- •Белки: строение, свойства и функции
- •I.I. Биологические функции белков
- •I.2. Белки и их основные признаки
- •2) Классификация аминокислот в соответствии с полярностью их r-групп (при рН 7)
- •I.4. Физико-химические свойства аминокислот
- •I.4.I. Амфотерные свойства аминокислот
- •I.4.2. Cтереоизомерия аминокислот
- •I.5. Аминокислотный состав белков
- •2. Классификация белков
- •2.I. По растворимости
- •2.2. По форме молекул
- •3. Физические свойства белков
- •4. Структурная организация белковых молекул
- •4.1. Первичная структура белков
- •4.2. Конформация (пространственное расположение) полипептидных цепей в белках
- •4.2.1. Вторичная структура белков
- •4.2.2. Третичная структура белков
- •4.2.3. Способность к специфическим взаимодействиям как основа биологической активности белков
- •4.2.4. Доменная структура белков
- •4.2.5. Ингибиторы функций белков
- •4.2.6. Четвертичная структура белка.
- •Кинетика оксигенирования миоглобина и гемоглобина
- •5. Изофункциональные белки
- •6. Изменения белкового состава организма
6. Изменения белкового состава организма
Белковый состав взрослого человека более или менее постоянен, однако возможны некоторые изменения содержания определенных белков в зависимости от физиологической активности, состава пищи и т.д.. При болезнях белковый состав тканей также изменяется. Эти проявления болезней называют протеинопатиями. Различают протеинопатии двух типов - наследственные (первичные) и приобретенные (вторичные). Наследственные - результат повреждения генетического аппарата организма (например, HbS). Приобретенные сопровождают любую болезнь. При приобретенных первичная структура белка не изменяется, изменяется количество белка и его распределение в тканях – компартментализация (распределение по отделам). Нарушение этих параметров в тканях и жидкостях организма используется в медицине с целью постановки диагноза. Например, диагностическим тестом инфаркта миокарда является определение в сыворотке крови структурных белков миокарда – тропонина или миоглобина.