3.7.2. Сложные белки

Молекула сложного белка состоит из простого белка и небел­кового вещества — простетической группы (гр. prostheto — присое­диняю).

Хромопротеиды (от гр. chroma — краска). Состоят из белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента.

Различают гемопротеиды, магний-порфирины, флавопротеиды. Они участвуют в фотосинтезе, дыхании клеток и целостного организма, транспорте кислорода и диоксида углерода, окисли­тельно-восстановительных реакциях и т. д. Таким образом, они играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельно­сти.

Гемопротеиды — к ним относятся гемоглобин и его про­изводные, миоглобин, хлорофилсодержащие белки и ферменты. Все они содержат в качестве небелкового компонента структурно сходные железо- или магнийпорфирины.

Гемоглобин содержится в эритроцитах. Его белковая часть — глобин, а небелковая часть — гем. Видовые различия гемоглобина обусловлены глобином, а гем одинаков у животных всех видов. Доля гема составляет 4 %, глобина — 96 %.

Гем состоит из четырех пиррольных колец: 1,3,5,8-тетраметил, 2,4-дивинил, 6,7-дипропионовокислый порфин (рис. 3.13).

Атом железа связывается с порфирином, а также с белко­вым компонентом (имидазольной группой гистидина). Белковая часть представлена двумя а-цепями, состоящими из 141 аминокис­лотного остатка; β-цепью, состоящей из 146 аминокислотных ос­татков. Серповидно-клеточная анемия обусловлена тем, что в гло­бине в 6-м положении глутаминовая кислота заменена валином.

К производным гемоглобина относятся:

оксигемоглобин НЬ0₂, в котором молекула кислорода соедине­на координационной связью с атомом железа, что обеспечивает оксигенацию — насыщение кислородом. Это не химическая связь;

карбоксигемоглобин НЬСО — гемоглобин связан с оксидом уг­лерода (угарным газом). При этом гемоглобин теряет способность связывать кислород;

метгемоглобин НЬОН — окисленный гемоглобин. Образуется при отравлении оксидом азота, парами нитробензола и другими соединениями. Железо трехвалентное. Не способен к оксигенации;

карбгемоглобин НЬС0₂ — гемоглобин, насыщенный диокси­ном углерода (углекислым газом) С0₂;

миоглобин имеет молекулярную массу 17 000, содержит гем и одну полипептидную цепь, присутствует в мышечной ткани.

Катала за — гемсодержащий фермент, имеет молекулярную массу 225 ООО, катализирует разрушение пероксида водорода:

Ф л а в о п р о т е и д ы входят в состав ферментов оксидоредуктаз катализирующих окислительно-восстановительные реак­ции в клетке. Некоторые из них содержат ионы металлов.

Нуклеопротеиды. Состоят из белков и нуклеиновых кислот. Различают ДНП (дезоксирибонуклеопротеид) и РНП (рибонуклеопротеид). ДНП преимущественно локализован в ядре, а РНП — в цитоплазме. ДНК хранит наследственную информацию, является важнейшим компонентом биохимической структуры клетки животного организма, а потому нуклеопротеиды будут рассмотрены более подробно в разделе «Нуклеиновые кислоты».

Липопротеиды. Состоят из белка и липида. В составе липопротеидов открыты нейтральные жиры, свободные жирные кислоты, фосфолипиды, холестериды. Липопротеиды широко распростра­нены в природе и выполняют разнообразные функции. Они вхо­дят в состав клеточной мембраны, внутриклеточных мембран ядра, митохондрий, микросом, миелиновых оболочек нервных во­локон. В плазме крови различают следующие липопротеиды:

α-ЛПВП — липопротеиды высокой плотности, содержат 50% белка, богаты фосфатидами;

β-ЛПНП — липопротеиды низкой плотности, содержат 21% белка, богаты холестерином;

npe-β-ЛПОНП —липопротеиды особо низкой плотности, со­держат 9 % белка, богаты триглицеридами;

хиломикроны — частицы нейтрального жира, содержат 1 % белка. Липопротеиды, особенно богатые холестерином, обусловлива­ют развитие атеросклероза.

