I.4. Физико-химические свойства аминокислот

I.4.I. Амфотерные свойства аминокислот

Аминокислоты являются амфотерными молекулами, т.к. они имеют в своем составе как основные, так и кислые группы. Моноаминомонокарбоновые кислоты существуют в водных растворах в форме биполярных молекул или цвиттер-ионов. Это означает, что они имеют как положительный, так и отрицательный заряды: -карбоксильная группа диссоциирует и заряжена отрицательно, -аминогруппа протонируется и заряжена положительно. Таким образом, молекула в целом электрически нейтральна.

При низкой рН (т.е. высокой концентрации протонов) карбоксильная группа присоединяет протон и становится незаряженной, а молекула в целом приобретает положительный заряд.

При высокой рН (т.е. низкой концентрации протонов) аминогруппа теряет свой протон и становится незаряженной, а молекула в целом приобретает отрицательный заряд.

Некоторые аминокислоты имеют боковые цепи, которые содержат диссоциирующие группы: аспартат и глутамат содержат карбоксильную группу и поэтому являются кислыми; аргинин, лизин и гистидин являются основными. Кроме того, цистеин и тирозин при диссоциации также дают некоторый отрицательный заряд.

I.4.2. Cтереоизомерия аминокислот

Все аминокислоты, за исключением глицина, содержат, по крайней мере, один ассиметрический атом углерода (связан с четырьмя различными заместителями) и поэтому являются оптически активными. Аминокислоты существуют как пары стереоизомеров, называемых энантиомерами. Эти изомеры аминокислот названы L (левовращающими) или D (правовращающими) в зависимости от направления, в котором они вращают луч плоскополяризованного света. Белки человека построены только из L-аминокислот. D-аминокислоты обнаруживаются в бактериальных структурах и многих пептидных антибиотиках.

I.5. Аминокислотный состав белков

В состав белков входят 20 L--аминокислот, а также некоторые производные этих аминокислот, образующиеся в белковой молекуле после завершения матричного синтеза полипептидной цепи.

Частота, с какой аминокислоты встречаются в белках, неодинакова. Например, глицин обнаруживается в 10 раз чаще, чем триптофан. По частоте нахождения аминокислот в белках можно составить такой ряд: ала  вал  лей  сер  глу  глн  лиз  арг  про > асп  асн  изо  тре  фен > тир  цис  мет  гис.

Большинство белков по аминокислотному составу отличаются не очень резко. Но некоторые белки с особыми свойствами отличаются и аминокислотным составом. Так, белок соединительной ткани коллаген на 1/3 построен из остатков глицина, на 1/5 из остатков пролина и оксипролина. Именно такой состав аминокислот позволяет готовой молекуле белка образовывать прочные олигомерные структуры - фибриллы. Фибриллы коллагена превосходят по прочности стальную проволоку равного поперечного сечения. При кипячении в воде нерастворимый коллаген превращается в желатину - растворимую смесь полипептидов. Необычный аминокислотный состав коллагена определяет его низкую питательную ценность.

В хромосомах содержатся положительно заряженные белки гистоны, примерно на 1/3 построенные из остатков лизина и аргинина. Положительный заряд молекулы белка позволяет образовывать прочные комплексы с отрицательно заряженными молекулами нуклеиновых кислот.