94. Рнк. Типы рнк. Первичная, вторичная и третичная структура рнк. Роль т-рнк в биосинтезе белка.

Строение молекул РНК во многом сходно со строением молекул ДНК. Однако имеется и ряд существенных отличий. В молекуле РНК вместо дезоксирибозы в состав нуклеотидов вхо­дит рибоза, вместо тимидилового нуклеотида (Т) — уридиловый (У). Главное отличие от ДНК состоит в том, что молекула РНК представляет собой одну цепь. Цепоч­ки РНК значительно короче ДНК.

В клетке существует несколько видов РНК, которые различаются по величине молекул, структуре, расположению в клетке и функциям:

1. Информационная (матричная) РНК(иРНК). Этот вид наиболее разнороден по размерам и структуре. иРНК представляет собой незамкнутую полинуклеотидную цепь. Она синтезируется в ядре при участии фермента РНК-полимеразы, комплементарна участ­ку ДНК, на котором происходит ее синтез. Несмотря на относи­тельно низкое содержание (3—5% РНК клетки), она выполняет важ­нейшую функцию в клетке: служит в качестве матрицы для синтеза белков, передавая информацию об их структуре с молекул ДНК. Каждый белок клетки кодируется специфической иРНК, поэтому число их типов в клетке соответствует числу видов белков.

2. Рибосомная РНК (рРНК). Это одноцепочечные нуклеиновые кислоты, образующие в комплексе с белками рибосомы — органеллы, на которых происходит синтез белка. Рибосомные РНК синтезируются в ядре. Информация об их структуре закодиро­вана в участках ДНК, которые расположены в области вторич­ной перетяжки хромосом. Рибосомные РНК составляют 80% всей РНК клетки, поскольку в клетке имеется огромное количе­ство рибосом. Рибосомные РНК обладают сложной вторичной и третичной структурой, образуя петли на комплементарных участках, что приводит к самоорганизации этих молекул в слож­ное по форме тело. В состав рибосом входит три типа рРНК у прокариот и четыре типа рРНК у эукариот.

3. Транспортная РНК (тРНК). Молекула тРНК состоит в среднем из 80 нуклеотидов. Содержание тРНК в клет­ке — около 15% всей РНК. Функция тРНК — перенос амино­кислот к месту синтеза белка. Число различных типов тРНК в клетке невелико (20—60). Все они имеют сходную простран­ственную организацию. Благодаря внутрицепочечным водо­родным связям молекула тРНК приобретает характерную вто­ричную структуру, называемую клеверным листом. Трехмерная же модель тРНК выглядит несколько иначе. В тРНК выделяют четыре петли: акцепторную (служит местом присо­единения аминокислоты), антикодоновую (узнает кодон в иРНК в процессе трансляции) и две боковые.

95. Динуклеотиды: над, надф и фад. Их биологические функции.

В переносе электронов от субстратов к молекулярному кислороду прин-ют уч-е: 1) пиридинзависимые дегидрогеназы коферментами служат либо НАД, либо НАДФ; 2) флавинзависимые дегидрогеназы (флавиновые ферменты), у кот-х роль простетической группы играют ФАД.

Пиридинзависимые дегидрогеназы: относ-ся большая гр-па ферментов, кот-е катализ-ют восст-е НАД⁺ и НАДФ разл-ми орг-ми субстратами. Коферменты НАД и НАДФ явл-ся динуклеотидами, в кот-х мононукл-ды связаны между собой через остатки фосфорной к-ты. В состав одного из нуклеотидов вх-т амид нико­тиновой к-ты (вит-н РР}, др-й предст-ет собой АМФ. В мол-ле НАДФ им-ся еще один остаток фосфорной к-ты, присоед-й к рибозе АМФ в положении 2'.