Фосфопротеиды. К ним относятся казеиноген молока, вител­лин, фосфовитин, выделенные из желтка куриного яйца, овальбумин. Много фосфопротеидов в тканях нервной системы.

Фосфопротеиды синтезируются в клетке путем посттрансляци­онной модификации. Они содержат органически связанный ла­бильный фосфат, абсолютно необходимый для выполнения ряда биологических функций.

Гликопротеиды. Простетическая группа представлена углевода­ми и их производными. В гидролизате обнаруживают гексозамины (глюкозамин, галактозамин), глюкозу, маннозу, галактозу, ксилозу, арабинозу, глюкуроновую, уксусную и серную кислоты, нейраминовую и сиаловую кислоты и т. д.

Гиалуроновая кислота входит в состав внеклеточно­го вещества соединительной ткани, содержится в клеточной обо­лочке, в стекловидном теле, синовиальной жидкости. Состоит из D-глюкуроновой кислоты и N-ацетил-D-глюкозамина, соединен­ных β(1→3)-гликозидной связью (формула гиалуроновой кисло­ты приведена на с. 146). Между собой структурные единицы дисахаридов соединены обычными β(1→4)-связями, которые разры­ваются под действием фермента гиалуронидазы.

Хондроитинсерная кислота — тоже полимерная молекула внеклеточного основного вещества, имеет структуру, подобную гиалуроновой кислоте; отличие состоит в том, что вме­сто N-ацетил-D-глюкозамина в состав входит N-ацетил-D-галактозамин.

К гликопротеидам относятся также белки плазмы (за исключе­нием альбуминов), трансферрин, церулоплазмин, гонадотропный и фолликулостимулирующий гормоны, муцин, овомукоид.

Металлопротеиды. К ним относятся биополимеры, содержащие кроме белка ионы какого-либо металла. Типичные представите­ли — железосодержащие соединения ферритин, трансферрин, гемосидерин.

Ферритин — высокомолекулярный водорастворимый белок с молекулярной массой 400 000, содержит 17...23 % (в среднем 20%) железа, главным образом находится в селезенке, печени, костном мозге. Служит депо железа в организме.

Трансферрин — железопротеид с молекулярной массой 90 000 обнаружен в сыворотке крови в составе бета-глобулинов, содержит 0,13 % железа, которое связано координационно с участием гидроксильных групп тирозина. Это физиологический пере­носчик железа.

Гемосидерин содержится в клетках мононуклеарно-макрофагальной системы, печени, селезенки.

Ко второй группе металлопротеидов относятся ферменты, у ко- трых металл является мостиком между белковыми компонентами и субстратом, при этом металл выполняет каталитическую функ­цию. Сюда относятся ферменты, зависимые от ионов Zn⁺², Mg⁺², , Fe⁺³, Mn⁺², Cu⁺², K⁺,Na,Ca⁺².

Так, Zn⁺² обеспечивает каталитическую активность ферментов: алкогольдегидрагеназы, карбоангидразы, карбоксипептидазы; Мg⁺²— фосфогидролазы и фосфотрансферазы; Мg⁺² — аргиназы и фосфотрансферазы; Сu⁺² — цитохромоксидазы и тирозиназы; Fe⁺², Fe⁺³ — цитохромов, пероксидазы, каталазы, ферредоксин-АДФ-оксидоредуктазы; Mg⁺², Са⁺², Na⁺, К⁺— фосфопируваткиназы, АТФазы.

Ионы металлов могут быть прочно (ковалентно) присоединены или же могут легко отделяться, но без ионов металла фермент не­активен.

Контрольные вопросы и задания

I Дайте определение класса белков. 2. Сформулируйте принцип образования связи между аминокислотами (пептидной связи) при образовании белковой молекулы 3. Дайте классификацию аминокислот. 4. Охарактеризуйте физические и химические свойства аминокислот. 5. Чем определяются уровни структуры белковой молекулы? 6. Какова биологическая роль сложных белков? 7. Каковы функ­ции белков в клетках и организме?