- •Белки: строение, свойства и функции
- •I.I. Биологические функции белков
- •I.2. Белки и их основные признаки
- •2) Классификация аминокислот в соответствии с полярностью их r-групп (при рН 7)
- •I.4. Физико-химические свойства аминокислот
- •I.4.I. Амфотерные свойства аминокислот
- •I.4.2. Cтереоизомерия аминокислот
- •I.5. Аминокислотный состав белков
- •2. Классификация белков
- •2.I. По растворимости
- •2.2. По форме молекул
- •3. Физические свойства белков
- •4. Структурная организация белковых молекул
- •4.1. Первичная структура белков
- •4.2. Конформация (пространственное расположение) полипептидных цепей в белках
- •4.2.1. Вторичная структура белков
- •4.2.2. Третичная структура белков
- •4.2.3. Способность к специфическим взаимодействиям как основа биологической активности белков
- •4.2.4. Доменная структура белков
- •4.2.5. Ингибиторы функций белков
- •4.2.6. Четвертичная структура белка.
- •Кинетика оксигенирования миоглобина и гемоглобина
- •5. Изофункциональные белки
- •6. Изменения белкового состава организма
2. Классификация белков
2.I. По растворимости
была введена в 1907-1908 гг. и используется до сих пор, особенно в клинической биохимии. Согласно этой классификации выделяют:
Альбумины. Растворимы в воде и солевых растворах.
Глобулины. Слабо растворимы в воде, но хорошо растворимы в солевых растворах.
Проламины. Группа растительных белков, растворимых в 70-80% этаноле, но нерастворимых в воде и абсолютном спирте.
Глютелины. Тоже растительные белки, растворимые в слабых щелочах, но нерастворимые в воде, растворах солей и этаноле.
Гистоны и протамины. Растворимы в слабых кислотах.
Склеропротеины. Фибриллярные белки. Растворимы только в специальных растворителях. Не растворимы в воде и солевых растворах.
2.2. По форме молекул
Если исходить из отношения осей (продольной и поперечной), можно выделить два больших класса белков. У глобулярных белков это отношение составляет меньше 10 и в большинстве случаев не превышает 3-4. Они характеризуются компактной упаковкой полипептидных цепей. Примеры глобулярных белков: многие ферменты, инсулин, белки плазмы крови, гемоглобин.
Фибриллярные белки, у которых отношение осей превышает 10. Представители - кератин, коллаген, фиброин шелка.
3. Физические свойства белков
На физических свойствах белков, таких как ионизация, гидратация, растворимость основаны различные методы выделения и очистки белков.
Так как белки содержат ионогенные, т.е. способные к ионизации аминокислотные остатки (аргинин, лизин, глутаминовая кислота и т.д.), следовательно, они представляют собой полиэлектролиты. При подкислении степень ионизации анионных групп снижается, а катионных - повышается, при подщелачивании наблюдается обратная закономерность. При определенном рН число отрицательно и положительно заряженных частиц становится одинаковым, такое состояние называется изоэлектрическим (суммарный заряд молекулы равен нулю). Значение рН, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называют изоэлектрической точкой и обозначают рI. На различной ионизации белков при определенном значении рН основаны методы их разделения - метод изоэлектрического фокусирования и метод электрофореза.
Полярные группы белков (ионогенные и неионогенные) способны взаимодействовать с водой, гидратироваться. Количество воды, связанное с белком достигает 30-50 г на 100 г белка. Гидрофильных групп больше на поверхности белка. Растворимость зависит от размеров и формы молекул, величины суммарного заряда, количества гидрофильных групп в белке. Совокупность всех этих физических свойств белка позволяет использовать метод молекулярных сит или гель-фильтрацию для разделения белков.
Растворимость белков зависит и от наличия других растворенных веществ, например, солей щелочных и щелочно-земельных металлов. При высоких концентрациях этих солей белки выпадают в осадок, причем для осаждения (высаливания) разных белков требуется разная концентрация соли. Это связано с тем, что в присутствии солей белки утрачивают свою гидратную оболочку – основной фактор стабилизации белка в растворе. Метод высаливания используется на ранних этапах очистки белков.
Метод диализа используется для очистки белков от низкомолекулярных примесей с помощью полупроницаемых мембран (например, целлофана). Соли легко проходят через поры мембраны и оказываются в окружающей среде, тогда как белки ввиду больших размеров остаются внутри целлофанового мешочка.