15. Характеристика класса лиаз, изомераз и лигаз (синтетаз), примеры реакций.

Лиазы. 1 .ДЕКАРБОКСИЛАЗЫ участвуют в реакциях ДЕКАРБКСИЛИРОВАНИЯ.

2.Ферменты, разрывающие связи между атомами углеводов не ГИДРОЛИТИЧЕСКИМ путём без участия воды (АЛЬДОЛАЗА).

3.Ферменты, участвующие в реакциях ГИДРАТАЦИИ и ДЕГИДРАТАЦИИ.

ИЗОМЕРАЗЫ. Ферменты этого класса участвуют в ИЗОМЕРИЧЕСКИХ превращениях. При этом один структурный изомер может превращаться в другой, за счёт внутри молекулярной перегруппировки атомов.

ЛИГАЗЫ. Ферменты этого класса участвуют в реакциях соединения двух и более простых веществ с образованием нового вещества. Эти реакции требуют затрат энергии извне в виде АТФ.

16. Характеристика классов ферментов трансфераз и гидролаз. Примеры реакций с участием данных ферментов.

ТРАНСФЕРАЗЫ. Ферменты этого класса участвуют в транспорте атомных групп от донора к ацептору. В зависимости от переносимых групп, ТРАНСФЕРАЗЫ делятся на несколько подклассов:

1.АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ. Они участвуют в реакциях ПЕРЕАМИНИРОВАНИЯ.

АСАТ - АСПАРАГИНОВАЯ АМИНОТРАНСФЕРАЗА.

2.МЕТИЛТРАНСФЕРАЗЫ (СНЗ группы).

3.ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ (ФОСФАТНЫЕ группировки).

4.АЦИЛТРАНСФЕРАЗЫ (кислотные остатки).

ГИДРОЛАЗЫ. Ферменты этого класса участвуют в реакциях разрыва связей в молекулах субстратов при участии воды.

1.ЭСТЕР АЗЫ действуют на СЛОЖНО-ЭФИРНЫЕ связи. К ним относятся ЛИПАЗЫ, ФОСФОЛИПАЗЫ, ХОЛЕСТЕРАЗЫ.

2.ГЛИКОЗИДАЗЫ - действует на ГЛИКОЗИДНУЮ связь, находящуюся в сложных углеводах. К ним относятся АМИЛАЗА, САХАРАЗА, МАЛЬТАЗА, ГЛИКОЗИДАЗЫ, ЛАКТАЗА.

3.ПЕПТИДАЗЫ участвуют в разрыве ПЕПТИДНЫХ связей в белках. К ним относятся ПЕПСИН, ХИМОТРИПСИН, АМИНОПЕПТИДАЗА, КАРБОКСИПЕПТИДАЗА и т.д.

17. Современные представления о механизме действия ферментов. Стадии ферментативной реакции, молекулярные эффекты, примеры.

МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ. С термодинамической точки зрения, действие любого фермента направлено на понижение энергии активации. Чем ниже энергия активации, тем выше скорость реакции. Теория действия ферментов была предложена БЕЙЛИСОМ и ВАНБУРГОМ. Согласно ей, фермент представляет собой "губку", которая адсорбирует на своей поверхности молекулы реагирующих веществ. Она как бы стабилизирует их, способствует взаимодействию. 70 лет назад была предложена др. теория МИХАЭЛИСОМ и МЕНТЕНОМ. Они выдвинули понятие о F-S комплексе. Фермент взаимодействует с субстратом, образуя нестойкий промежуточный F-S комплекс, который затем распадается с образованием продуктов реакции (Р) и освобождением фермента. В этом процессе выделяют несколько стадий:

1.Диффузия S к F и их СТЕРИЧЕСКОЕ взаимодействие с образованием F-S комплекса. Эта стадия не продолжительна. На этой стадии практически не происходит понижения энергии активации.

2.Преобразование F-S комплекса в один или несколько активированных комплексов. Эта стадия является наиболее продолжительна. При этом происходит разрыв связей в молекуле субстрата, образование новых связей. Е активации 

3.Освобождение продуктов реакции от фермента и поступление их в окружающую среду.

МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ЭФФЕКТЫ ФЕРМЕНТАТИВНОГО ДЕЙСТВИЯ.

1. Эффект концентрации. Поэтому основная роль ферментов заключается в притяжении молекул реагирующих веществ на свою поверхность и концентрация этих молекул в области активного центра фермента.

2. Эффект, сближения и ориентации. Контактные участки активного центра фермента связывают специфически молекулы субстрата, сближают их и обеспечивают ориентацию так, чтобы это было выгодно для действия каталитических групп фермента.

3. Эффект натяжения ("дыбы"). До присоединения субстрата к активному центру фермента его молекула в расслабленном состоянии. После связывания молекула субстрата растягивается и принимает напряжённую деформированную конфигурацию. Понижается Е активации.

4. Кислотно-основной катализ. Группы кислотного типа отщепляют Н+ и имеют отрицательный заряд. Группы основного типа присоединяют Н+ и имеют положительный заряд. Это приводит к понижению энергии активации.

5.Эффект индуцированного соответствия. Он объясняет специфичность действия ферментов. По этому поводу имеется 2 точки зрения: А). Гипотеза ФИШЕРА. Согласно ей имеется строгое СТЕРИЧЕСКОЕ соответствие субстрата и активного центра фермента. В). Теория индуцированного соответствия КОШЛЕНДА. Согласно ей молекула фермента - это гибкая структура. После связывания фермента с субстратом, изменяется КОНФОРМАЦИЯактивного центра фермента и всей молекулы субстрата. Они находятся в состоянии индуцированного соответствия. Это происходит в момент взаимодействия.