- •48. Белковый обмен.
- •49. Состав желудочного сока. Механизм секреции hCl .
- •9. Ряд аминокислот, имеющих диагностическое значение .
- •50. Панкреатический сок.
- •51. Кишечный сок.
- •1.Энтерокиназа .
- •9. Фосфолипаза и липаза .
- •52 . Переваривание белков .
- •53. Гниение белков в толстом кишечнике .
- •54. Механизм всасывания аминокислот и пути их утилизации .
- •55.Трансаминирование аминокислот .
50. Панкреатический сок.
Панкреатический сок – бесцветная жидкость щелочной реакции рН=7,8-8,4 . Щелочность обусловлена наличием бикарбонатов, концентрация которых изменяется прямо пропорционально скорости секреции. Источником бикарбонатов является как бикарбонат плазмы крови, так и образующийся СО2 в поджелудочной железе в результате окисления.
Неорганические компоненты: Na , K , Mg , Ca , Cl .
Органические: главным образом ферменты:
1.Трипсин – активная форма трипсиногена. Первичная активация трипсиногена осуществляется энтерокиназой и заключается в отщеплении от N-конца 6 аминокислот : Вал – (АСП) 4 – ЛИЗ. В дальнейшем аналогичный процесс происходит под действием активного трипсина , то есть путём аутокатализа . При этом происходит формирование активного центра и третичной структуры трипсина .
Са
Трипсиноген трипсин
энтерокиназа
Такой механизм активации называется частичным протеолизом. Он имеет большое биологическое значение:
исключает самопереваривание органа
обеспечивает более тонкую регуляцию количества необходимого фермента
Если бы трипсин вырабатывался в активной фазе в поджелудочной железе, то он бы оказывал протеолитическое воздействие на клетки железы, вызывая некроз, что и наблюдается при остром панкреатите. В этом случае трипсин появляется в крови и его определение в сыворотке крови является надёжным ферментным тестом в диагностике острого панкреатита .
2.Химотрипси - бывает нескольких разновидностей, но это все различные кристаллические фазы одного и того же белка. Они синтезируются из двух предшественников: хемотрипсиногенов А и В. Они активируются первоначально под действием трипсина и вследствие под действием химотрипсинов. Получены доказательства , что разрыв одной пептидной связи между АРГ и ЛЕЙ в молекуле химотрипсиногена А под действием трипсина приводит к формированию П-химотрипсина, обладающего наибольшей ферментативной активностью . Последующее отделение серил-аргинина приводит к образованию гамма-трипсина . Аутокаталитическая активация приводит к образованию вначале неактивного химотрипсина , который под действием трипсина превращается в а-химотрипсин .а-химотрипсин образуется из гамма-химотрипсина под действием активного химотрипсина . Химотрипсин обладает более широкой субстратной специфичностью , чем трипсин . Он катализирует гидролиз не только пептидов , но и эфиров , амидов .
3.Эластаза (панкреатопептидаза): выделяется в виде проэластазы и активируется трипсином. Гидролизует пептидные связи эластина .
4.Карбоксипептидазы представлены двумя видами: А и В.
А вид разрывает преимущественно связи, образованные С-концевыми ароматическими аминокислотами. В вид катализирует отщепление С-концевых остатков диаминокислот : АРГ и ЛИЗ. А и В активируются трипсином . А обладает бифункциональной активностью – пептидазной и эстеразной и содержит ион Zn . При замене Zn на Са происходит полная потеря пептидазной активности и усиление эстеразной .
5. Калликреин выделяется в форме прокалликреина, активируется трипсином и является производным АРГ .
6. а-амилаза расщепляет а-1,4-гликозидные связи, активируется ионами Са. которые также повышают устойчивость фермента к изменению температуры и рН .
7. Липаза гидролизует эфирные связи липидов, имеет гидрофобную и гидрофильную части и действует на границе раздела «вода – жир», её действие усиливается желчью .
8. Фосфолипаза А гидролизует эфирные связи, активируется трипсином .
9. Рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза гидролизуют РНК и ДНК до нуклеотидов .