- •Физико-химические св-ва белков.
- •Причины белковой недостаточности
- •Основные св-ва белковых фракций крови и их классификация.
- •Витамин в1(тиамин).
- •В12 (кобаламин)
- •Особенности ферментативного катализа.
- •Специфичность дейст. Ферментов
- •Скорость ферм. Р-ции
- •Различия ферментного состава тканей
- •Изменение активности ф. В пр-се развития.
- •Токсичность кислорода.
- •Г. Передней доли гипофиза.
- •Гормоны мозгового в-ва надпочечников
- •Аэробный распад глюкозы. Физиологическое значение аэробного распада глюкозы. Использование глюкозы для синтеза жиров в печени и в жировой ткани.
- •Распад.
- •Роль утф в синтезе полисахаридов.
- •Регуляция синтеза и распада.
- •Метаболические превращения пвк.
- •Окислительное декарбоксилирование пвк.
- •Глюконеогенез. Цикл Кори.
- •Аэробное окисление глюкозы.
- •Челночные механизмы транспорта.
- •Сахарный диабет.
- •Пентозофосфатный путь превращения глюкозы.
- •Классификация липидов. Роль в жизнедеят-ти клетки. Метабиолизм липопротеинов, транспорт липидов между органами и тканями. Нарушение обмена липидов при сердечно-сосудистых заболеваниях.
- •Cфинголипиды. Строение. Роль. Сфинголипидозы.
- •Ненасыщенные жир. К-ты. Физ-хим св-ва. Биологическая роль.
- •Пищевые жиры, их переваривание. Всасывание. Нарушения переваривания и всас. Биосинтез триглицеридов.
- •Липидный состав мембран.
- •Распад и синтез триацилглицеринов.
- •Классификация фосфолипидов.
- •Окисление ненасыщ. Жир. К-т.
- •Стоение холестерина. Его биологическое знаечение. Биосинтез.
- •Кетоновые тела. Образование, окисление, причины усиления кетогенеза.
- •Резистентность к кетозу.
- •Динамическое состояние белков в орг.
- •Окислительное дезаминирование
- •Пути обезвреживания аммиака
- •Орнитиновый цикл.
- •Нарушения синтеза и выведения мочевины. Гипераммониемиии.
- •Глицин, его строение и роль в обмене веществ.
- •Аргинин и гистидин.
- •Роль цистеина и метионина в обмене веществ.
- •Химическое строение триптофана и пути его метаболизма.
- •Строение днк эукариотических кл., механизмы, лежащие в основе ее простр. Упаковки. Многообразие азотистых оснований. Ф-ции нуклеиновых к-т в живых организмах.
- •Строение рибосом.
- •Распад пуриновых оснований. Подагра.
- •Распад гема. Образование и пути выделения билирубина. Желтухи, диагностика.
- •Биосинтез гема и его регуляция. Порфирии.
- •Порфирии
- •Взаимосвязь обмена углеводов, липидов и белков.
Основные св-ва белковых фракций крови и их классификация.
Альбумины 54-65% осущ. трансп. тироксина и трийодтиронина, поддерж. онкотич. давления за счет высокой гидрофил-ти., неб. размеру молек.и значит. конц. в сыв-ке, траснп. жир. к-т. билирубина. желч. к-т. стероид. горм, лек-в и неорг. ионов. Сыв. альбумины быстро обновл.
Глобулины a1 2-5% повыш. ур. при патол. паренхимы печени, о. воспалит пр-х. а-2 7-13%: повыш ур. при заб., связ с вовлечением в патологич проц соед. тк. (коллагенозы, аутоимм. забол-я, ревматич забол.), при циррозе печени.
b 8-15% повыш. ур. при механич. желтухе, наруш. липид. обм., берем., сниж. ур при злокач. новообр. g 12-22% повыш ур. при хронич. гепатите, циррозе печени, туберкулезе, б/а пониж. ур при иммунодефицитные сост. приеме цитостат.
ЭФ-анализ — разд. белков в соотв. с их электрофоретич. подвиж. для анализа комп. смеси, разд. на фракции.
Рефрактометрический анализ — необх. для опр. общего белка, осн. на принципе измер. пок. преломления света. проходящего через окрыш. соединения.
Альфа-фетопротеин — осн. белок эмбр. сыв-ки. после рождения замещается сывороточным альбумином. Появ. в сыв-ке при тератобластомах, опухолях печени, повреждениях печени, выз. регенерацию. Явл. важным маркером для диагн. опухоли. Обл. высоким срод. к ненасыщ.жир. к-там.
Коллагены обр. во внеклет. матриксе фибриллы коллагена. 1/3 аминок-тного ост. предст. глицин, обесп. плотное прилегание цепей др. к др., 1/10 пролин(стабилиз. левую спираль коллагена), гидроксипролин, гидроксилизин.
Глн-X-Y X-пролин, Y-гидроксипролин или гидроскилизин(гидроксилирование пролина путем посттрансляц модифик. аскорбиновая к-та исп. как кофактор).
В коллаг. спирали расст-е между аминок-тными ост. по оси спирали увелич. 3 левые спирали обр. правозакруч. молек. - тропоколлаген, которую стабилиз. водород. св. между амино- и карбоксигр. пептид. остововов цепей. Компл. уч-ки тропоколлагена обр. связи с такими же молек и формир-т коллаг. фибриллы. Попереч. сшивки коллаг. фибр. обр-ны 2 ост. лизина. Возн. струк., облад. большой проч-ю. Коллаг. волок. явл. осн. белковым комп. кожи, сухожилий, хрящей, костей. Лишены эластичности.
