Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
контр. раб.химия пищи.docx
Скачиваний:
18
Добавлен:
28.09.2018
Размер:
101.34 Кб
Скачать

5.Что такое синдром квашиоркора и каковы его последствия?

13.Дайте характеристику фракционного состава и особенностей структуры белков мяса и молока.

28.Какие функции в пищевых продуктах выполняют полисахариды?

37.Какие функции выполняют минеральные вещества в организме человека? Методы определения минеральных веществ.

47.Какие водорастворимые витамины вы знаете?

59.Каковы химическая природа и особенности ферментов как биологических катализаторов?

70.Дайте классификацию пищевым красителям. Чем объясняется повышенное внимание потребителей и технологов к окраске продуктов питания? Назовите основные натуральные красители. Что представляют собой каротиноиды, хлорофиллы, энокрасители? Какие другие представители натуральных красителей вам известны?

76.Дайте определение понятия «подслащивающие вещества» (подсластители). На какие группы веществ их можно разделить? В чем причина широкого применения интенсивных подсластителей в пищевой технологии? Какие представители интенсивных подсластителей вам известны? Назовите их

96.Назовите основные природные токсиканты, дайте оценку степени их опасности для организма человека.

5. Что такое синдром квашиоркора и каковы его последствия?

Белковая недостаточность является важнейшей проблемой питания. При частичном (или полном) голодании и при потреблении неполноценных белков у человека возможно развитие синдрома дистрофии, который называется квашиоркором. Это заболевание сопровождается нарушением функции кишечника, так как с надлежащей скоростью не синтезируются ферменты поджелудочной железы. Возникает порочный круг квашиоркора, характеризующийся прекращением процесса усвоения белка пищи.

Рис. 1. Порочный круг при квашиоркоре.

В организме развивается отрицательный азотистый баланс, нарушается водно-солевой обмен, появляется атония мышц и остановка роста. При тяжелом течении причиной смертельного исхода становятся шок, кома; летальность может достигать 60 %; у выживших детей отмечают снижение интеллекта. Квашиоркор - вид тяжёлой дистрофии. Болезнь обычно возникает у детей 1-4 лет, хотя бывает что она возникает и в более старшем возрасте (например у взрослых или у более старших детей). Педиатр с Ямайки Сисели Уильямс впервые описала это состояние в медицинском журнале Lancet в 1935 году. Когда ребенка кормят грудью, он получает определенные аминокислоты, необходимые для роста из материнского молока. Когда ребенка отлучают от груди, в случае, когда продукты, заменяющие материнское молоко, содержат много крахмалов и сахаров и мало белков (как это обычно случается в странах, где основная диета людей состоит из крахмалосодержащих овощей, или там, где начался массовый голод), у ребенка может начаться квашиоркор. Это название произошло от одного из языков побережья Ганы, и буквально означает «первый-второй», и означает «отвергнутый», отражая, что состояние начинается у старшего ребенка после отлучения от груди, часто из-за того, что в семье родился еще один ребенок.

Тяжелые последствия недостаточного поступления белка в организм человека невозможно лечить терапевтическими методами. Единственное решение проблемы – это употребление в пищу полноценных белков или белковых добавок. Отрицательную роль для человека играют пищевые аллергии, связанные с непереносимостью организмом отдельных видов белковой пищи (молоко, яйца, орехи, белки некоторых злаков). При нормальном пищеварении белки расщепляются в желудочно-кишечном тракте до аминокислот, которые не являются антигенами (аллергенами) и не вызывают ответной иммунной (защитной) реакции. Если в кровяное русло без предварительного расщепления через эпителий кишечника проникают белки пищи, особенно в значительном количестве, то на эти аллергены возникает острая реакция, проявляющаяся в зуде, кожных высыпаниях или желудочно-кишечных расстройствах. Предотвратить пищевую аллергию возможно нагреванием белковой пищи до 120°С с целью денатурации содержащихся в ней белков.

