Мембранные белки бактерий
Как уже отмечалось выше, белки в цитоплазматической мембране составляют около 50% её поверхности. Примерно 10% мембраны образовано прочно связанными белково–липидными комплексами. Молекула любого встроенного в мембрану белка окружена 45 – 130 и более липидными молекулами. Около половины свободных липидов связано с периферическими белками мембраны.
Белковый состав цитоплазматической мембраны бактерий более разнообразен, чем липидный. Так, в цитоплазматической мембране E. coli K 12обнаружено около 120 различных белков. В зависимости от ориентации в мембране и характера связи с липидным бислоем, как уже отмечалось выше, белки делят на интегральные и периферические. К периферическим белкам бактерий можно отнести ряд ферментов таких как, НАДН – дегидрогеназа, малатдегидрогеназа и др., а также некоторые белки, которые входят в состав АТФазного комплекса. Этот комплекс представляет собой группу определённым образом расположенных белковых субъединиц, контактирующих с цитоплазмой, периплазматическим пространством и образующих в мембране канал, через который осуществляется переход протона. Участок комплекса, обозначаемыйF1, погружён в цитоплазму, а и с – компоненты участкаF0– гидрофобными сторонами молекул погружены в мембрану. Субъединицаbчастично погружена в мембрану своей гидрофобной частью и осуществляет связь мембранной и цитоплазматической частей ферментного комплекса, а также связь синтеза АТФ в участкеF1с протонным потенциалом в мембране. Субъединицы а,bи с обеспечивают протонный канал. Другие компоненты комплекса обеспечивают его структурную и функциональную целостность.
К интегральным белкам E. coli, которые для проявления энзиматической активности необходимы липиды, можно отнести сукцинатдегидрогеназу, цитохромb. Очень интересными свойствами обладает антибиотики грамицидин А, аламетицин, амфотерицин и нистацин. Они при взаимодействии с мембраной бактерий становятся интегральными белками (антибиотики являются полипептидами и макроциклами).
Грамицидин А – это гидрофобный пептид, состоящий из 15 L-D-аминокислот. При встраивании в мембрану он образует каналы, которые пропускают одновалентные катионы. Этот канал, который образует грамицидин А – охарактеризован наиболее полно. Канал образован двумя молекулами грамицидина А. В результате чередованияL- иD- аминокислот образуется спираль, в которой боковые цепи располагаются снаружи, а карбоксильные группы остова – внутри канала. Этот тип спирали, не встречается больше ни в каких белках и образуется из – за необычного чередования стереоизомеров аминокислот в грамицидине А. Грамицидиновый канал, как уже отмечалось выше, катионселективен. Небольшие неорганические и органические катионы проходят через него, в тоже время проницаемость поCl-равна нулю.
Аламетицин – это пептидный антибиотик из 20 аминокислотных остатков, способный образовывать в мембране электовозбудимые каналы. Аминокислотная последовательность аламетицина включает необычные остатки –α –аминомасляную кислоту иL–фенилаланин. При связывании с мембраной в отличие от грамицидина А он образует пору. Она намного по размеру меньше, чем канал, который образует грамицидин А. Прежде всего это связано с тем, что пространство вокруг α – спирали слишком мало, чтобы через него мог пройти ион.
Марколидные антибиотки, такие как, нистатин и амфотерицин связываются с холестерином и образуют каналы. Каналы образуют 8 –10 молекул этих полиеновых антибиотиков, через которые, правда, с невысокими скоростями проникают ионы.