2.2. Білки та амінокислоти

Білки – це складні азотовмісні полімери, мономерами яких є амінокислоти. Останні можна поділити на такі групи :

Незамінні: Валін, Лейцин, Ізолейцин, Треоніну, Метіонін, Фенілаланін. Триптофан, Лізин

Частково замінні : Гистидин Аргінін

Умовно замінні : Цистеїн Тирозин

Замінні : Аланін Аспарагінова кислота Аспарагін Глютамінова кислота Глютамін Пролін Гліцин Серін

До складу переважної більшості білків харчової сировини входять усі 20 амінокислот. Якщо не вистачає хоча б однієї з них, синтез білка в організмі неможливий.

Для визначення біологічної цінності білків використовують так званий метод амінокислотних шкал, що ґрунтується на використанні амінокислотного скору і дає можливість виявити лімітуючи незамінні амінокислот. Визначення лімітуючи амінокислот і ступеня їх нестачі в білку полягає у порівнянні процентного вмісту незамінних амінокислот у досліджуваному білку і в такій самій кількості стандартного („ідеального”) білка. Усі амінокислоти, скор яких становить менше 100 %, вважають лімітуючи ми, а амінокислота з найменшим скором є першою лімітуючою. Прийнято, що 1 г „ідеального” білка містить, мг

• ізолейцин – 40

• лейцину – 70

• лізину – 55

• сірковмісних (метіоніну+цистіну) – 35

• ароматичних (фенілаланіну+тирозину) – 60

• триптофану – 10

• треоніну – 40

• валіну – 50.

Основні функції білка в організмі:

1. Пластична.

Білки – це 15...20 % сирої маси різних тканин (жири, вуглеводи – лише 1...5 %). Вон67и є основним будівельним матеріалом клітин, їхніх мембран.

2. Каталітична.

Усі ферменти – це білки.

3. Гормональна.

Значна частина гормонів (інсулін, гормон гіпофізу, пара гормон щитовидної залози) – це білки.

4. Функція специфічності.

Надзвичайна різноманітність білків забезпечує тканинну індивідуальність.

5. Транспортна.

Білки беруть участь у транспортуванні кров’ю кисню, жирів, вуглеводів, гормонів, вітамінів тощо.

Класифікація білків

Залежно від просторової структури розрізняють глобулярні і фібрілярні білки.

Глобулярні – це прості білки (складаються лише з амінокислот), розчинні у воді або такі, що утворюють у ній колоїдний розчин Приклади : білок яйця, крові, інсулін, ферменти.

Глобулярні білки поділяють на такі групи :

Альбуміни – розчинні у воді (яєчний білок),

Глобуліни – розчинні у солях (білок крові, білок молока),

Проламіни – розчинні у спиртах (білки зародків зернових, зеїн кукурудзи, гордеїн ячменю)

Глютеліни – розчинні у лугах (гліадин пшениці, авенін вівса)

Характерною ознакою білків злакових є низький вміст лізину, треоніну, триптофану. Компліментарними до білків злакових є білки бобових, які лімітовані за сірковмісними амінокислотами (метіонін+цистін).

Фібрілярні –це прості білки, не розчинні у воді. Інша назва – „структурні” білки.

Приклади : білок шкіри, волосся (кератин, колаген) , мускульних тканин (еластин).

Складні білки – протеїди – крім амінокислот мають небілкову (простатичну) групу. Приклади : нуклеопротеїни, глікопротеїни, ліпопротеїни.