Каталази: H2O2 H2O2 Oxidoreductase H2O2 оксидоредуктаз

Elizabeth M. Boon ( 1 ), Aaron Downs ( 3 ), and David Marcey ( 2 ) Елізабет М. Бун ( 1 ), Аарон Даунс ( 3 ), і Девід Marcey ( 2 ) © David Marcey, 2001 © David Marcey 2001

I. Introduction I. Вступ II. II. Structure of a Catalase Monomer Структура каталази мономера III. III. Quaternary structure: Assembly of the Catalase Tetramer Четвертинні структури: збори каталази тетрамеров IV. IV. The Heme Group and its Environment Група Гем і навколишнього середовища V. Proposed Mechanism of Catalase В. Пропонований механізм каталази VI. VI. Comparison of Beef Liver and Penicillium Vitale Catalase Structure Порівняння яловича печінка і Penicillium Вітале каталази структура VII. VII. Select Catalase WWW Sites Виберіть каталази WWW-сайти VII. VII. References Посилання

Note: This exhibit is best viewed if the cue buttons ( Примітка: Ця виставка є оптимальним для перегляду, якщо сигнал кнопки ( ) are pressed in sequence and if the viewer does not independently manipulate the molecule on the left. ) Натиснута послідовно, і якщо глядач не самостійно управляти молекули зліва.

I. Introduction I. Вступ

Catalase (EC 1.11.1.6), present in the peroxisomes Каталази (EC 1.11.1.6), присутні в пероксисом of nearly all aerobic cells, serves to protect the cell from the toxic effects of hydrogen peroxide by catalyzing its decomposition into molecular oxygen and water without the production of майже всіх аеробних клітин, служить для захисту клітини від токсичної дії перекису водню, які каталізують її розкладання на молекулярний кисень і воду без виробництва free radicals . вільних радикалів . The mechanism of catalysis is not fully elucidated, but the overall reaction is as follows: Механізм каталізу повністю не з'ясовані, але в цілому реакція виглядає наступним чином:

2 H ₂ O ₂ -- 2 H ₂ 0 + O _{2 2} H 2 O ₂ - ₂ H 2 0 + O ₂

The protein exists as a dumbbell-shaped tetramer of four identical subunits (220,000 to 350,000 kD). Білок існує у вигляді гантелі тетрамер з чотирьох однакових субодиниць (220000 до 350000 кДа). Each monomer contains a heme Кожен мономер містить гем prosthetic group at the catalytic center. простетичної групи в каталітичному центрі. Catalase monomers from certain species (eg cow) also contain one tightly bound Каталази мономерів з деяких видів (наприклад, корови) також містять одне тісно пов'язані N ADP N ADP per subunit. в підрозділ. This NADP may serve to protect the enzyme from oxidation by its H ₂ O ₂ substrate. Це НАДФ може служити для захисту ферментів від окислення її H ₂ O ₂ підкладки.

Catalase was one of the first enzymes to be purified to homogeneity, and has been the subject of intense study. Каталази була однією з перших ферментів, щоб бути очищені до гомогенного стану, і стало предметом інтенсивного вивчення. The enzyme is among the most efficient known, with rates approaching 200,000 catalytic events/second/subunit (near the diffusion-controlled limit). Цей фермент є одним з найбільш ефективних відомо, наближається зі швидкістю 200 000 каталітичного події / другий / підрозділи (близько дифузійно-контрольованих межа). Catalase structure from many different species has been studied by X-ray diffraction. Каталази структури з різних видів вивчалася методом рентгенівської дифракції. Although it is clear that all catalases share a general structure, some differ in the number and identity of domains. Хоча зрозуміло, що всі каталази поділитися загальної структури, деякі відрізняються кількістю і особистості доменів. In this display, beef liver catalase will be used as a model for catalase structure. У цьому дисплеї, яловича печінка каталази буде використовуватися в якості моделі для каталази структури. It will then be compared to catalase structure from a fungus, Penicillium vitale . Потім він буде в порівнянні з каталази структури від грибка, Penicillium Вітале.

II. II. Structure of a Catalase Monomer Структура каталази мономера

Primary structure. Первинна структура. The beef liver catalase monomer (shown at left) consists of a 506 amino acid polypeptide chain plus one heme group and one NADH molecule. Яловича печінка каталази мономера (показано на малюнку зліва) складається з 506 амінокислот поліпептидного ланцюга, а також одну групу гема і однієї молекули НАДН.

Secondary structure. Вторинна структура. Only about 60% of catalase structure is composed of regular secondary structural motifs Тільки близько 60% каталази структура складається зі звичайних середніх структурні мотиви .  -helices account for 26% of its structure and  -structure for 12%. Irregular structure includes a predominance of extended single stands and loops that play a major role in the assembly of the tetramer. .  становить 26% від його структури і  на 12%. Нерегулярні структура включає в себе переважання одного розширеного стендів і петлі, які відіграють важливу роль в збірці тетрамер.

Tertiary structure. Третинна структура. Each monomer has four domains Кожен мономер складається з чотирьох областей . . The first domain Перший домен is made up of the amino-terminal 75 residues. складається з аміно-термінал 75 залишків. These form an arm with two a -helices and a large loop extending from the globular subunit Ці форми рука з двома-спіралей і великий цикл простягається від кульових підрозділи . .

The second and largest domain contains the heme moiety Друга і найбільша область містить гем частина . . It is composed of residues 76 to 320 and may be classified as an  +  type domain. Він складається із залишків від 76 до 320 і можуть бути класифіковані як + домен типу  It includes a  -barrel , several helical segments of three to four turns each, and various loops Вона включає в себе  кілька гвинтових сегментах від трьох до чотирьох обертів кожен, а також різні петлі . . The b -barrel Б барель consists of two four stranded anti-paralle l  -s heets that twist to form a closed cylindrical surface. складається з двох чотириповерхових мілину проти paralle л  heets, що крутять на замкнуту циліндричну поверхню.

The third domain Третя область consists of residues 321-436 and is referred to as the wrapping domain. складається із залишків 321-436 і називається упаковка області. It lacks discernable secondary structure except for two helices Їй не вистачає помітної вторинної структури, за винятком двох спіралей , the largest of which (the essential helix) contains the heme phenolic ligand, Tyr357 , Найбільший з яких (основний спіралі) містить фенольні ліганд гема, Tyr357 . .

The carboxy-terminal Карбокси-термінал portion of the molecule contains residues 437 to 506 and is folded into a four-helical domain частина молекули містить залишки 437 до 506 і складається в чотири гвинтових області similar to the схожа на globin folds. глобіну складки. Along with three  -helices from the heme-containing domain, these helices form one surface of the enzyme Поряд з трьома-спіралей з гем-містять домен, ці спіралі утворюють одну поверхню ферменту . .