З а н я тт я № 6

Тема. Біохімія білків.

Мета:вивчити елементний склад, структуру та фізико-хімічні і хімічні властивості білкової молекули; з‘ясувати механізми обмінних процесів білків у організмі та показати їх фундаментальну роль у формуванні і підтриманні структури і функцій живого організму.

Студенти повинні знати: елементний склад, рівні побудови та фізико-хімічні властивості білкової молекули; хімічні формули, класифікацію та основні хімічні властивості амінокислот; суть ферментативного перетворення білків у харчовому тракті людини та шляхи білкового обміну на клітинному рівні.

План заняття

1. Актуалізація опорних знань студентів.

2. Провести досліди «Амфотерні властивості гліцину», «Кислотний гідроліз білка».

3. Усне опитування студентів згідно питань:

• білки як природні полімери, їх класифікація (по виконуваних функціях, будові та формі молекул), біологічна роль і елементний склад;

• класифікація амінокислот;

• хімічні властивості амінокислот (поняття цвіттер-йона, реакції декарбоксилювання, дезамінування, переамінування, та утворення пептидних зв’язків);

• поняття пептидів, їх класифікація;

• рівні організації білкової молекули (первинний, вторинний, третинний, четвертинний);

• поняття нативного стану білкової молекули, коагуляції, пептизації, денатурації;

• ферментативне перетворення білків у харчовому тракті людини (ферменти оптимум їх дії та кінцеві продукти етапів);

• характеристика етапів енергетичного обміну білків;

• механізм утворення сечі;

• сутність пластичного обміну амінокислот (матричний механізм синтезу білка).

4. Короткотривала письмова контрольна робота.

(зразки запитань контрольної роботи)

Класифікація амінокислот за будовою радикалу.

Амфотерні властивості амінокислот.

Характеристика підготовчого етапу біосинтезу сечовини.

Ініціація поліпептидного ланцюга..

ЗАВДАННЯ ДО ЛАБОРАТОРНОГО ЗАНЯТТЯ № 6

Вивчити елементний склад, рівні побудови та фізико-хімічні властивості білкової молекули; хімічні формули, класифікацію та основні хімічні властивості амінокислот; суть ферментативного перетворення білків у харчовому тракті людини та шляхи білкового обміну на клітинному рівні.

Рекомендована література: [1] С.227-262; [2]C. 65-83, 220-231, 243-246; [3]C.142-166, 287-306; [4]C.47-64, 181-196.

ОПРАЦЮВАТИ МЕТОДИКИ ЛАБОРАТОРНИХ ДОСЛІДІВ

Кислотний гідроліз білка.

Ксантопротеїнова реакція. Концентрована нітратна кислота діючи на ароматичні амінокислоти, які містяться в білках, перетворюють їх у нітропохідні жовтого кольору.

Реактиви: желатина, 20 % хлоридна кислота, концентрована нітратна кислота.

Обладнання:водяна баня, конічна колба на 50 мл з водяним холодильником, електрична плитка.

Хід роботи.

У конічну колбу поміщають декілька шматочків желатини і доливають 20 мл 20 % розчину НСІ. Обережно збовтують вміст колби кілька хвилин. Після цього, відливають у пробірку 1-2 мл розчину, так, щоб вся желатина залишилась у колбі. З вмістом пробірки проводять ксантопротеїнову реакцію і відмічають що розчин залишається без змін. Конічну колбу закривають водяним холодильником і поміщають у киплячу (100⁰ С) водяну баню на декілька годин. Після цього, обережно відливають у пробірку декілька мілілітрів гідролізату і з ним проводять ксантопротеїнову реакцію. Спостерігають утворення білого осаду, який при нагріванні забарвлюється у жовтий колір.

Висновок:в результаті тривалого нагрівання желатини з розчином хлоридної кислоти відбувається________________________________________________. Підтвердженням цього є _______________________________________________________________________.