Міністерство освіти і науки України

Донецький державний університет економіки і торгівлі

ім. М.Туган-Барановського

Кафедра хімії

Нужна Т.В.

Біохімія

Курс лекцій для студентів денної і заочної форми навчання

Спеціальності 8.091711 “Технологія харчування”

Затверджено:

Протокол засідання

кафедри хімії № 16

від “30” травня 2005

Донецьк – 2006

Лекция № 1 «БЕЛКИ»

План лекции

1. Химический состав белков

2. Структура белков

3. Свойства белков

4. Классификация белков

1. Химический состав белков

Белки — это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки иначе называют протеинами; этот термин введен в 1838 г. и образован от греч. слова proteos — первостепенный.

Белки составляют значительную часть тканей живого организма: до 25% сырой и до 45—50% сухой массы. Они содержат 50— 59% углерода, 6,5—7,3% водорода, 15—18% азота, 21—24% кислорода, до 2,5% серы. Для большинства белков характерна довольно постоянная доля азота (в среднем 16% от сухой массы) по сравнению с другими элементами. Этот показатель используют для расчета количественного содержания белка. Для этого массу азота, найденную при анализе, умножают на коэффициент 6,25 (100 : 16 = 6,25). В составе некоторых белков обнаруживают фосфор, железо, цинк, медь и другие элементы.

Структурными блоками или мономерами белков служат ,L-аминокислоты. Общая формула,L-аминокислот имеет следующий вид:

Н

R-С-СООН

NH₂

Аминокислоты различаются по структуре бокового радикала (R), а следовательно, и по физико-химическим свойствам, присущим этим радикалам.

В природных белках постоянно встречаются 20 следующих аминокислот: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, серин, треонин, цистеин, метионин, аргинин, лизин, гистидин, пролин, фенилаланин, тирозин, триптофан . В некоторых белках встречаются редкие аминокис­лоты (оксипролин, гидрокси-лизин, и др.), которые являются производными тех же 20 протеиногенных аминокислот.

Аминокислоты относятся к амфотерным электролитам: недис­социированная форма аминокислоты в нейтральном водном рас­творе превращается в диполярную форму (цвиттёрион), которая способна взаимодействовать как с кислотами, так и с основания­ми.

По кислотно-основным свойствам аминокислоты делят в зави­симости от физико-химических свойств бокового радикала на три группы: кислые, основные и нейтральные.

К кислым относятся аминокислоты с карбоксильными группами в боковом радикале: аспарагиновая и глутаминовая кислоты. К основным относятся аминокислоты лизин, аргинин и гистидин, имеющие в боковом радикале группировку с основными свойст­вами: аминогруппу, гуанидиновую и имидазольную группы. Все остальные аминокислоты — нейтральные, так как их боковой ра­дикал не проявляет ни кислых, ни основных свойств.

Следовательно, аминокислоты имеют суммарный нулевой, поло­жительный или отрицательный заряд, зависящий от рН-среды. Зна­чение рН-среды, при котором заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой. Изоэлектрическая точка отражает кислотно-основные свойства разных групп в аминокислотах и является одной из важных констант, характеризующих аминокислоту.

По биологическому значению аминокислоты подразделяются на заменимые, и незаменимые.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме челове­ка в достаточном количестве. К ним относятся глицин, аланин, серии, цистеин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин, тирозин, аргинин, гистидин.

Незаменимые аминокислоты в организме человека не синте­зируются, поэтому они должны поступать с пищей. Незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан. Для детского организма незаменимыми являются также аргинин и гистидин.

Аминокислотный состав белков определяется не доступностью или незаменимостью той или иной аминокислоты, а назначением белка, его биологической функцией. В настоящее время определен аминокислотный состав многих сотен белков.