Пептиди. Білки

ПЕПТИДИ і БІЛКИ – це високомолекулярні органічні сполуки (біополімери), побудованими із залишків α-амінокислот, які сполучені між собою пептидними зв'язками (–СО–NH–).

Умовно вважають, що пептиди містять в молекулі до 100 (відповідає молекулярній масі до 10000), а білки – понад 100 амінокислотних залишків (молекулярна маса від 10000 до декілька мільйонів).

Склад і будова молекули

Усі білки містять Карбон, Гідроген, Оксиген і Нітроген. Біль­шість білків містять ще і Сульфур, деякі і Фосфор. До складу гемо­глобіну входить Ферум, до білку щитовидної залози – Йод. Молекулярна маса білків – до кількох мільйонів.

Поширення в природі

Найважливіша складова частина живих організмів, білки входять до складу шкіри, рогових покривів, м’язової та нервової тканин. Вміст білків:

В м’язах людини – 80%

В шкірі – 63%

В печінці – 57%

В мозок – 45%

В кістках – 28%

Елементарний склад білків

С – 50 – 54%

Н – 6,5 – 7,3%

О – 21,5 – 23,5%

N – 15 – 17%

S – 0,3 – 2,5%

P, J, Fe, Si, Cu і т.д. мікроелементи

Білкова молекула – поліпептид містить від 2 до 100 амінокис­лот­них залишків.

Для білків (протеїнів) характерні чотири рівні просторової орга­ні­зації, які прийнято називати первинною, вторинною, третинною і четвертинною структурами.

- Первинна структура білка – по­рядок чергування α-амінокислотних залишків в поліпептидному ланцюзі.
- Вторинна структура білка – конформація поліпептидного ланцюга, тобто спосіб скручування ланцюга в просторі за рахунок водневих зв'язків між групами –NH– і –CO– .– α- спіраль - β – спіраль.

- Третинна структура білка - тривимірна конфігурація закрученої спіралі в просторі. Утворена за рахунок зв’язків: дисульфідних –S–S–, йонних та гідрофобних.

- Четвертинна структура білка - структура, що утворюється за рахунок взаємодії між різними поліпептидними ланцюгами. Четвертинна структура характерна лише для деяких білків, наприклад гемоглобіну

Хімічні властивості

1) ДЕНАТУРАЦІЯ – це втрата білком природної конформації, що супроводжується звично втратою його біологічної функції.

Тобто – це руйнування вторинної і третинної структур білка, зумовлене дією кислот, лугів, нагрівання, радіації і т.д.

Первинна структура білка при денатурації зберігається. Денату­ра­ція може бути оборотною (так звана, ренатурація) і необоротною.

Приклад необоротної денатурації при тепловій дії – згортання яєч­­ного альбуміну при варінні яєць.

2) ГІДРОЛІЗ БІЛКІВ – руйнування первинної структури білка під дією кислот, лугів або ферментів, що приводить до утворення α-амінокислот, з яких він був побудований.

 3) Якісні реакції на білки:

• Біуретова реакція – фіолетове забарвлення при дії солей купруму (II) в лужному розчині. Таку реакцію дають всі сполуки, що містять пептидний зв'язок.

• б) Ксантопротеїнова реакція – поява жовтого забарвлення при дії концентрованої нітратної кислоти на білки, що містять залишки ароматичних амінокислот (фенілаланіну, тирозину).