11 Вопрос

Фибриллярные белки — белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей более 1:10. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α-кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос, белки шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев), коллаген — белок сухожилий и хрящей, фиброин — белок шёлка).

Большинство фибриллярных белков обладают особым свойством — в формировании их пространственной структуры участвуют, кроме слабых связей, ковалентные непептидные связи, тогда как в глобулярных белках основной вклад в стабилизацию конформации молекулы вносят слабые нековалентные взаимодействия.

Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи - такие структуры, как волосы, ногти, рога носорогов, перья и рамфотека клюва птиц и др.

Строение

α-кератины имеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (α-спираль); эти кератины являются основой волос (включая шерсть), рогов, когтей и копыт млекопитающих.

β-кератины, более твёрдые и имеющие форму несколько зигзагообразных полипептидных цепей (т. н. β-листы); эти кератины обнаружены в когтях и чешуе рептилий, в их панцирях ( у черепах), в перьях, клювах и когтях птиц, в иглах дикобразов.

Функции

Обладая механической прочностью и нерастворимостью, кератины являются одним из основных компонентов для производных элементов кожи животных, выполняющих защитную функцию. Значительную часть сухого веса наружного слоя кожи составляют α-кератины.

Эластичные α-кератины входят в состав волос, шерсти, ногтей, игл, роговых чехлов рогов, когтей и копыт млекопитающих. Чешуйки и когти пресмыкающихся (в том числе панцирь у черепах), а также перья, роговой чехол клюва и когти у птиц кроме α-кератинов содержат и более жёсткие β-кератины.

У членистоногих, например, ракообразных, β-кератины часто входят в состав экзоскелета вместе с хитином. Китовый ус китов-фильтраторов также состоит из кератина. Кератины могут присутствовать и в составе хитинофосфатных раковин многих плеченогих.

Кроме того, β-кератины формируют шёлковое волокно (которое на 60 % состоит из β-кератина фиброина) и паутину.

Коллаге́н — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий ее прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у многоклеточных животных; отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов.[1] Это основной компонент соединительной ткани и самый распространенный протеин у млекопитающих,[2] составляющий от 25% до 35% протеинов во всём теле.

Структура

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген[3]. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм.

функции

Строительная защитная.

Фиброин – фибриллярный белок, выделяемый паукообразными и некоторыми насекомыми и составляющий основу нитей паутины и коконов насекомых, в частности шелка тутового шелкопряда Bombyx mori.

Структура

Фиброин может образовывать три типа структур, называемых шёлк I, II и III. Шёлк I – натуральная форма фиброина, который выделяется из шёлкоотделительных желез тутового шелкопряда и присутствует в шелке-сырце. Шёлк II - структура фиброиновых молекул в крученой шёлковой пряже, его прочность выше, и он часто используется коммерчески в различных областях. Шёлк III – недавно открытая структура фиброина, впервые замеченная профессором Региной Валуцци (Regina Valluzzi) с помощниками в Тафтском Уиниверситете. Шёлк III формируется преимущественно в растворах фиброинов на поверхности раздела (то есть границе между водой и воздухом, поверхность раздела вода-нефть и т.д.). Исследование шёлка III для лучшего понимания его физической структуры, качеств и состава продолжается.

Эласти́н — белок, обладающий эластичностью и позволяющий тканям восстанавливаться, например, при защемлении или порезе кожи.

В основном, эластин состоит из глицина, валина, аланина и пролина. Эластин является специализированным белком с молекулярной массой от 64 до 66 кДа. Эластин синтезируется клетками фибробластов через предшественник — растворимый тропоэластин, не содержащий поперечных связей. Из множества тропоэластина эластин получается в реакции, катализируемой лизилоксидазой. В эластине также присутствуют десмозин и изодесмозин, из-за чего эластин может растягиваться в двух направлениях.