Қаңқа бұлшықетінің құрылысы.
Бұлшықеттердің барлық типінің жиырылуының негізгі бұлшықет емес клеткалардың өзара әсерлесуі жатады. Екі белок актин және миозин. Актин – консервативті белок , молекулалық массалары 42 кд. АТФ кезінде глобулярлы актин G актин F актиннің жіпшесін қалыптастырады , оның ұзындығы 20 мкм дейін барады. Актиндік жіпшелердің сол спиралі 13 суббірлікке 6 айналым жасайды. Осьтік қадам бойынша мономер арасы 2,25 нм тең. Мұны 1990 жылы Холмс және т.б. ғалымдар дәлелдеген. Моторлы белок миозин әртүрлілігімен ерекшеленеді. Қазіргі уақытта миозиннің 15 түрі белгілі және аминқышқылдардың 100 өкілдері анықталған.Мұны 1996 жылы Коп ұсынған. Барлық миозиндер 1 немесе 2 ауыр полипептидтік тізбектен және бірнеше жеңіл тізбектен тұрады. N – соңында әрбір ауыр тізбекте миозиннің глобулярлы басы орналасады және субфрагмент -1 ( S1) олар актинмен байланысып және АТФ гидролизденеді. Нәтижесінде АТФ – тен еркін химиялық энергия босап шығады, бұл актин – миозиннің өзара байланысы механикалық жұмысқа айналады. Бұлшықет миозині және миозин II 2 ауыр және 4 жеңіл тізбектен тұрады. С – терминалы әрбір ауыр тізбектен супер –а- спиралі субфрагмент 2 байланысқан. (S2). Физиологиялық иондар ерітіндіде 250мМ баған участкілері миозин молекулалары миозиндік жіпшелерді қалыптастырады. Қаңқа бұлшықеттерінде бұл жіпшелер спираль симметриясымен ерекшеленеді және оң спираль периоды бойынша және осьтік қашықтығы бойынша миозин бастары- 14,3 нм болады. 1 миозиндік спиральға 9 миозиндік молекула сәйкес келеді немесе 18 миозиндік кіші бастар сәйкес келеді.
Бұлшықет механикасының маужырауы.
Қазіргі кезде бұлшықет маужырауы активті процесс болып табылады. Жиырылуға қарағанда энергия шығыны көп болады. Жиырылудың негізі болып – АТФ болып табылады.
Дәлеледеулер.
Шаршаған кезде бұлшықет конструкторы пайда болады. ( ұзақ жиырылу кезінде ) .
Өлік соңындағы көрініс.( энергияның жоқтығы) .
АТФ (энергия көзі ) - 90% энергия Са – насосының жұмысына кетеді, фибрилярлы аралық кеңістіктен Са² ионын қайтымды саркоплазмалық ретикулумға қарсы градиент концентрациясына айдайды. Нәтижесінде Са² мөлшері фибрилярлы аралық кеңістікте төмендейді. АТФ биологиялық "смазка " болып табылады. Фосфорлық молекулярлық бұлшықет серпінділігіне әсер ететін қабілеті бар. Бұлшықеттердің маужырауына Морея – Бендалла факторы әсер етеді , саркоплазмалық ретикулумға кіруіне қабілеті бар. Саркоплазмалық ретикулум бұрылғанда Морея – Бендалла факторы ешқандай әсер етпейді.
Биомеханикалық факторлар әсерінен серпімділік қасиеті бұлшықет жиырылу кезінде жіңішке протофибрилдер қайтадан өз орнына келуге тырысады.
Қаңқа бұлшықеті құрылымдық деңгейде талшықтан бастап саркомерге дейін бұлшықет жиырылу механизмінің зерттеу объектісі болып табылады. Олар актиндік миозиндік өзара байланыстар, бұлшықет беткейінде орналасқан. Бұлшықеттер – бұлшықет клеткасынан тұрады немесе талшықтардан тұрады, олар бір – біріне параллель жатады. Әрбір талшық екі құрғақ соңынан бітеді. Талшық диаметрі әртүрлі жануарларда диапазоны – 50-200мкм , олардың бұлшықеттердегі саны бірнеше жүзден бастап бірнеше мыңдыққа дейін барады. Әрбір талшық өз кезегіне бірнеше мыңдаған миофибрилдерден диаметрі 1 мкм тұрады. Монофибрил бойының ұзындығы регулярлық сегментке – саркомерге бөлінген, Z- сызығымен шектелген, бақаның бұлшықетінің ұзындығы- 2,2 мкм, ал қояндарда – 24мкм .Z –ішкі линияда саркомерлердің жіңішке жіпшелері өтеді немесе жіңішке филаменттер, бұлар актиннің спираль белогын қалыптастырады