15. Сущность биологического катализа. Роль белков в биологическом катализе.

В основе всех жизненных процессов лежат тысячи химических реакций. Они идут в организме без применения высокой температуры и давления, т. е. в мягких условиях. Вещества, которые окисляются в клетках человека и животных, сгорают быстро и эффективно, обогащая организм энергией и строительным материалом. Но те же вещества могут годами храниться как в консервированном (изолированном от воздуха) виде, так и на воздухе в присутствие кислорода. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря присутствию в клетках особых биологических катализаторов — ферментов.

По своей функции ферменты являются биологическими катализаторами. Сущность действия ферментов, так же как неорганических катализаторов, заключается:

• в активации молекул реагирующих веществ,

• в разбиении реакции на несколько стадий, энергетический барьер каждой из которых ниже такового общей реакции.

Однако энергетически невозможные реакции ферменты катализировать не будут, они ускоряют только те реакции, которые могут идти в данных условиях.

Важнейшим свойством ферментов является преимущественный катализ одной из нескольких теоретически возможных реакций. В зависимости от условий, ферменты способны катализировать как прямую, так и обратную реакцию. Это свойство ферментов имеет большое практическое значение.

Ферменты отличаются от небиологических катализаторов высокой скоростью и специфичностью, а активность некоторых ферментов регулируется клеткой.

16. Основы биокатализа. Общие свойства ферментов.

Известно, что биокатализ и биотрансформация являются процессами химического превращения одного или более веществ, протекающими под действием катализаторов - ферментов, применяемых в очищенном виде или в составе клеток микроорганизмов, либо изолированных животных или растительных клеток. При этом биотрансформация — это относительно неглубокое химическое превращение уже в основном сформированного химического соединения под влиянием ферментов. При биокатализе же возможен синтез нового вещества из различных по структуре реагентов или разложение сложного вещества под действием ферментов. Объединяет их прежде всего использование специфических катализаторов — молекул фермента, имеющих белковую природу. Ферменты также называют энзимами. Наука, изучающая ферменты и ферментативные реакции, называется энзимологией.

В клетках микроорганизмов одновременно протекает множество биохимических реакций. Ферменты, ускоряющие биохимические реакции, имеют высокую каталитическую активность, то есть эффективно снижают энергию активации, необходимую для осуществления реакции, благодаря тому, что способствуют образованию промежуточных продуктов, требующих меньшей энергии.

Ферменты вырабатываются клеткой в соответствии с ее потребностями, их содержание может колебаться в значительной степени. Ферменты имеют высокую специфичность, а их активность зависит от различных факторов (температуры, pH, состава питательной среды, наличия токсичных веществ). Природа фермента оказывает решающее влияние на кинетику ферментативных реакций.

Свойства ферментов

1. Зависимость скорости реакции от температуры

Закон о повышении скорости реакции в 2-4 раза при повышении температуры на 10°С справедлив и для ферментативных реакций, но только в пределах до 55-60°С, т.е. до температур денатурации белков. Наряду с этим, как исключение, имеются ферменты некоторых микроорганизмов, существующих в воде горячих источников и гейзеров. При понижении температуры активность ферментов понижается, но не исчезает совсем.

2. Зависимость скорости реакции от рН

Данная особенность ферментов имеет существенное значение для организма в его адаптации к изменяющимся внешним и внутренним условиям. Сдвиги величины рН вне- и внутри клетки играет роль в патогенезе заболеваний, изменяя активность ферментов разных метаболических путей.

Для каждого фермента существует определенный узкий интервал рН среды, который является оптимальным для проявления его высшей активности. Например, оптимальные значения рН для пепсина 1,5-2,5, трипсина 8,0-8,5, амилазы слюны 7,2, аргиназы 9,7, кислой фосфатазы 4,5-5,0, сукцинатдегидрогеназы 9,0.

3. Зависимость от концентрации фермента

При увеличении количества молекул фермента скорость реакции возрастает непрерывно и прямо пропорционально количеству фермента, т.к. большее количество молекул фермента производит большее число молекул продукта.

4. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата

При увеличении концентрации субстрата скорость реакции сначала возрастает, т.к. к катализу добавляемых молекул субстрата подключаются новые и новые молекулы фермента. Т.е. скорость накопления продукта возрастает, и это означает увеличение активности фермента.