Никотинамидадениндинуклетид (НАД⁺) Никотинамидадениндинуклетидфосфат (НАДФ⁺)

Катализируемые пиридинзависимыми дегидрогеназами реакции можно отобразить так:

С убстрат- Н₂ + НАД(Ф)⁺↔субстрат + НАД(Ф)Н + Н⁺

Спос-сть НАД⁺ и НАДФ⁺ играть роль промежут-го переносчика водо­рода связана с нал-ем в их стр-ре амида никотиновой к-ты. В электронно-протонной форме обратимое гидрирование — дегидрирование (присоед-е и от­дача протонов электронов) этих коферментоз может быть предст-но с пом-ю след-го ур-я:

НАД⁺ НАДН

При переносе 2х восст-х эквивалентов от субстрата на НАД~ один из них вкл-ся в восст-й кофермент в виде водорода, а др-й — в виде электрона. Свободный ион Н⁺ ост-ся в среде. Для простоты обозначения обычно восст-е формы НАД и НАДФ изображают символами НАДН-- и НАДФ Н ₂.

Окисленные и восст-е формы пиридиннуклеотидных коферментов обла­дают разл-ми спектрами поглощ-я в УФ-области. Это св-во данных коферментов позволяет исп-ть спектрофотометри­ческие методы анализа для быстрого колич-го опр-я ряда субстра­тов — доноров водорода, а также иссл-я акт-сти НАД- и НАДФ-зависимых дегидрогеназ.

Биол-е значение:в кл-х НАД-зависимые дегидрогеназы преимущ-но участвуют в процес­сах, связанных с переносом электронов и протонов от органических субстратов к кислороду. В свою очередь НАДФ-зависимые дегидрогеназы играют существенную роль в реакциях биосинтеза (например, высших жирных кислот, стеринов и др.). В соответствии с этим коферменты НАД и НАДФ различаются по своей внутри­клеточной локализации: НАД концентрируется главным образом в митохондриях, а большая часть НАДФ находится в цитоплазме (цитозоле) клеток.

Некоторые дегидрогеназы присутствуют как в цито­плазме, так и в митохондриях клетки. Цитоплазматические дегидрогеназы способны взаимодействовать только с теми пиридиновыми нуклеотидами (коферментами), кото­рые находятся в цитозоле. Митохондриальные дегидрогеназы обычно взаимодействуют только с пиридиновыми нуклеотидами, которые локализованы в матриксе мито­хондрий. Заметим, что цитозольный и митохондриальный пулы НАД и НАДФ от­делены друг от друга митохондриальной мембраной, которая для этих коферментов непроницаема. •

Флавиновые ферменты

Следующим акцептором атомов водорода является группа флавиновых фермен­тов, которые содержат в качестве кофермента (простетической группы) одно из двух производных витамина В; (рибофлавина): флавин-адениндинуклеотид (ФАД).

ФАД очень прочно, в отличие от коферментов НАД и НАДФ при­соединены к ферменту (точнее, к апоферменту) и не отщепляются от него ни на одной из стадий (ФАД)

Флавинадениндинуклеотид (ФАД)

В некоторых случаях (например, при окислении сукцината или жирных кислот) флавиновые ферменты могут играть роль первичных дегидрогеназ, т. е. прямо, без участия НАД и НАДФ-зависимых дегидрогеназ, принимать электроны и протоны при окислении субстратов. Таким ферментом, в частности, является СДГ. Коферментом СДГ служит ФАД.

Активной частью молекулы ФАД или ФМН является изоаллоксазиновое кольцо рибофлавина, к .атомам азота которого могут присоединяться два атома водорода, т. е. два электрона и два протона.

Многие из флавиновых дегидрогеназ являются сложными олигомерными обра­зованиями. Установлено, что флавиновый фермент тесно связан с железосерным бел­ком участвующим в передаче электронов и протонов на кофермент Q. Железо-серные белки имеют небольшую молекулярную массу порядка 10 000 Да и содер­жат несколько атомов негемового железа. Эти атомы собраны в несколько групп, в которых они объединены с равным числом атомов серы.