Право- и левовращающие формы аланина

Деление на L- и D-формы не соответствует делению на право- и левовращающие. Для одних аминокислот L-формы (или D-формы) являются правовращающими, для других – левовращающими. Например, L-аланин – правовращающий, а L-фенилаланин – левовращающий. При смешивании L- и D-форм одной аминокислоты образуется рацемическая смесь, не обладающая оптической активностью.

Для аминокислот характерна амфотерность

Основным физико-химическим свойством аминокислот является амфотерность.Понятие амфотерность означает, что вещество сочетает в себе свойства как кислот, так и оснований. В водном растворе аминокислоты одновременно ведут себя как кислоты – доноры протонов и как основания – акцепторы протонов.

Если общий заряд аминокислоты равен 0, то это ее состояние называют изоэлектрическим. Величина рН, при которой заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ, pI). Значение изоэлектрической точки зависит от строения радикала аминокислоты:

• ИЭТ большинства аминокислот располагается в диапазоне рН от 5,5 (фенилаланин) до 6,3 (пролин),

• ИЭТ кислых аминокислот - для глутамата 3,2, для аспартата 2,8,

• ИЭТ основных аминокислот - для гистидина 7,6, для аргинина 10,8, для лизина 9,7.

Заряд аминокислот зависит от величины рН среды и от строения их радикала.

При снижении концентрации ионов водорода в растворе (защелачивание среды) повышается их отрыв от аминогруппы и карбоксигруппы аминокислот. Иными словами, от аминокислоты отрывается положительный заряд и она становится отрицательно заряженной. Когда рН снижается (закисление среды), то имеющиеся в растворе ионы Н⁺ присоединяются к амино- и карбоксигруппам – заряд становится положительным.

Отправным пунктом для понимания причин появления заряда у конкретной аминокислоты является величина изоэлектрической точки. К сказанному абзацем выше необходимо добавить одну очень существенную вещь –изменение рН рассматривается относительно изоэлектрической точки. Если рН ниже ИЭТ – заряд аминокислоты становится положительным, если рН выше – отрицательным.

Изменение заряда аминокислот при смещении рН раствора в кислую или щелочную сторону. Аминокислоты соединяются пептидной связью

Аминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называются пептидными, при этом образуется полимерная молекула. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок.

Пептидная связь –это связь между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты.

Образование пептидной связи

При необходимости назвать пептид ко всем названиям аминокислот добавляют суффикс "-ил", только последняя аминокислота сохраняет свое название неизменным.

Например, аланил-серил-триптофан или γ-глутаминил-цистеинил-глицин (по-другому называемый глутатион).

К свойствам пептидной связи относятся:

1. Копланарность

Все атомы, входящие в пептидную группу находятся в одной плоскости, при этом атомы "Н" и "О" расположены по разные стороны от пептидной связи.

2.Транс-положение заместителей

Радикалы аминокислот по отношению к оси C-N связи находятся по "разные" стороны, в транс-положении.

3. Две равнозначные формы

Пептидная связь имеет кетоформу и енольную форму.

4. Способность к образованию водородных связей.

Атомы углерода и азота, входящие в пептидную связь обладают способностью образовывать две водородные связи с другими пептидными группами.

5. Пептидная связь имеет частично характер двойной связи.

Длина пептидной связи меньше, чем одинарной связи, она является жесткой структурой, и вращение вокруг нее затруднено. Но так как, кроме пептидной, в белке есть и другие связи, цепочка аминокислот способна вращаться вокруг основной оси, что придает белкам различную конформацию (пространственное расположение атомов).

БЕЛКИ.

Функции белков

Структурная

Белки формируют вещество соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин, протеогликаны. Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности), К данной функции можно отнести участие в создании органелл – рибосомы.

Ферментативная

Все ферменты являются белками. Но вместе с тем, имеются экспериментальные данные о существовании рибозимов, т.е. рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью.

Гормональная

Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Часть из них являются белками, например, инсулин и глюкагон.

Рецепторная

Эта функция заключается в избирательном связывании гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

Транспортная

Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например,  липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны - Na⁺,К⁺-АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са²⁺-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).

Резервная

В качестве примера депо белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина. У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.

Сократительная

Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин, актин, миозин).

Защитная

Защитной функцией при инфекциях обладают иммуноглобулины крови, при повреждении тканей - белки свертывающей системы крови. Механическую защиту и поддержку клеток осуществляют протеогликаны.

Формирование молекулы белка

Белок – это последовательность аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями.

Легко представить, что количество аминокислот может быть различно: от минимум двух до любых разумных величин. Биохимики условились считать, что если количество аминокислот не превышает 10, то такое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок.

Линейная молекула белка, образующаяся при соединении аминокислот в цепь, является первичной структурой. Образно ее можно сравнить с обычной нитью на которую навешено до нескольких сотен бусинок двадцати различных цветов (по числу аминокислот).

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет дальнейшее поведение молекулы: ее способность изгибаться, сворачиваться, формировать те или иные связи внутри себя. Формы молекулы, создаваемые при свертывании, последовательно могут принимать вторичный, третичный и четвертичный уровень организации.

Схематичное представление последовательности укладки белков в четвертичную структуру

 

На уровне вторичной структуры белковые "бусы" способны укладываться в виде спирали (подобно дверной пружине) и в виде складчатого слоя, когда "бусы" уложены змейкой и удаленные части бус оказываются рядом.

Укладка белка во вторичную структуру плавно переходит к формированию третичной структуры. Это отдельные глобулы, в которых белок уложен компактно, в виде трехмерного клубка.

Некоторые белковые глобулы существуют и выполняют свою функцию не поодиночке,  а группами по  две, три и более штук. Такие группы образуют четвертичную структуру белка.

Объединение аминокислот через пептидные связи создает линейную полипептидную цепь, которая называется первичной структурой белка.