксируется водородными связями между карбонильной и аминогруппами в составе полипептидной цепи
-Третичная структура (глобула, которая фиксируется за счет следующих связей: дисульфидной, водородной (с участием боковых полярных группировок ОН, NH2, СООН), гидрофобных (с участием радикалов алифатических аминокислот).
Образование дисульфидных связей: это связи, образующиеся между SH-группами 2х молекул цистина. Такие связи образуются уже после синтеза белка в процессе посттрансляционной модификации белка.
В образование гидрофобных связей участвуют аланин, валин, лейцин, изолейцин и фенилаланин. Они являются неполярными, т.к. их радикал состоит исключительно из уг-вод-ов.
В процессе формирования глобулы эти радикалы выталкиваются водойи конгламирируют между собой.)
-
Четвертичная
структура (комплекс глобул)
Белки бывают простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот, а сложные имеют кроме белковой части еще и небелковую. Простые белки: альбумины, глобулины, протамины, проламины, гистоны, склеропротеины. Сложные белки: металлопротеины (белок + МЕ трансферин Fe2+, церуллоплазмин Cu2+), гликопротеины (белок+углевод), липопротеины( белки+жиры) хромопротеиды (белки+окрашенная молекула, гемсодержащие белки – гемоглобин), фосфопротеины (белки+остатки фосфорной кислоты)
1) Денатурация — при нагревании, под действием сильных кислот или оснований, солей тяжелых металлов и некоторых других реагентов происходит необратимое осаждение белков, изменения при этом затрагивают вторичную и третичную структуры, первичная структура сохраняется. 2) Гидролиз — разрушение полипептидной цепочки с образованием более простых белков и аминокислот. 3) Биуретовая реакция — при действии на белки свежеполученного осадка гидроксида меди(П) в щелочной среде возникает фиолетовое окрашивание. 4) Ксантопротеиновая реакция — образование белого осадка при действии концентрированной азотной кислоты. При нагревании осадок желтеет, при добавлении водного раствора аммиака становится оранжевым.
