- •Физико-химические св-ва белков.
- •Причины белковой недостаточности
- •Основные св-ва белковых фракций крови и их классификация.
- •Витамин в1(тиамин).
- •В12 (кобаламин)
- •Особенности ферментативного катализа.
- •Специфичность дейст. Ферментов
- •Скорость ферм. Р-ции
- •Различия ферментного состава тканей
- •Изменение активности ф. В пр-се развития.
- •Токсичность кислорода.
- •Г. Передней доли гипофиза.
- •Гормоны мозгового в-ва надпочечников
- •Аэробный распад глюкозы. Физиологическое значение аэробного распада глюкозы. Использование глюкозы для синтеза жиров в печени и в жировой ткани.
- •Распад.
- •Роль утф в синтезе полисахаридов.
- •Регуляция синтеза и распада.
- •Метаболические превращения пвк.
- •Окислительное декарбоксилирование пвк.
- •Глюконеогенез. Цикл Кори.
- •Аэробное окисление глюкозы.
- •Челночные механизмы транспорта.
- •Сахарный диабет.
- •Пентозофосфатный путь превращения глюкозы.
- •Классификация липидов. Роль в жизнедеят-ти клетки. Метабиолизм липопротеинов, транспорт липидов между органами и тканями. Нарушение обмена липидов при сердечно-сосудистых заболеваниях.
- •Cфинголипиды. Строение. Роль. Сфинголипидозы.
- •Ненасыщенные жир. К-ты. Физ-хим св-ва. Биологическая роль.
- •Пищевые жиры, их переваривание. Всасывание. Нарушения переваривания и всас. Биосинтез триглицеридов.
- •Липидный состав мембран.
- •Распад и синтез триацилглицеринов.
- •Классификация фосфолипидов.
- •Окисление ненасыщ. Жир. К-т.
- •Стоение холестерина. Его биологическое знаечение. Биосинтез.
- •Кетоновые тела. Образование, окисление, причины усиления кетогенеза.
- •Резистентность к кетозу.
- •Динамическое состояние белков в орг.
- •Окислительное дезаминирование
- •Пути обезвреживания аммиака
- •Орнитиновый цикл.
- •Нарушения синтеза и выведения мочевины. Гипераммониемиии.
- •Глицин, его строение и роль в обмене веществ.
- •Аргинин и гистидин.
- •Роль цистеина и метионина в обмене веществ.
- •Химическое строение триптофана и пути его метаболизма.
- •Строение днк эукариотических кл., механизмы, лежащие в основе ее простр. Упаковки. Многообразие азотистых оснований. Ф-ции нуклеиновых к-т в живых организмах.
- •Строение рибосом.
- •Распад пуриновых оснований. Подагра.
- •Распад гема. Образование и пути выделения билирубина. Желтухи, диагностика.
- •Биосинтез гема и его регуляция. Порфирии.
- •Порфирии
- •Взаимосвязь обмена углеводов, липидов и белков.
Окислительное дезаминирование
Наиболее активно в тк. происх. дезаминирование глутаминовой кислоты. Р-цию катализирует глутаматдегидрогеназа, коферментом является НАД. Р-ция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование а-иминоглутарата, затем - неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется а-кетоглутарат.
Большинство АК не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно Глу. Аминогруппы таких АК в рез-те трансаминирования переносятся на α-кетоглутарат с образованием глутаминовой к-ты, к-я затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии получил название трансдезаминирования, или непрямого дезаминирования .Значение этих р-ций в обмене АК очень велико, т.к. непрямое дезаминирование - основной способ дезаминирования большинства АК.
В печени человека присутствуют специфические ферменты, катализ. р-ции дезаминирования АК серина, треонина и гистидина неокислит. путём. Неокислительное дезаминирование серина катализирует сериндегидратаза. Р-ция начинается с отщеп. молекулы воды и обр. метиленовой группы, затем происходит неферментативная перестройка молекулы, в рез-те которой образуется иминогруппа, слабо связанная с а-углеродным атомом. Далее в результате неферментативного гидролиза отщепляется молекула аммиака и образуется ПВК.
Неокислительное дезаминирование треонина катализирует фермент треониндегидратаза. Механизм реакции аналогичен дезаминированию серина. Неокислительное дезаминирование гистидина под действием гистидазы (гистидин-аммиаклиазы) является внутримолекулярным, т.к. образование молекулы аммиака происходит из атомов самой АК без участия молекулы воды. Эта реакция происходит только в печени и коже.
Трансаминирование - фермент. р-ция обратимого переноса аминогруппы с АК на а-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Р-ции катализируют аминотрансферазы, коферментом служит пиридоксальфосфат. Вступать в р-ции трансамини. могут почти все АК, за исключением лизина, треонина и пролина. Чаще всего в реакциях трансамини. уч. АК, сод. к-х в тк. значительно выше остальных - глутамат, аланин, аспартат и соответствующие им кетокислоты - α-кетоглутарат, пируват и оксалоацетат. Основным донором аминогруппы служит глутамат.
Трансаминир. - заключ. этап синтеза зам. АК из соответствующих α-кетокислот, если они в данный момент необходимы клеткам. В рез-те происходит перераспределение аминного азота в тканях организма. Трансаминирование - первая стадия дезаминирования большинства АК, т.е. начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. При трансаминир. общее кол-во АК в кл. не меняется.
Процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО2 получил название декарбоксилирования. Обр-ся биогенные амины. Р-ции необратимы. Биогенные амины - биол. актив. в-ва. вып. ф-цию нейромедиаторов (серотонин, дофамин, ГАМК), гормонов (норадреналин, адреналин), регул. факторов (гистамин, карнозин, спермин и др.).
Гликогенные АК - АК. в пр-се распада к-х может возн. ПВК, вступающий в путь глюконеогенеза.
Гликогенные: превращ в ПВК аланин, цистеин. серин, глицин. Превращ. в оксалоацетат аспарагин, аспартат, превращ. в сукцинил-КоА валин. треонин. метионин. Прев. в а-кетоглуторат - глутамат, глутамин, пролин, аргинин. гистидин.
Кетогенные АК - АК, продукты распада к-х образуют оксалоацетат и ацетилКоА. Лейцин, лизин. Гликокетогенные АК: фениаланин, тирозин, изолейцин, триптофан.