
- •БиооргаНическая химия
- •Содержание
- •1. Строение и номенклатура органических соединений. Химическая связь. Электронные эффекты
- •1.1 Введение
- •1.2 Теории строения органических соединений
- •Основные положения теории строения органических соединений а.М. Бутлерова
- •Алкены Алкадиены Алкины
- •1.4 Номенклатура органических соединений
- •1.5 Изомерия органических соединений
- •1.6 Электронное строение атома углерода, гибридизация
- •1.7 Сопряженные системы
- •1.8 Электронные эффекты (индуктивный и мезомерный)
- •1.9 Кислотность и основность органических соединений
- •2. Общая характеристика реакций органических соединений.
- •2.1 Общая характеристика химических реакций
- •2.2 Радикальные реакции
- •2.3 Реакции электрофильного присоединения
- •2.5 Нуклеофильные реакции
- •2.6 Окислительно-восстановительные реакции (овр)
- •3. Поли- и гетерофункциональные соединения, участвующие в процессах жизнедеятельности
- •3.5. Классы гетерофункциональных соединений
- •3.6 Гетерофункциональные производные бензола как лекарственные средства
- •4. Биологически важные гетероциклические соединения
- •5. Аминокислоты, пептиды, белки
- •5.3 Пептиды.
- •5.5 Пространственное строение полипептидов и белков
- •6. Углеводы: моно, ди- и полисахариды
- •6.4 Олиго- и полисахариды
- •7. Нуклеотиды и нуклеиновые кислоты
- •7.1. Нуклеозиды.
- •7.2. Нуклеотиды.
- •8. Липиды и низкомолекулярные биорегуляторы
- •8. 1 Простые омыляемые липиды
- •8.2. Сложные омыляемые липиды
- •8.3 Неомыляемые липиды или низкомолекулярные биорегуляторы
- •9. Практикум лабораторный
- •9.1. Правила техники безопасности при работе в химической лаборатории
- •9.2. Общие закономерности реакционной способности органических соединений
- •3. Строение и свойства биополимеров
- •Литература
- •Биоорганическая химия Учебное пособие
5.5 Пространственное строение полипептидов и белков
Для высокомолекулярных полипептидов и белков наряду с первичной структурой характерны более высокие уровни организации, которые принято называть вторичной, третичной и четвертичной структурами.
Вторичная структура описывается пространственной ориентацией основной полипептидной цепи, третичная — трехмерной архитектурой всей белковой молекулы. Как вторичная, так и третичная структуры связаны с упорядоченным расположением макромолекулярной цепи в пространстве. Вторичная структура закрепляется, как правило, с помощью водородных связей между пептидными группами, довольно близко расположенными в цепи α-аминокислотных остатков. Ее основные виды — α-спираль и β-структура. Третичная структура (глобулярная или фибриллярная) стабилизируется не только водородными связями, но и другими видами взаимодействий, например ионным, гидрофобным, а также «сульфидными» связями.
Первые три уровня характерны для структурной организации всех белковых молекул. Четвертый уровень встречается при образовании единых белковых комплексов, состоящих из нескольких полипептидных цепей.
Рисунок 7 – Структуры белка
Определяющее значение в формировании более высоких уровней организации белковых молекул имеет их первичная структура. Природа α-аминокислотных остатков и порядок их соединения обусловливают характер стабилизации более высокоорганизованных структур.
Типовые задачи и их решение
Задача ХVIII. Приведите структурную формулу валина. Назовите эту аминокислоту по правилам международной номенклатуры. Для этого соединения приведите по одному изомеру положения функциональной группы, строения углеродного скелета и изомер функциональной группы. Является ли валин оптически активным? Если да, изобразите и назовите энантиомеры. Какую среду покажет раствор этой аминокислоты в дистиллированной воде? В какой ионной форме существует эта аминокислота в желудочном соке (рН = 1)? При каком значении рН раствор этой кислоты не проводит электрический ток?
Решение. Чтобы назвать валин по Международной номенклатуре, находим самую длинную углеродную цепь, нумеруем, начиная со старшей функциональной группы (карбоксильной). В цепи 4 атома углерода, это бутановая кислота, имеющая в положении 2 амино-, в положении 3 — метильную группы. Углеродная цепь разветвлена, для построения изомера по строению цепи достаточно расположить атомы углерода в одну цепь и получим изомер — 2-аминопентановую кислоту. Для построения изомера по положению функциональной группы можно перенести аминогруппу в положение 3, а метильную — в положение 2, получим 3-амино-2-метилбутановую кислоту. Для получения третьего изомера необходимо изменить какую-либо из функциональных групп, например при замене группы –ОН на аминогруппу получим амид 2-гидрокси-3-метилбутановой кислоты.
Валин является оптически активным соединением, т.к. в составе его молекулы есть асимметрический атом углерода (С2) и отсутствуют элементы симметрии, следовательно, эту кислоту можно представить как в виде двух энантиомеров (L- и D-изомеры).
В
составе молекулы присутствует одна
карбоксильная и одна аминогруппа, валин
является амфотерным соединением, поэтому
его раствор в дистиллированной воде
имеет нейтральную среду. В сильнокислой
среде (рН = 1) валин протонируется по
аминогруппе и представляет собой катион.
Значение рН, при котором раствор
аминокислоты не проводит электрический
ток, называется изоэлектрической точкой;
для валина это 6,0.
Задача ХIХ. Можно ли с помощью ксантопротеиновой реакции (с азотной кислотой) отличить фенилаланин от тирозина? Если да, то в чем будет состоять различие? Если нет, объясните, почему.
Решение. Ксантопротеиновая реакция – цветная реакция, с помощью которой можно обнаружить аминокислоты с ароматическим углеводородным радикалом, поэтому с её помощью качественно нельзя отличить фенилаланин и тирозин, в радикалах которых присутствует бензольное кольцо, т.к. при действии азотной кислоты в обоих случаях будет образовываться нитросоединение, окрашенное в жёлтый цвет.
Задачи для самостоятельного решения:
5.1. Приведите структурную формулу лизина. Назовите ллизин по правилам международной номенклатуры. Приведите (если это возможно) изомер положения функциональной группы, изомер функциональной группы и изомер по строению углеродного скелета. Является ли лизин оптически активным? Если да, изобразите и назовите энантиомеры. Какую среду покажет раствор лизина в дистиллированной воде? При каком значении рН раствор этой кислоты не проводит электрический ток?
5.2. В моче больного фенилкетонурией обнаружены фенилаланин — 6 ммоль/л (норма 0,01 ммоль/л) и его метаболит — фенилпировиноградная кислота — 4,9 ммоль/л (в норме отсутствует). Приведите уравнение реакции превращения фенилаланина в фенилпировиноградную кислоту, если известно, что в реакции принимает участие 2-оксопентандиовая кислота.
5.3. Во многих организмах непосредственным предшественником в биосинтезе лизина является ,- диаминопимелиновая (2,6- диаминогептандиовая) кислота. В результате какого процесса и при участии какого фермента образуется из неё лизин?
5.4. Будут ли идентичны продукты дезаминирования аспарагиновой кислоты in vivo и in vitro? Приведите схемы превращений.
5.5. Нейропептид головного мозга Met-энкефалин имеет аминокислотную последовательность: Tyr–Gly–Gly–Phe–Met. Приведите его строение, название и схему кислотного гидролиза.
5.6. Можно ли с помощью реакции Фоля (с ацетатом свинца) отличить цистеин от серина? Ответ поясните. С помощью какого реагента можно превратить серин в этиловый эфир 3-гидрокси-2-аминопропановой кислоты?