5.3 Пептиды.

А мино- и карбоксильные группы аминокислот могут реагировать друг с другом, даже если они находятся в одной молекуле.

Е ще более реальным является образование межмолекулярной амидной связи. Амиды, образовавшиеся в результате взаимодействия некоторого числа аминокислот, называют пептидами.

В зависимости от числа аминокислотных остатков различают ди-, трипептиды и т.д. Пептиды молекулярной массой не более 10 000 называют олигопептидами, молекулярной массой более 10 000 — полипептидами, или белками. Амидные связи в составе пептидов называют пептидными.

Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков, образующих остов молекулы, и вариабельных участков — боковых радикалов аминокислотных остатков. Началом полипептидной цепи считают конец, несущий свободную аминогруппу (N-конец), а заканчивается полипептидная цепь свободной карбоксильной группой (С-конец).

Как правило, при изображении формулы пептида N-конец располагают слева, а С-конец — справа:

Н азывают пептид, последовательно перечисляя, начиная с N-конца, названия аминокислот, входящих в пептид; при этом суффикс «-ин» заменяют на суффикс «-ил» для всех аминокислот, кроме С-концевой. Для описания строения пептидов применяют не традиционные структурные формулы, а сокращенные обозначения, позволяющие сделать запись более компактной.

Понятие «строение пептида» (равно как и «первичная структура белка») включает в себя следующие характеристики:

1) общее число аминокислотных остатков;

2) перечень аминокислот, входящих в состав пептида, и указание количества аминокислотных остатков каждого вида (аминокислотный состав пептида или белка);

3) последовательность связывания аминокислот друг с другом (аминокислотная последовательность; оно отражает первичную структуру пептида или белка); её записывают слева направо от N-конца к С-концу.

Размеры макромолекул полипептидов соизмеримы с размерами коллоидных частиц, что обусловливает общность ряда свойств, характерных для коллоидных растворов и растворов высокомолекулярных соединений (ВМС).

К таким свойствам относят малую скорость диффузии растворенных частиц, неспособность их проникать через мембраны и др. Однако растворы ВМС являются истинными, поскольку удовлетворяют основным критериям истинных растворов: самопроизвольность образования, гомогенность, термодинамическая устойчивость, равновесность.

Равновесие в растворах ВМС устанавливается медленнее, чем в истинных растворах, и, растворению, как правило, предшествует набухание. Набуханием называют самопроизвольный процесс односторонней диффузии низкомолекулярного растворителя в полимер, сопровождающийся увеличением объема и массы ВМС. Различают неограниченное и ограниченное набухание. В первом случае полимер поглощает жидкость, а потом при той же температуре переходит в раствор (растворение желатина или крахмала в горячей воде). При ограниченном набухании процесс практически останавливается на стадии образования гетерогенной системы, состоящей из двух фаз: набухший полимер и низкомолекулярный растворитель. В этом случае равновесной системой является гель (набухание желатина или крахмала в холодной воде).

Для амфотерных полиэлектролитов степень набухания зависит от рН среды. Белки в изоэлектрическом состоянии имеют минимальные значения степени гидратации, набухания, растворимости. Зависимость степени набухания белка от рН среды выражается кривой с двумя максимумами и одним минимумом, который соответствует изоэлектрической точке.

5.4 Качественные реакции.

Для идентификации некоторых пептидов и белков используют так называемые «цветные реакции».

Универсальная реакция на пептидную группу — появление красно-фиолетовой окраски при добавлении к раствору белка ионов меди (II) в щелочной среде (биуретовая реакция).

Реакция на остатки ароматических аминокислот — тирозина и фенилаланина — появление желтой окраски при обработке раствора белка концентрированной азотной кислотой (ксантопротеиновая реакция).

Серасодержащие белки дают черное окрашивание при нагревании с раствором ацетата свинца(II) в щелочной среде (реакция Фоля).

По составу белки подразделяются на простые и сложные. При гидролизе простых белков в качестве продуктов расщепления получаются только - аминокислоты. Сложные белки наряду с собственно белковой частью, состоящей из -аминокислот, содержат органическую или неорганическую части непептидной природы, называемые простетическими группами.

Примерами сложных белков могут служить транспортные белки миоглобин и гемоглобин, в которых белковая часть — глобин — соединена с простетической группой — гемом. По типу простетической группы их относят к гемопротеинам. Фосфопротеины содержат остаток фосфорной кислоты, метал-лопротеины — ионы металла.