Хромопротеины — сложные белки. сост. из простого белка связанной с ним простетической группы. Они уча-т в фотосинтезе (магнийпорфирин), клеточном дыхании, трансп-те О2 и СО2. окислит-восст. реакциях, свето- и цветовосприятии. Гемоглобин в кач-ве белкового комп. сод. глобин. а небелкового комп. - гем. Осн. струк. простетич. гр. большинства гемосодержащих белков сост. порфириновое кольцо. Гем в виде гем-порфирина явл. простетич. гр. гемоглобина, его производ., миоглобина, каталазы, пероксидазы, цитохромов b, c, c1. Атом железа расп в центре гема. каждая из 4 молек. гема окр-на полипепт. цепью. В молек. глобина HbA сод. 4 полипепт. цепи, сост. глобин. 2 a-цепи имеют одинак. первич. струк. 2 b-цепи также идентично построены. в крови чел-ка открыто 150 типов гемоглоб.
Гемоглобинопатии — в основе лежит наслед. изм. струк. какой-либо цепи нормального гемоглобина.
Серповидно-клеточная анемия — эритр. в усл. низкого парциал. давления принима.т форму серпа. HbS после отдачи О2 превр. в дезокисформу и выпадает в осадок в виде кристаллов, что прив. к деформ. кл. и гемолизу. Замена в 6 полож глутаминовой к-ты на валин в b-цепях.
Нуклеиновые кислоты — биополимеры со строго определенной последовательностью нуклеотидов, соединенных 3'5' фосфодиэфирными связями. ДНК и РНК. мономеры нукл. к-т — нуклеотиды. Остов нуклеиновой цепи сост. из одинаковых черед. гр. пентоза-фосфат-пентоза-фосфат- и пуриновых или пиримидиновых оснований. На 5' -конце нах фосфат. гр., 3' -конце нах своб. ОН группа.
Вторич. струк ДНК — стабил. 2ая спираль. правозакруч. Водор св. между компл. осн. А-Т, Г-Ц.
Втор. струк. РНК — сост из 1 цепи, обр. небол. уч-ки с неспар. осн. А-У и Г-Ц.
Нуклеозид - пуриновое или пиримидиновое основание, соед. с угл. N-гликозидной связью.
Мононуклеотиды, присоед еще один ост. фосфата, обр. фосфоангидридную св. и превр. в нуклеозид ди- и -трифосфаты.
НАДФ и НАД входят в состав ряда дегидрогеназ— катализ-в ключевых ок.-восст. р-ций энергетич. и пластич. обм.
Флавопротеины (ферм., коферментами которых являются производные флавинов) принадл. к дыхат. ферм-м класса оксидоредуктаз. Мех-м ок-восст. р-ций, катализ. им, обусловлен послед. ок-м и восст-м флавиновых коферментов.
Денатурация - расхождение цепей ДНК при нагревании ~1000C или при повыш. pH. Расхождение цепей происх. из-за разрушения слабых водородных связей и плоскостных взаимод. между осн-ми. На денат. также влияют: ионы одно- и двухвалентных металлов, белки, нейтрализ. отриц. заряды фосфат. гр. Температура плавления ГЦ выше чем А-Т. Для разрушения двух Н-связей А-Т-пар требуется меньше энергии, чем для разрыва трех H-связей Г-Ц-пар, значения температуры и рН, при которых происходит денатурация, зависят от нуклеотидного состава ДНК. Денат. – пр-сс обратимый, последующее восст. двухцепоч. струк. ДНК может происх. даже при полном расхождении цепей. Ренатурация, происходит при пониж. температуры или рН При резком пониж. t или рН правильное воссоед. комплем. цепей затрудняется из-за спарив. осн-й локально компл-х участков в пределах одной или разных цепей. При ренатурации сначало соединяются участки цепей с повторенной ДНК и затем с уникальными участками.
Гибридизация нуклеиновых кислот— соединение in vitro комплементарных одноцепочечных нукл. к-т в одну молекулу. Метод основан на способности ДНК к денатурации при нагревании (80—90 °С) и ренативации при послед. охлаждении. Методом гибридизации можно уст-ть сходство и различия первич. структ. разных образцов нуклеиновых к-т.
Витамины — высокомолек. органич. соед., жизненно важные для чел. Не синт. в орг. чел-ка. Обесп. норм. развитие орг-ма и адекват. скороть протекания бх и физиол. проц-в. Ряд витам. синт. микрофлорой пищ. тракта.
В зав-ти от растворим. в неполяр. орг. раст-х или в вод. среде различ. жирорастворимые и водорастворимые витамины.
Наруш. регул. пр-в обм. и разв. патол. часто связ. с недостат. поступ. витаминов, полным отсут, наруш. их всас., транспорта, изм-ми синт. коферментов с уч-м витаминов. Авитаминозы, гиповитаминозы, при кот. наруш. деят-ть или акт-ть ферм. сист. Вит. регул обм. в-в через ферм. сист., в сост. к-х входят. Витамины поступают в организм человека с пищей или синтезируются микрофлорой.
Коферменты — орг. соед. небелковой природы, необх. для осущ. каталитич. действия многих ферментов. Наиболее распр. гр. сост. соединения нуклеотидной природы, а также, содержащие остатки фосфорной кислоты. Кофермент м.б. связан с белковой ч. молек. ковал. (простетическая гр. - ФАД, биотин. липоевая к-та) и нековал. св. (взаимод. с ферм. на время р-ции — НАД, НАДФ).
Во многих случаях для активации ферментов требуются опр. низкомолек. соед. - кофакторы- ионы металлов. Кофактор может образовывать с апоферментом(белк. ч. ферм.) прочные ковалентные связи. Ионы металла стабилизируют нативную конформацию фермента, структуру его активного центра и субстрата.