1. 1. Определение понятия фермент. Ферменты - это белки (установлено в 1922г), которые действуют как катализаторы в биологических системах.

2. Химическую природу, физико-химические свойства и биологическая роль ферментов.

Практически все реакции, избранные природой для осуществления онтогенеза, протекают в организме с участием белков-ферментов.

Информация о первичной структуре белка закодирована в соответствующем ему структурном гене. Выполняется закон: Ген -> белок-фермент – > одна биохимическая реакция.

Биологическая рольферментов заключается в том, что они катализируют контролируемое протекание всех метаболических процессов в организме.

Являясь веществами белкой природы, ферменты обладают всеми свойствами белков:

1. являются амфотерными соединениями;

2. вступают в те же качественные реакции, что и белки (биуретовую, ксантопротеиновую, фолина и др.);

3. подобно белкам растворяются в воде с образованием коллоидных растворов;

4. обладают электрофоретической активностью;

5. гидролизуются до аминокислот;

6. склонны к денатурации под влиянием тех же факторов: температуры, изменениях рН, действием солей тяжелых металлов, действием физических факторов (ультразвук, ионизирующее излучение и др.);

7. имеют несколько уровней организации макромолекул, что подтверждено данными рентгеноструктурного анализа, ЯМР, ЭПР.

3. Особенности ферментативного катализа. Сравнение каталитического действия ферментов и неорганических катализаторов

Сходство ферментов и неорганических катализаторов	Отличие ферментов от неорганических катализаторов
1. Ускоряют только термодинамически возможные реакции	1. Для ферментов характерна высокая специфичность:    • субстратная специфичность: ▪  абсолютная (1 фермент - 1 субстрат), ▪  групповая (1 фермент – несколько похожих субстратов) ▪  стереоспецифичность (ферменты работают с субстратами только определенного стереоряда LилиD).    • каталитическая специфичность(ферменты катализируют реакции преимущественно одного из типов химических реакций – гидролиза, окисления-восстановления и др)
2. Не изменяют состояние равновесия реакций, а только ускоряют его достижение.	2. Высокая эффективность действия: ферменты ускоряют реакции в108-1014раз.
3. В реакциях не расходуются	3. Ферменты действуют только в мягких условиях(t= 36-37ºС, рН ~ 7,4, атмосферное давление), т.к. они обладают конформационной лабильностью – способностью к изменению конформации молекулы под действием денатурирующих агентов (рН, Т, химические вещества).
4. Действуют в малых количествах	4. В организме действие ферментов регулируется специфически (катализаторы только неспецифически)
5. Чувствительны к активаторам и ингибиторам	5. Широкий диапазон действия (большинство процессов в организме катализируют ферменты).

4.Строение простых, сложных ферментов: активный и аллостерический центры. Определение понятий: холофермент, апофермент, кофермент, кофактор, субстрат, метаболит, продукт.

Метаболит - вещество, которое участвует в метаболических процессах.

Субстрат – вещество, которое вступает в химическую реакцию.

Продукт – вещество, которое образуется в ходе химической реакции.

Ферменты характеризуются наличием специфических центров катализа.

Активный центр(Ац) – это часть молекулы фермента, которая специфически взаимодействует с субстратом и принимает непосредственное участие в катализе. Ац, как правило, находиться в нише (кармане). В Ац можно выделить два участка: участок связывания субстрата –субстратный участок(контактная площадка) и собственнокаталитический центр.

Большинство субстратов образует, по меньшей мере, три связи с ферментом, благодаря чему молекула субстрата присоединяется к активному центру единственно возможным способом, что обеспечивает субстратную специфичность фермента. Каталитический центр обеспечивает выбор пути химического превращения и каталитическую специфичность фермента.

У группы регуляторных ферментов есть аллостерические центры, которые находятся за пределами активного центра. К аллостерическому центру могут присоединяться “+” или “–“ модуляторы, регулирующие активность ферментов.

Различают ферменты простые, состоят только из аминокислот, и сложные, включают также низкомолекулярные органические соединения небелковой природы (коферменты) и (или) ионы металлов (кофакторы).

Коферменты– это органические вещества небелковой природы, принимающие участие в катализе в составе каталитического участка активного центра. В этом случае белковую составляющую называютапоферментом, а каталитически активную форму сложного белка –холоферментом. Таким образом: холофермент = апофермент + кофермент.

В качестве коферментов функционируют:

• гемы,

• нуклеотиды,

• коэнзим Q,

• ФАФС,

• SAM,

• Глутатион

• производные водорастворимых витаминов:

Витамины	Коферменты
РР (никотиновая кислота)	НАД+, НАДФ+
В2(рибофлавин)	ФАД, ФМН
В6(пиридоксаль)	Пиридоксальфосфат
В1(тиамин)	Тиаминпирофосфат
В12	Кобаламины

Кофермент, который присоединен к белковой части ковалентными связями называется простетической группой. Это, например,FAD,FMN, биотин, липоевая кислота. Простетическая группа не отделяется от белковой части. Кофермент, который присоединен к белковой части нековалентными связями называетсякосубстрат. Это, например, НАД⁺, НАДФ⁺. Косубстрат присоединяется к ферменту в момент реакции.

Кофакторы ферментов– это ионы металлов, необходимые для проявления каталитической активности многих ферментов. В качестве кофакторов выступают ионы калия, магния, кальция, цинка, меди, железа и т.д. Их роль разнообразна, они стабилизируют молекулы субстрата, активный центр фермента, его третичную и четвертичную структуру, обеспечивают связывание субстрата и катализ. Например, АТФ присоединяется к киназам только вместе сMg²⁺.