Мышечная ткань. Химический состав, возрастные особенности. Химизм мышечного сокращения. Источники энергии.
Составляет 40-42%от массы тела. Основная f-обеспечить подвижность путем сокращения и последующего расслабления. При этом осущ.работа, связанная с превращением химической Е в механическую.
Мышцы: 1)гладкие(непроизвольные) 2)П/п: 1.скелетные(произвольные), 2.сердечная(непроизв.)
Имеют разный механизм регуляции.
Гладкие иннервируются ВНС;представлены в киш.тракте, мочев.пузыре, кров.сосудах, матке, мочеточнике, семявыв.протоке. Клетки одноядерные, веретенообразные, актин(А)расположен прод.тяжами, формируя многочисл.тонкте нити. В расслаб.мышце миозин(М)в неполяриз.форме. Полимеризация М(формирование толстых нитей)просих.в процессе сокращения.
Скелет.мышцы сокр-ся с большей скоростью, иннерв.соматич.НС; кл.серд.мышцы не явл.многоядер. и соед.с помощью вставочн.дисков(близки к z-дискам по f)
Поперечно-полосатые.
До 50мм в длину, толщиной до 50мкм;это многоядерные кл., т.к. возникли в онтогенезе в рез-те слияния неск.кл. Имеют: 1)мембр,(сарколемма) 2)цитоплазму(сарко-), 3)органеллы, ответственные за сокращение=миофибриллы, 4)ЭПР(депо Са), 5)глк и гликолитич.ферменты, АТФ и креатинфостат, 6)Б дистрофин.
Саркомер – повтор.элемент. полоса А, полоса Н, z-линия, М-линия.
Толстые d=15нм, содерж.М; тонкие d=3нм, содерж.А, тропомиозин, тропонин.
К z-пластинке присоед.концы:*ТМ, *Тинина – Б., соед.толстые филаменты с z-дисками, *А, кот.присоед.концы F-актина.
В М-линиях –миомезин – соед. «хвосты» М и КФкиназа.
Химич. состав
75-80%-Н2О
20-25%-сухой остаток: *85%-Б: стромин(коллаген и эластин), саркоплазматич.Б(миоальбумин, миоглобулин, ферменты гликолиза и гликогенолиза), сократит.(А,М,ТМ,Фн); *15%-другие: N-содерж.(глутамин, карнозин, ансерин, креатин, креатинин, своб.АК), Р-содерж. (КФ, АТФ и др.нуклеотиды), Л(фосфоглицериды, ХС), мин.в-ва, У(осн. – глк)
Карнозин:
Мышечные Белки:
Миозин 520кДа
50% от всех миофибриллярных Б
Гл. f – при физ.значениях ионной силы, pH, Са2+ мол-лы М спонтанно обр.волокна
- обл. АТФ-азной активностью: АТФ+Н2О ⇄ АДФ + Фн + Н
- М связ. F-актин →мыш.сокращение.
Строение: 6 попарно идентич.субъед.; 2 тяж.и 4 легкие цепи
Глоб.головки имеют центры связ-я с АТФ и 2 участка – с лег.цепями. Головки прикреп.с помощью шарнира – деспирализ.участок. В филаменте они обращ.наружу, а хвосты стыкуются в центре линии М.
А 42 кДа
20% от всех Б мышц
Актин+АТФ⇄ (Mg2+)F-актин –АДФ-Фн(АТФ для конформац.изменений)
Тропомиозин 65кДа, 4-30%(в п/п мышцах мало, в гл.-много)
1 мол. ТМ на 7 мол.А→устойч.стра-ра тонк.филамент.
Тропониновый комплекс: -Тн-Т→обеспеч.связь с ТМ, -Тн-J→ингибир.АТФазную акт-ть М, -Тн-L→связ.Са2+
Субъед. J,L имеют глобуляр.головку, а Т-длинный хвост, кот.связ. с ТМ и опред.положение всего комплекса на тонкой филаменте.
Механизм мышечного сокращения.
При взаимод.нитей М и А происх.преобр-е хим. Е от макроэрг.связей в механич. Е.
1 стадия: гидролиз АТФ М-ом идет быстро
2 ст.: продукты р-ции – АДФ, Фн – высвоб.мелденно и связаны с головкой М, кот.может вращаться под большими углами.
