- •Введение в аминокислоты
- •Аминокислоты объединяют по разным признакам
- •Классификация аминокислот
- •Двадцать аминокислот необходимы для синтеза белка
- •Право- и левовращающие формы аланина
- •Для аминокислот характерна амфотерность
- •Изменение заряда аминокислот при смещении рН раствора в кислую или щелочную сторону. Аминокислоты соединяются пептидной связью
- •Участок белковой цепи длиной в 6 аминокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Глу-Ала) (пептидные связи выделены желтым цветом, аминокислоты - красной рамкой)
- •Участие водородных связей в формировании вторичной структуры
- •Укладка белка в виде β-складчатого слоя
- •Свойства белков следуют из их строения
- •Амфотерность
- •Влияние рН на заряд белка
- •Растворимость
- •Удаление белков из раствора
- •Денатурация
- •1. Физическая денатурация
- •2. Химическая денатурация
- •Высаливание
- •Классификация по строению
- •Простые белки
- •Альбумины
- •Глобулины
- •Картина электрофореза белков сыворотки крови
- •Гистоны
- •Протамины
- •Коллаген
- •Эластин
- •Роль десмозина в соединении белков
- •Способ присоединения фосфата к белку на примере серина и тирозина Фосфорная кислота может выполнять:
- •Изменение конформации белка в фосфорилированном и дефосфорилированном состоянии
- •Строение липопротеинаВыделяют четыре основных класса липопротеинов:
- •Гликопротеины
- •Способ присоединения углевода к белку Функцией гликопротеинов являются:
- •Протеогликаны
- •Строение гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфата
- •Гемопротеины
- •Цитохромы
- •Флавопротеины
Гликопротеины
Для собственно гликопротеинов характерно низкое содержание углеводов. Они присоединены либо N-гликозидной связью к амидному азоту аспарагина, либо О-гликозидной связью к гидроксигруппе остатка серина, треонина, гидроксилизина. Углевод имеет нерегулярное строение и содержит маннозу, галактозу, глюкозу, их аминопроизводные, N-ацетилнейраминовую кислоту.
Способ присоединения углевода к белку Функцией гликопротеинов являются:
1. Структурная – клеточная стенка бактерий, костный матрикс, например, коллаген, эластин.
2. Защитная – например, антитела, интерферон, факторы свертывания крови (протромбин, фибриноген).
Схема строения белка-рецептора |
4. Гормональная – гонадотропный, адренокортикотропный и тиреотропный гормоны.
5. Ферментативная – холинэстераза, нуклеаза.
6. Транспортная – перенос веществ в крови и через мембраны, например, трансферрин, транскортин, альбумин, Na+,К+-АТФаза.
Протеогликаны
Другая группа гликоконъюгатов – протеогликаны – характеризуется наличием крупных полисахаридов, состоящих из повторяющихся дисахаридных остатков.
Дисахариды включают в себя какую-либо уроновую кислоту и аминосахар. Многократно дублируясь, дисахариды образуют олиго- и полисахаридные цепи – гликаны. Для углеводной части встречаются другие названия – кислые гетерополисахариды (т.к. имеют много кислотных групп), гликозаминогликаны (содержат аминогруппы). Основными представителями гликозаминогликанов являются гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты, кератансульфаты и дерматансульфаты, гепарин. Эти молекулы входят в состав протеогликанов, функцией которых является заполнение межклеточного пространства и удержание здесь воды, также они выступают как смазочный и структурный компонент суставов и других тканевых структур.
Строение гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфата
Углеводная часть, аналогично с гликопротеинами, связывается с белком через остатки серина и аспарагина.
Схема строения протеогликанов межклеточного вещества |
Хромопротеины содержат окрашенные простетические группы. К этим белкам относят гемопротеины (содержат гем), ретинальпротеины (содержат витамин А), флавопротеины (содержат витамин В2), кобамидпротеины (содержат витамин В12).
Гемопротеины
Строение гема |