13. Дайте характеристику фракционного состава и особенностей структуры белков мяса и молока.

Мясо, молоко и получаемые из них продукты содержат необходимые организму белки, которые благоприятно сбалансированы и хорошо усваиваются. Белки мышечной ткани мяса животных полноценны, по сбалансированности аминокислот говядина, баранина и свинина мало отличаются друг от друга. Белки соединительной ткани и хрящей являются неполноценными. В организме человека и животных белки мышц выполняют сократительную функцию, белки соединительной ткани и хрящей - структурную. Функции всех этих видов белков основаны на их фибриллярной природе. Содержание белка в мясных продуктах колеблется от 11 до 22%.Главными мышечными белками являютсямиозиниактин, молекулярная функция которых заключается в обеспечении механизма мышечного сокращения и расслабления при участии АТФ.

Миозинпо массе составляет 55% мышечного белка и представляет собой гексамер с молекулярной массой 460 кД. Гексамер включает фибриллярную часть (две переплетенные а-спирали с молекулярной массой 200 кД, заканчивающиеся глобулярными "головками"), тяжелые цепи и две пары легких цепей (молекулярная масса 15-27 кД). Миозин обладает АТФ-гидро-лизующей активностью и способностью связываться с нерастворимым F-актином.

Актин- это мономерный глобулярный белок с молекулярной массой 43 кД (G-актин), на долю которого приходится 25% общей массы мышечного белка. В присутствии магния G-актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием двойной спиральной цепочки, получившей название F-актина. Мышечное сокращение заключается в повторяющихся присоединениях и отсоединениях глобулярной "головки" миозина от нити F-актина. Гидролиз АТФ запускает цикл ассоциации и диссоциации актина и миозина в пяти реакциях данного процесса. Сущность процесса расслабления мышцы заключается в отделении миозиновой (АТФ) головки от F-актина.

В мышечных клетках содержится глобулярный водорастворимый хромопротеид миоглобин, имеющий в качестве простетической группы гем-циклический тетрапиррол, присутствием которого объясняется красный цвет этого белка. Тетрапирролы состоят из четырех молекул пиррола, связанных четырьмя а-метиленовыми мостиками с образованием плоской кольцевой структуры. В центре плоского кольца находится один атом железа в ферро-состоянии (Fe2+), окисление которого приводит к потере биологической активности миоглобина. Биологическая функция миоглобина заключается не в транспортировании кислорода, как у гемоглобина, а в его запасании. В условиях кислородного голодания (например, при физической нагрузке) кислород высвобождается из комплекса с миоглобином и поступает в митохондрии мышечных клеток, где осуществляется синтез АТФ (окислительное фосфорил ирование). Миоглобин состоит из одной полипептидной цепи с молекулярной массой 17 кД, включающей 153 остатка аминокислот. Примерно 75% остатков образуют восемь правых α-спиралей, уложенных в компактную сферическую молекулу. В местах изгиба полипептидной цепи расположены остатки пролина, серина, треонина, которые не способны к образованию α-спирали. На поверхности молекулы находятся полярные остатки, а внутри - неполярные, если не считать двух остатков гистидина, принимающих участие в связывании кислорода. Присоединение кислорода к миоглобину сопровождается смещением атома железа, а вместе с ним гистидина, и ковалентно связанных других остатков аминокислот в направлении плоскости гемового кольца. В результате эта область белковой молекулы принимает новую конформацию. Миоглобин, не связанный с кислородом, называют дезоксимиогло-бином (Mb), оксигемированный Mb называют оксимиоглобином (МЬО2). Окраска мясопродуктов зависит от содержания миоглобина, состояния тема и белковой части макроглобулы. Окисление Fe2+в миоглобине до Fe3+приводит к изменению окраски пигмента от ярко-красного до темно-коричневого, так как образующийся метмиоглобин (MetMb) теряет способность связывать молекулярный кислород. Тепловая денатурация глобина также приводит к потере способности гемового пигмента связывать кислород и ухудшает цвет изделий. Кислород миоглобина может замещаться такими лигандами, как оксид азота, оксид углерода и др., поэтому данное свойство белка мышечной ткани мяса используется для получения интенсивной окраски мясопродуктов. Нитрит (NO), применяемый для этой цели, вступая в реакцию с миоглобином, образует нитрозомиоглобин, переходящий при нагревании в устойчивый пигмент красного цвета нитрозомиохромоген:

Миоглобин и его производные имеют разные спектральные характеристики, поэтому для их идентификации при оценке качества мяса применяют спектрофотометрические методы анализа.

Наиболее распространенным белком в животном мире является коллаген- главная макромолекула кожи, сухожилий, кровеносных сосудов, костей, роговицы глаза и хрящей. Он обеспечивает внеклеточную структуру в соединительной животной ткани, существуя не менее чем в пяти различных типах. Главной особенностью коллагеновых молекул является трехспиральная структура, каждая а-цепь (субъединица) которой представляет левозакрученную спираль. В спирали на каждый виток приходится по три аминокислотных остатка. Три левые а-спира-ли закручиваются в правые суперспирали, которые в свою очередь объединяются в фибриллы.

Еще одной характерной особенностью молекулы коллагена является наличие в ее составе в качестве третьего остатка тройной спирали а-цепи глицина. Повторяющуюся структуру можно представить как 1ли-X--Y, где X, Y - другие аминокислоты. Около 100 Х- и 100 Y-положений в коллагене занято пролином и 4-гидроксипролином, соответственно (см. Аминокислоты и их некоторые функции в организме). В некоторых Х-положениях содержится 3-гидроксипролин, а в Y - 5-гидроксилизин. Остатки "жестких" аминокислот увеличивают стабильность тройной спирали. По количеству оксипролина определяют степень развариваемости коллагена при оценке качества мяса.

Коллаген- внеклеточный белок, но он синтезируется внутри клетки в виде молекул-предшественников, проходя через эндоплазматический ретикулум и комплекс Гольджи. В результате процесса посттрансляционной модификации тройная спираль коллагена стабилизируется между внутрицепочными дисульфидными связями, о-гликозидными связями между остатками сахаридов и гидроксилизина и перекрестным связыванием цепей и спиральных молекул фибрилл через Шиффовы основания (см. гл. 3) и альдольную конденсацию.

Близкий по свойствам к коллагену, в эластичных фибриллах соединительной ткани обнаружен белок эластин, содержащийся в связках и стенках кровеносных сосудов. Этот белок богат глицином, аланином и лизином, но беден пролином. Отличительной особенностью эластина является наличие в его структуре поперечных связей необычного характера. Альдегидные группы, возникшие в результате окисления аминогрупп боковых цепей остатков лизина и оксилизина, взаимодействуют с аминогруппой лизина при помощи реакций альдольной конденсации, дегидратации и окисления, образуя десмозин и изодесмозин. Все четыре аминогруппы и карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей. Миозин по массе составляет 55% мышечного белка и представляет собой гексамер с молекулярной массой 460 кД. Гексамер включает фибриллярную часть (две переплетенные а-спирали с молекулярной массой 200 кД, заканчивающиеся глобулярными "головками"), тяжелые цепи и две пары легких цепей (молекулярная масса 15-27 кД). Миозин обладает АТФ-гидро-лизующей активностью и способностью связываться с нерастворимым F-актином. Актин - это мономерный глобулярный белок с молекулярной массой 43 кД (G-актин), на долю которого приходится 25% общей массы мышечного белка. В присутствии магния G-актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием двойной спиральной цепочки, получившей название F-актина. Мышечное сокращение заключается в повторяющихся присоединениях и отсоединениях глобулярной "головки" миозина от нити F-актина. Гидролиз АТФ запускает цикл ассоциации и диссоциации актина и миозина в пяти реакциях данного процесса.

Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 4%.Белки молока разнообразны по строению, физико-химическим свойствам и биологическим функциям. Они необходимы для обеспечения нормального развития теленка, а также имеют особое значение в питании людей. В молоке содержится целая система белков, среди которых выделяют две главные группы: казеины и сывороточные белки.

К первой основной группе относится казеин, содержащий4 фракциии их фрагменты. Вторая группа представленасывороточными белками- в-лактоглобулином, б-лактоглобулином, иммуноглобулинами и альбумином сыворотки крови. Кроме того, в нее входят лактоферрин и некоторые другие, так называемые минорные, белки. К третьей группе относятсябелки оболочек жировых шариков, составляющие всего около 1% всех белков молока. Основная часть белков молока (78-85%) представлена казеинами (казеином). Благодаря использованию современных методов биохимического анализа белков, в том числе электрофореза в различных средах, стал известен состав компонентов (фракций) казеина, а также генетические варианты главных компонентов. Компонентами сывороточных белков являются в-лактоглобулин и б-лактоглобулин, а также альбумин сыворотки крови, иммуноглобулины, протеозо-пептоны и лактоферрин.

Казеин.Среднее количество его в молоке составляет 81% от общего содержания белков в молоке. Химически чистый казеин - белое аморфное вещество без запаха и вкуса - практически не растворяется в воде. Казеин, получаемый в промышленности, имеет желтоватый оттенок вследствие наличия в нем некоторых веществ, попадающих в него из молока (например, жира), и изменения белка при сушке. Высушенный казеин гигроскопичен и хранить его нужно в закрытой таре в сухом помещении. В молекулу казеина входит углерод, азот, водород, кислород, сера и фосфор. Фосфор находится в виде фосфорной кислоты, образующей эфирную связь с оксиаминокислотами (серином и треонином) казеиновой молекулы. На этом основании многие рассматривают казеин как сложный белок. Молекулярный вес казеина около 30000.

Молочный альбумин. В молоке альбумина не много - около 0,4%. Количество его повышается в молозиве, где оно достигает в первый день после отела иногда 2%, а затем в молозивные период равно 0,5 - 0,8%. Значительно больше, чем в коровьем молоке, содержится альбумина в молоке ослиц, кобылиц.

Молочный альбумин (лактоальбумин) в противоположность казеину растворим в воде, но выпадает из раствора при нагревании его до 70-800С. Такой выпавший альбумин вновь в воде не растворяется, так как при нагревании происходит изменение в строении белковой молекулы альбумина - денатурация его. Когда пастеризуют или просто нагревают молоко, то на стенках аппарата, посуды, в которых проводят нагревание, образуется осадок - молочный камень, который состоит в основном из выпавшего альбумина. В кислых растворах при нагревании альбумин выделяется хлопьями. Молекулярный вес альбумина близок к молекулярному весу казеина. При действии сычужного фермента альбумин не свертывается. В молекуле альбумина фосфора нет, поэтому он относится к простым белкам.

Растворимость альбумина в молоке и то, что он не коагулирует в изоэлектрической точке, объясняется тем, что молекулы и частички альбумина сильно гидротированы.

Молочный глобулин- это третий белок молока, количество его еще меньше, чем альбумина, - всего около 0,2%. Между глобулинами молока различают собственно молочные глобулины - 0,15% и имунные глобулины - 0,05%. Выделить глобулины можно при полном насыщении молочной сыворотки сернокислым магнием, осадок глобулина надо отфильтровать и диализом освободить от минеральных солей. Глобулин, выделяемый в чистом виде из молока, представляет собой порошок, растворимый в воде, содержащей соли. В молоке глобулин находится в растворенном состоянии. При нагревании раствора, имеющего слабокислую реакцию, до 750С глобулин выпадает в осадок. Обычно осаждение его при пастеризации происходит вместе с альбумином молока.