3 ст.: при поступ.сигнала сокр-я головки М прочно связ.с А-филаментом под углом 90→обр-е актомиозин-АДФ и высвоб-ся Фн.
4 ст.: поскольку наим.Е актомиоз.связь имеет при угле 45, то происх.наклон миоз.головки на 45, что сопровожд.выделением АДФ и скольжением тонк.А-нити вдоль толстой→укорочение саркомера на 10-15нм, а затем новая АТФ связ-ся с М-головками в актомиозине→отсоединение А от М и возвращает систему к 1 фазе.
КПД ок.50% - довольно высок.
Источники АТФ:
Кол-во АТФ такое незначит., что его хватило бы на долю секунды→система регенерации.
1)КФК-реакция: КФ+АДФ(КФК)⇄К+АМФ
2)с помощью аденилаткиназы=миокиназы: АДФ+АДФ(Mg2+)⇄АТФ +АМФ
3)гликолиз и гликогеноллиз – в белых мышцах преобл.анаэробный гликолиз(быстрые мышцы)
4)аэробные процессы, связанные с окислит.фосфорилированием(преобл.в красных – медленных м.): аэробгликолиз, ЦТК, окисление ЖК, исп-е кетоновых тел.
Основные субстраты энегр.обмена:
В покоящ.мышцах – своб.ЖК и кет.тела
При умер. мыш. нагрузке – в доп.к ним: Глю→ПВК→АцКоА→ЦТК
При макс.мыш.наргузке – глк(путем анаэро.гликогенолиза до лактата)
Помогают дипептиды карнозина и ансерина.
Билет №35.
1.Современные представления о строении белков. Уровни структуры белковой молекулы. Видовая специфичность белков. Конформация белковой молекулы (вторичная и третичная структуры). Типы свЯзей в белках. Четвертичный уровень структуры. Доменный принцип структ.орг-ии.
Видовая и индивидуальная специфичность набора белков в данном организме определяет особенности его строения и функционирования. Набор белков в дифференцирующихся клетках одного организма определяет морфологические и функциональные особенности каждого типа клеток.
1 структура – посл-ть АМК, соединенных прочной пептидной связью. Она наделена особым биологическим значением – в ней заложена информация, какая будет 2ая, 3ая, 4ая.
2 структура –упаковка п/п цепи в α-спираль или в β-складчатый слой. В формировании спирали, главную роль играют водородные связи.
α-спираль: 1 завиток 3,6 АМК, через 18 АМК(5 витков) структурная конфигурация повторяется . Фиксируется спираль водородными связями и они удерживают ее как сжатую пружину, водородные связи от 1 к 4 амк в пределах 1 п/п цепи.
β-складчатый слой. В основе лежат водородные связи между п/п цепями, цепи лежат антипараллельно.
Неупорядоченная структура: α+ β, α / β. Тип укладки зависит от АМК, т.к. ряд амк способствуют образованию α-спирали (глу, лей,тир), ряд – препятствует (про, о-про)
3 структура –упаковка п/п цепи в пространстве (архитектура), при этом радикалы амк занимают наиболее выгодные положения. Выделяют 2 типа: глобулярные и фибриллярные. Третичная стр-ра возникает автоматически и решающим при этом является взаимодействие радикалов с молекулами окр.рас-ля, влияние рН, взаимодей-ие с др.в-вами. 2 типа связей:1)ковалентно-пептидные дисульфидные 2)слабые водородные, ионные взаимодействия, гидрофобные. В основе формир.простр.стр-ры лежат доменные принципы. Домен – обособленная часть молекулы, облад.структ. и функц.автономией. В виде доменов формируются Б, имеющие более 200 амк в полипептидной цепи. Белки состоят из 1 п/п цепи, имеющие 3 уровня организации – субъединица или протомер. Такие белки выполняют свои нативные ф-ии.
4 структура – ассоциация протомеров определенным образом ориентированных относительно друг друга. Протомеры объединяются в олигомер. На поверхности протомеров формируются контактные участки, которые комплиментарно присоединяются друг к другу. Поцесс форм-ия пространственной стр-ры – фолдинг Б. Он контр-ся Б-шаперонами, кот. предотвращают взаимодействие несформированных конформаций.