Бұлшық еттің жиырылу механизмі.
Биологиялық қозғалыс процестерімен байланысты: жануарлар бұлшықеттерінің жиырылуы, жасушалардың өсіуі, жасушалардың бөлініуі кезіндегі ондаған хромосомалардың қозғалысы пайда болады. Бұл процестер химиялық процестермен қамтамасыз етіледі және АТФ энергетикалық түрінде пайда болады.
Бұлшықеттердің жиырылуы –оның сакромерлерінің қысқаруынан туады. Сакромерлерінің қысқаруы қалай жүреді? Ол актиндік, миозиндік жіпшелердің бойымен М- пластинкасына бағытталып қозғалуы арқылы жүреді.
Ал актиндік жіпшелердің қозғалуы негізгі миофибрил белоктарының – миозиннің, актиннің, тропомиозиннің және тропониннің өзара әрекеттесуі нәтижесінде іске асады. Саркомердің қысқаруы АТФ- тың гидролизі және Са² қатысуымен жүреді. Яғни Са² бұлшықеттердің жиырылуы процесінің аллостериялық жолмен физиологиялық реттеушісі болып табылады. Нервтік импульс м.б. деполяризация → Са² → тропонин → тропоминоз → актин → миозин →актомиозин → Са² ыдырауы Са² АТФ- аза → эндоплазмалық ретикулум. Нервтік импульс мембрананың деполяризациясын туғызып Са² эндоплазмалық ретикулумнан босап шығуына жағдай жасайды. Са² тропонинимен байланысып оның конформациясын өзгертеді, бұл өзгеріс әрі қарай торпомиозинге және актинге жетеді. Миозинмен актин әрекеттесіп, АТФ гидролизге ұшырайды. Сонан соң Са² босайды, тропомиозин актиннің миозинмен байланысуын тежейді. Соның арқасында бұлшықеттің жиырылуы тоқтап, қайтадан орнына келеді. Са² цитоплазмадан қайтадан эндоплазмалық ретикулумге енуі АТФ- аза насосы арқылы іске асады. Ол үшін энергия жұмсалады. 2Са² үшін I молекула АТФ жұмсалады.
тыныштық кезінде миозиннің бас бөлімі актин жібімен байланыспайды.
Са² актинмен, миозинмен байланысып актомиозин түзеді.
миозиннің бас бөлімі өз бағытын өзгертеді, сонымен аяқ бөліммен бас бөлімнің арасында бұрыш пайда болады, бұл бұрыш 45° тең.
миозиннің бас бөлімі актинмен байланысқан, оның 45° бұрылуы актиннің де жылжуына әкеп соқтырады. Актин 75 А° жылжиды.
Сонымен бұлшықет жұмыс істегенде АТФ жұмсалады екен. Ал АТФ-тың бұлшықеттері қоры бір секундқа ғана жетеді. Бұлшықет активті түрде бір секундтан көп жұмыс істей алады, яғни қалған уақыттағы энергияны бұлшықеттер:
Кератин → кератин + АТФ кератин фосфаттаналады. Тыныштық кезіндегі кератинфосфаттың мөлшері АТФ- тың мөлшерінен
5 есе артық, сондықтан тағы да бірнеше секунд бұлшықет жұмысына қажет энергияны қамтамасыз етеді. Кератинфосфаттың қоры біткен соң , энергия қоры болып табылатынын екінші зат: АДФ жұмсалады. Ал АМФ көмірсулардың катоболизміне қажет ферменттердің, энергия көзі біткен кездегі күшті модуляторы болып табылады. АТФ гидролизі кезінде түзілетін АДФ тотығып фосфорилденудің, гликолиздің, Кребс циклдерінің ферменттерінің активтендіруіне мүмкіндік жасайды. Қаңқалық бұлшықеттер үздіксіз жұмыс істеуге бейімделмеген, олар тек қажет уақытта ғана жұмыс істейді. Бұлшықеттердегі зат алмасу, осы еттердің жиырылуына қажет АТФ- ты өндіруге бағытталған. Бұлшықеттер жұмыс істеу активтілігіне сәйкес глюкоза, май қышқылдары, кетондық денелер сияқты энергетикалық субстраттарды қолданады, ал жүрек бұлшықеті бұлармен қоса сүт қышқылын энергия көзі ретінде жұмсайды.
Тыныштық кезінде бұлшықеттер жоғары май қышқылдарын, кетондық денелерді жұмсайды. Қалыпты яғни орташа жұмыс істеген кезде жоғары май қышқылдарын, кетондық денелерді, қан глюкозасын жұмсайды. Өте күшті активті жұмыс істеген кезде жоғары май қышқылдары, кетондық денелер, қан глюкозасы және бұлшықеттердегі қорлық гликоген жұмсалады.