По пространственному расположению полипептидных цепей белки молока относятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичной структуры показало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти не содержит б-спиралей; б-лактальбумин и в-лактоглобулин содержат большее количество спирализованных участков. Казеин, вероятно, промежуточное положение между компактной структурой глобулы и структурой беспорядочного клубка, которая обычно наблюдается при денатурации глобулярных белков. Такая структура обеспечивает хорошую расщепляемость казеина протеолитическими ферментами при переваривании в нативном (природном) состоянии без предварительной денатурации.

Структура их идентична структуре белков, полученных путем биосинтеза, т. е. в нативном белке не происходит еще никаких изменений. Первичная структура определяется числом и расположением б-аминокислот, конфигурацией связей в полипептидных цепях, и если белки состоят из нескольких полипептидных цепей - местоположением и типом поперечных связей. Выявлена первичная структура некоторых важных белков молока, в том числе бs1-, в-казеин, Н-казеина. Например, в-казеин образуется из полипептидной цепи, в которую входит 209 аминокислот: 4 - аспарагиновая кислота, 5 АСН-аспарагин, 9 - треонина, 11 - серина, 5 - серинфосфорная кислота, 17 - глутаминовая кислота, 22 - глютамин, 35 - пролиновая, 5 - глициновая, 5 - аланин, 19 - валиновая. А - первичная структура as1 - казеин содержит 199 АК, Н - казеин 169, 6 - метионина, 22 - лейцина, 11 - лизина, 5 - гистидина, 4 - изолейцина, 4- тирозина, 1 - трептофана, 5 - аргенина. Аминокислота пролин определяет структуру и обуславливает складчатое строение полипептидных цепей. Аминокислоты находятся в цепи в определенной последовательности. Каждая полипептидная цепь имеет концевую NH2-групп и концевую COOH групп H2N - CH = СН - СООН. Эти концевые группы могут реагировать с различными химическими веществами.

Первичная структура белковоснована на главных валентных пептидных связях и дисульфидных связей. Они настолько стабильны, что при обработке и переработке молока не разрушаются энергетическими воздействиями. Поэтому первичная структура белков молока разрушается только при ферментативном распаде белка в процессе созревания сыров.

Вторичная структура.Это пространственное взаимное расположение аминокислотных остатков в полипептидной цепи и представляет собой цепь спиралеобразной конфигурации, которая образуется за счет водородного мостика между полипептидными цепями. Водородная связь, обладая незначительной энергией связи, может расщепляться при обработке и переработке молока, например, при высокотемпературной пастеризации.

Третичная структура- представляет пространственное расположение полипептидной цепи, отдельные участки которой могут соединяться между собой прочными дисульфидными связями, возникающими между остатками цистеина. В образовании третичной структуры участвуют и другие связи - гидрофобные, электростатические, водородные и прочие. В зависимости от пространственного расположения полипептидной цепи форма молекул белков может быть различной. Если полипептидная цепь образует молекулу нитевидной формы, то белок называется фибрилярным, если она уложена в виде клубка - глобулярным (глобулус - шарик). Белки молока относятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичной структур показало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти не содержит б-спиралей, б-лактальбулин и в-лактоглобулин содержит большое количество спирализованных участков. Казеин, вероятно, занимает промежуточное положение между компактной структурой глобулы и структурой беспорядочного клубка, который обычно наблюдается при денатурации глобулярных белков. Такая структура обеспечивает хорошую расщепляемость казеина протеолитическими ферментами при переваривании в нативном (природном) состоянии без предварительной денатурации.

Четвертичная структурахарактеризует способ расположения в пространстве отдельных полипептидных цепей в белковой молекуле, состоящей из нескольких таких цепей или субъединиц. Глобулярные белки, обладающие четвертичной структурой, могут содержать большое количество полипептидных цепей, тесно связанных друг с другом в компактную мицеллу, которая ведет себя в растворе как одна молекула.