§ 8.2. Пептиды.

Амино- и карбоксильные группы аминокислот могут реагировать друг с другом, даже если они находятся в одной мо­лекуле. Еще более реальным является образование межмолекуляр­ной амидной связи. Амиды, образовавшиеся в результате взаимо­действия некоторого числа аминокислот, называют пептидами. В зависимости от числа аминокислотных остатков различают ди-, три-, тетра-, пентапептиды и т.д. При этом пептиды молекуляр­ной массой не более 10 000 называют олигопептидами; молекуляр­ной массой более 10 000 — полипептидами, или белками. Амидные связи в составе пептидов называют пептидными.

Пептидная группировка характеризуется рядом свойств.

1. Пептидная группировка имеет жесткую планарную структу­ру, т. е. все атомы, входящие в нее, располагаются в одной плос­кости.

2. Атомы кислорода и водорода пептидной группировки при­родных пептидов и белков находятся в транс-положении по отно­шению к связи С—N, так как при транс-конфигурации замести­телей боковые цепи оказываются наиболее удалены друг от друга, что важно для стабилизации структуры белковой молекулы.

3. Пептидная группа представляет собой трехцентровую ρ,π-сопряженную систему, которая образуется вследствие делокализации электронной плотности между атомами кислорода, углерода и азота. Длины связей С—О и С—N оказываются практически оди­наковыми.

4. Пептидная связь устойчива при температуре 310 К в средах, близких к нейтральной (физиологические условия). В кислой и щелочной средах связь подвергается гидролизу. В условиях орга­низма гидролиз происходит ферментативно.

5. Дополнительные, как правило, нековалентные связи между пептидной группой и боковыми цепями обусловливают существо­вание различных конформаций белковой молекулы. Например, внутримолекулярные водородные связи стабилизи­руют вторичную структуру белка.

6. Пептидная группировка может существовать в двух резонан­сных формах (кетонной и енольной):

Эти свойства пептидной группировки определяют строение полипептидной цепи:

Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся уча­стков, образующих остов молекулы, и вариабельных участков — боковых радикалов аминокислотных остатков. Началом полипеп­тидной цепи считают конец, несущий свободную аминогруппу (N-конец), а заканчивается полипептидная цепь свободной кар­боксильной группой (С-конец).

Как правило, при изображении формулы пептида N-конец располагают слева, а С-конец — справа:

Называют пептид, последовательно перечисляя, начиная с N-конца, названия аминокислот, входящих в пептид; при этом суффикс «ин» заменяют на суффикс «ил» для всех аминокислот, кроме С-концевой.

Для описания строения пептидов применяют не традицион­ные структурные формулы, а сокращенные обозначения, позво­ляющие сделать запись более компактной.

Понятие «строение пептида» (равно как и «структура белка») включает в себя следующие характеристики:

1) общее число аминокислотных остатков;

2) перечень аминокислот, входящих в состав пептида, и ука­зание количества аминокислотных остатков каждого вида (этот параметр называют аминокислотным составом пептида или белка);

3) последовательность связывания аминокислот друг с другом (этот параметр называют аминокислотной последовательностью; он отражает так называемую первичную структуру пептида или бел­ка); последовательность записывают слева направо от N-конца к С-концу.