Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
БХ - 4 семестр / Экзамен / Все остальное)).doc
Скачиваний:
747
Добавлен:
13.02.2016
Размер:
12.38 Mб
Скачать

9. Углевод-белковые комплексы. Строение углеводных компонентов. Гликопротеины и их протеоглиганы.

  1. ГАГ – линейные неразветвленные гетерополисахариды, состоящие из повторяющихся дисахаридов. Мономеры дисахаридов: гексуроновая к-та, глюкозамин или галактозамин, сульфаты

Классификация:

  • Гиалуроновая к-та

  • хондроитин-4-сульфат

  • хондороитин-6-сульфат

  • дерматансульфат

  • гепарин

  • Гепарансульфат

  1. Протеогликаны

Это ВМС, состоящие из белка и ГАГ. Они образуют основное вещество межклеточного матрикса. В матриксе представлены крупные и малые протеогликаны. Крупные: агрекан и версикан. Агрекан - основной протеогликан хрящевого матрикса. Белковый компонент агрекана – коровый белок + ГАГ. Функции:

  • Является структурным компонентом межклеточ. Матрикса

  • Необходим для взаимодействия с другим белком межклеточного матрикса

  • Обеспечивает упругость ткани

  • Препятствует распространению МО

  • Гепарин - антикоагулянт, гепарансульфат – компонент мембран клеток

Синтез этих соединений состоит из этапов:

  • Синтез корового белка

  • Присоединение связующего трисахарида

  • Синтез ПС цепей

  • Сульфатирование

  • Синтез аминосахаров

Катаболизм происходит при обновлении клеток. Коровый белок расщепляется протеиназами. Цепи ГАГ разрушаются эндо и экзогликозидазами. Расщепление необходимых фрагментов до моносахаридов осуществляется лизосомальными гидролазами

10. Липид-белковые комплексы. Строение липидных компонентов. Структурные протеолипиды и липопротеины, их функции.

Протеолипиды – это белково-липидные соединения, экстрагируемые органическими растворителями из ткани мозга. Отличаются от водорастворимых липопротеинов тем, что они нерастворимы в воде. Белки, освобожденные от липидов, растворимы в воде. Наибольшее количество протеолипидов сосредоточено в миелине.

Транспорт липидов кровью и лимфой осуществляется липопротеинами. Ядро состоит из гидрофобных молекул (триацилглицеролов), наружный слой содержит фосфолипиды, аполипопротеины и холестерол.

  1. Хиломикроны – крупные, ресинтезируют жиры, фосфолипиды, ХС. Функция – транспорт экзогенных пищевых липидов. Содержат 2% белка и 80 % триацилглицеролов. В крови они подвергаются действию липопротеинлипазы, которая гидролизует ТАГ с образованием глицерола и ВЖК. Остаточные хиломикроны в печени ферментируются лизосомами, в результате освобождаются ХС, ЖК, жирорастворимые витамины

  2. ЛПОНП – содержит ТАГ, ХС, фосфолипиды. Белка мало, образуются в печени, из нее секрктируются в кровь, где на них действует липопротеинлипаза, в результате чего ЛПОНП превращается в ЛПНП.

  3. ЛПНП – содержит ХС и его эфиры. Функция – транспорт ХС в ткани

  4. ЛПВП – содержит белок (50%) и фосфолипиды. Образуются в печени. На поверхности содержится лецитинхолатероацил (ЛХАТ). Они собирают ХС от других липопротеинов. ЛХАТ переводит ХС в его эфиры и перемещает их внутрь ЛПВП. В составе ЛПВП ХС и эфиры поступают в печень, где ХС секретируется с желчью и в виде производных выделяется с фекалиями.

11. Ферменты, их химическая природа, структурная организация. Активный центр ферментов, его строение. Роль металлов в ферментативном катализе, примеры.

Ферменты - это биологические катализаторы белковой природы. Ферменты начинают своё каталитическое действие в ЖКТ, продолжают его в тканях, на этапе выведения и образования конечных продуктов. Все реакции в организме ферментативные.

1. Повышают скорость реакции.

2. В реакциях они не расходуются.

3. Для обратимых процессов и прямая, и обратная реакция катализируется одним и тем же ферментом.

ОТЛИЧИТЕЛЬНЫЕ ПРИЗНАКИ.

1 .Ферменты обладают более высокой эффективностью действия.

2.Ферменты чувствительны к температуре (ТЕРМОЛАБИЛЬНЫ)

3.Ферменты чувствительны к значениям РН среды.

4.Ферменты обладают высокой специфичностью действия.

5.Ферменты - это катализаторы с регулируемой активностью.

Ферменты, как и все функциональные белки, могут быть простыми и сложными. Простые ферменты представлены только белковой частью (состоят из АК) - ПЕПСИН, ТРИПСИН, ФОСФАТАЗЫ. В структурном отношении имеют 3 уровня организации.

Сложные ферменты представлены:

1 .Белковой частью (состоит из АК) - АПОФЕРМЕНТ;

2.Небелковой частью - КОФАКТОР.

Выделяют 2 основных КОФАКТОРА:

А. Ионы металлов (К, Na, Ca, Mg, Mn) большинство всех ферментов являются МЕТАЛЛОФЕРМЕНТАМИ. В продуктах питания должны обязательно содержаться микроэлементы.

В. КОФЕРМЕНТЫ - низкомолекулярные органические вещества не белковой природы. Активный центр - это участок в молекуле фермента, где происходит связывание и превращение субстрата. АКТ. Ц обычно располагается в гидрофобном углублении , изолируя субстрат от воды. В образовании АКТ. Ц, участвуют боковые группы АК (12-20 АК), причём эти АК могут находиться на разных участках ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи, но при формировании пространственной конфигурации фермента они укладываются т.о., что располагаются в области активного центра. В образовании активного центра принимают участие следующие группы: NH2 (АРГ,ЛИЗ), СООН (АСП, ГЛУ), SH (ЦИС), ОН (СЕР,ТРЕ), ИМИДАЗОЛ (ГИС), ГУАНИДИНО-группа.. Контактный участок -это место в активном центре фермента, где происходит связывание субстрата с его активным центром. Контактный участок обеспечивает специфическое сродство субстрата к ферменту. Каталитический участок - место, где проходит сама каталитическая реакция.

Соседние файлы в папке Экзамен