VI. VI. Comparison of Beef Liver and Penicillium vitale Catalase Structures Порівняння яловича печінка і Penicillium Вітале каталази структур

670 residues of Penicillium vitale catalase (PVC) have been built into a 2 Å resolution electron density map and the backbone of this structure is compared to that of beef liver catalase (BLC) at left . 670 залишків каталази Penicillium Вітале (ПВХ) був побудований в 2 резолюції електронних карта щільності і основою цієї структури в порівнянні з яловичої печінки каталази (BLC) зліва . The two proteins have many structural similarities, unsurprising given that they share the same catalytic function. Дві білки мають багато структурних подібностей, не дивно, враховуючи, що вони одні й ті ж каталітичну функцію. Both catalases, as well as other catalases, bind heme groups in analogous binding pockets at similar positions. Обидві каталази, а також інші каталази, пов'язувати гем груп в аналогічних обов'язкових кишені на аналогічних позиціях. Both have a tyrosine as a proximal iron ligand, and a distal region containing a histidine and an asparagine necessary for activity (see above). Обидва, як тирозин проксимального ліганда заліза і дистальної області, яка містить гістидин та аспарагін, необхідні для діяльності (див. вище). However, there are differences in the two structures. Тим не менш, існують відмінності в цих двох структур. PVC has an additional ПВХ має додаткове flavodoxin -like domain at its carboxy terminus flavodoxin -подібний домен на його карбокси вокзал . . BLC contains a bound NADP BLC містить пов'язані НАДФ molecule plus an extra 13 residues at the amino-terminus Молекула плюс додаткові 13 залишків на аміно-кінці that are absent in PVC. , Які відсутні в ПВХ. The NADP molecule in BLC is bound in the region occupied by the extra flavodoxin-like domain in PVC. НАДФ молекули BLC пов'язаний в області, зайнятої додаткових flavodoxin-подібний домен з ПВХ. The presence of the flavodoxin-like domain in PVC may indicate the binding of a nucleotide. Наявність flavodoxin-подібний домен з ПВХ можуть свідчити про зв'язуванні нуклеотиду.

The three dimensional structure of proteins is often more conserved than their amino acid sequences. Тривимірні структури білків, часто більш консервативні, ніж їх амінокислотних послідовностей. Comparison of three dimensional structures can reveal common origins and functions of evolutionarily distant proteins and can provide information on functionally important, conserved structural features. Порівняння тривимірної структури дозволяє виявити спільне походження і функції еволюційно далеких білків і можуть надати інформацію про функціонально важливих консервативних структурних особливостей. The above comparison shows that neither the flavodoxin-like domain of PVC nor the NADP of BLC are absolutely required for catalase function, but that the presence of catalase-bound nucleotides is important, presumably to protect the enzyme from oxidative damage. Вище порівняння показує, що ні flavodoxin-подібний домен з ПВХ, ні НАДФ з BLC абсолютно необхідні для каталази функції, але, що наявність каталази пов'язаних нуклеотидів важливо, імовірно для захисту ферментів від окислювального пошкодження. The structural similarities point to strongly-conserved mechanisms for peroxide detoxification, since mammalian and fungal catalases diverged from a common ancestor at least as early as the first eukaryotes. Структурний схожість вказує на строго консервативних механізмів перекису детоксикації, так як у ссавців і грибкових каталази розійшлися від спільного предка по крайней мере, уже в перші еукаріоти.