Вступ

Білки́ — складні високомолекулярні природні органічні речовини, що складаються з амінокислот, сполучених пептидними зв'язками. В однині (білок) термін найчастіше використовується для посилання на білок, як речовину, коли не важливий її конкретний склад, та на окремі молекули або типи білків, у множині (білки) — для посилання на деяку кількість білків, коли точний склад важливий.

Білки — важлива частина харчування тварин і людини, оскільки ці організми не можуть синтезувати повний набір амінокислот і повинні отримувати частину з них із білковою їжею. У процесі травлення протелітичні ферменти руйнують спожиті білки, розкладаючи їх до рівня амінокислот, які використовуються при біосинтезі білків організму або піддаються подальшому розпаду для отримання енергії.

Будова

Склад. Молекули білків є лінійними полімерами, що складаються з α-L-амінокислот (які є мономерами цих полімерів) і, в деяких випадках, з модифікованих основних амінокислот (щоправда модифікаціївідбуваються вже після синтезу білка на рибосомі). Для позначення амінокислот в науковій літературі використовуються одно- або трьохбуквені скорочення. Хоча на перший погляд може здатися, що використання «всього» 20 основних типів амінокислот обмежує різноманітність білкових структур, насправді кількість варіантів важко переоцінити: для ланцюжка всього з 5 амінокислот воно складає вже більше 3 мільйонів, а ланцюжок з 100 амінокислот (невеликий білок) може бути представлений більш ніж у 10¹³⁰ варіантах (для порівняння — кількість атомів у Всесвіті оцінюється приблизно у 10⁸⁰). Поліпептидні ланжюжки завдовжки від двох до кількох десятків амінокислотних залишків зазвичай називають пептидами, при більшому ступені полімеризації — власне білками або протеїнами, хоча цей поділ вельми умовний.

При утворенні білка в результаті взаємодії α-аміногрупи (-NH₂) однієї амінокислоти з α-карбоксильною групою (-СООН) іншої амінокислоти утворюються пептидні зв'язки. Кінці білка називають С- і N- кінцями (залежно від того, яка з груп кінцевої амінокислоти вільна: -COOH чи -NH₂, відповідно). При природному синтезі білка на рибосомі, нові амінокислоти приєднуються до C-кінця, тому назва пептиду або білка дається шляхом перерахування амінокислотних залишків починаючи з N-кінця.

Послідовність амінокислот у білку відповідає інформації, що міститься в гені даного білка. Ця інформація представлена у вигляді нуклеотидної послідовності, причому одній амінокислоті відповідає одна або декілька послідовностей з трьох нуклеотидів — так званих кодонів. Те, яка амінокислота відповідає даному кодону в ДНК та мРНК (проміжній ланці біосинтезу білків), визначається генетичним кодом, який може дещо відрізнятися у різних організмів.

Гомологічні білки (що виконують одну функцію і мають загальне еволюційне походження, наприклад, гемоглобіни) різних організмів мають в багатьох місцях ланцюжка різні амінокислотні залишки, які називають варіабельними, напротивагу консервативним, спільним залишкам. За ступенем гомології можна оцінити еволюційну відстань міжтаксонами, до яких належать всі організми.

Хімічні властивості

Білки також характеризуються ізоелектричною точкою (pI) — кислотністю середовища pH, при якому молекула даного білка не несе електричного заряду. Чим більше в даному білку гідроксильних груп(основних залишків), тим вище за нього pI. Білки з pI меншим за 7 називаються кислотними, а білки з pI більшим за 7 — основними. В цілому, pI білка залежить від функції, яку він виконує, так білки, що зв'язуються з нуклеїновими кислотами часто відносяться до основних білків. Прикладом таких білків служать гістони.

За ступенем розчинності у воді білки бувають розчинними (гідрофільними) і нерозчинними (гідрофобними). До останніх відносяться більшість білків, що входять до складубіологічних мембран, тобто інтегральних мембранних білків, які взаємодіють з гідрофобними ліпідами мембрани.

Прості і складні білки

Прості білки або протеїни — білки, які побудовані виключно із залишків α-амінокислот (при гідролізі розпадаються тільки на амінокислоти) та не вимагають для функіонування наявності небілкових простетичних груп. До 1920-х років в науковій літературі українською та російською мовою прості білки часто позначалися терміном «протеїни». Прості білки по розчинності у воді і сольових розчинах умовно підрозділяються на кілька груп: протаміни, гістони, альбуміни, глобуліни, проламіни, глютеліни.

Гістони I протаміни

Вони є найпростішими білками. Характерною особливістю їх є слабколужні властивості розчинів. Це зумовлено наявністю в складі їх великої кількості діамінокарбонових кислот - аргініну, лізину i гістидину. Наприклад, гістони містять 20-35% основних амінокислот, а протаміни ще більше (50-80%). У зв'язку з цим протаміни виявляють більш лужний характер, ніж гістони. Характерною ознакою провітамінів є й те, що вони мають велику молекулярну масу порівняно з іншими білками.

Гістони i протаміни в значних кількостях містяться у зобній залозі, у спермі й ікрі риб, у селезінці та ін. Назва представників цих класів білків походить від джерела їх добування. Так, протамін, виділений із скумбрії, називають скумбрином, з молоки оселедця - клупеїном i т.п. Гістони i протаміни входять до складу складних білків зокрема нуклеопротеїнових ядер.

Альбуміни I глобуліни

Ці білки дуже поширені в тваринному i рослинному світ i здебільшого зустрічаються разом. Вони становлять основу протоплазми. Їх є багато в плазмі крові, сироватці молока та різних тканинах організму.

Співвідношення між альбумінами i глобулінами у здоровому організму завжди знаходяться в певних межах i називаються альбуміно-глобуліновим (А/Г) коефіцієнтом. Альбуміни відрізняються від глобулінів як хімічним складом, так i фізико-хімічними властивостями. Зокрема, альбуміни на відміну від глобулінів, містять значно меншу кількість глікоколу i більшу кількість сірковмістних амінокислот.

Характерною ознакою альбумінів є менша молекулярна маса порівняно з глобулінами. Наприклад, молекулярна маса альбуміну плазми крові дорівнює 68 000, а глобуліну - 180 000. Глобуліни - більш грубо дисперсні i менш гідрофільні, ніж альбуміни. Тому колоїдні розчини глобулінів не там стійкі, як альбумінів.

Відділяють альбуміни від глобулінів висловлюванням сульфатом амо-нію. Глобуліни випадають в осад при 50%-ному, а альбуміни - при 100%-ному насиченні розчину сульфатом амонію.