Уровни структурной организации белков Первичная структура

Это строго определенная линейная последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Пептидная связь прочная, ковалентна, занимает промежуточное положение между одинарной и двойной связью. Разрушить пептидную связь можно гидролизом. Различают кислотный, щелочной и ферментативный гидролиз. Последовательность аминокислот задается генетическим кодом.

Первичная структура генетически детерминирована и определяет индивидуальные свойства белков, их видовую специфичность, на ее основе формируются все последующие структуры.

Вторичная структура

Это регулярная организация полипептидной цепи, удерживаемая водородными связями между NHиCOгруппами пептидных связей стержня цепи.

Третичная структура

Это расположение полипептидной цепи в трехмерном пространстве. Эту структура стабилизуют дисульфидные связи (цис-цис), ионные (асп-лиз), водородные (тир-гис), гидрофобное взаимодействие (лей-вал, изо-ала). Связи образуются между боковыми радикалами аминокислот. В зависимости от формы третичной структуры различают глобулярные и фибриллярные белки.

В крупных белках при сворачивании полипептидной цепи часто образуются две или более пространственно разделенные области, называемые доменами. По своей структуре каждый домен напоминает небольшой белок. Обчно в одном домене от 40 до 300 остатков аминокислот. На поверхности глобул распологаются гидрофильные группы, внутри – гидрофобные.

Четвертичная структура

Характерна для белков, состоящих из нескольких субъединиц. Это взаиморасположение субъединиц белка в пространстве. Формируют эту структуру слабые связи между комплементарными поверхностями субъединиц.

Для четвертичной структуры вводят следующую терминологию:

протомер – отдельная полипептидная цепь в третичной структуре;

субъединица – протомер или несколько протомеров, несущих часть

функциональной активности белка;

мультимер – сочетание субъединиц белка, несущих полную

функциональную активности.

Для проявления биологической активности белка необходима нативная третичная, а для мультимерных белков – четвертичная структура. Характерной особенностью белков с четвертичной структурой является их способность к самосборке. Легко происходит, например, самосборка гемоглобина из смеси альфа- и бета- цепей. Таким образом, в аминокислотной последовательности полипептидных цепей олигомерного белка закодированы как бы два уровня информации: один из них определяет трехмерную структуру отдельных полипептидных цепей, а второй, поскольку каждая субъединица содержит специфические участки связывания с другими субъединицами, определяет четвертичную структуру всей многокомпонентной молекулы в целом.

Способность белков к специфическим взаимодействиям

Одним из важнейших свойств белков, лежащих в основе их биологических функций, является способность к специфическим взаимодействиям. Такое взаимодействие оказывается возможным, если у белковой молекулы и вещества, с которым она взаимодействует, имеются на поверхности функциональные группы, способные образовать связи между собой. Это могут быть ионные, водородные связи, силы гидрофобного взаимодействия. Такие поверхности, имеющие функциональные группы, которые соответствуют друг другу, называются комплементарными. Если на поверхности белковой молекулы имеется гидрофобная группа, то на другой молекуле также должна быть гидрофобная группа, если имеется группа с положительным зарядом –NH₃⁺, то на второй поверхности должен быть отрицательный заряд –СОО^-. Специфичность взаимодействия молекул определяется способностью образовать между участками поверхностей молекул максимально возможное число связей.

При этом важной особенностью белков является также их способность изменять свою конформацию (т.е. пространственную конфигурацию), подгоняя ее к поверхности лиганда. Примером такой подгонки является формирование активного центра фермента при его взаимодействии с субстратом. Присоединение лигандов к белковым молекулам происходит по большому числу центров связывания.

Специфичность взаимодействия белков лежит в основе действия ферментов при их соединении с субстратами, в основе реакции антиген-антитело, а также взаимодействия гормонов с рецепторами, которые являются белками, в основе образования сложных белков: нулео-, липо-, гликопротеинов и др.