Для работы некоторых ферментов необходимы дополнительные небелковые соединения

Ряд ферментов становятся функционально полноценными только после соединения с небелковыми компонентами. Небелковые компоненты при этом могут соединяться с белковой частью или только на время реакции, или связываться друг с другом постоянной прочной связью. Однако в любом случае небелковые компоненты принимают непосредственное участие в химических реакциях путем взаимодействия с субстратом, где они играют роль особого промежуточного субстрата. По завершении реакции фермент вместе с коферментом возвращаются в исходное состояние.

Небелковые компоненты в составе таких ферментов называют коферментами, а сам белок апоферментом. Кофермент с апоферментом образуют холофермент. Такие двухкомпонентные ферменты обычно катализируют определенные типы реакций (дегидрирование, декарбоксилирование и т.д.). Как правило, в одном типе реакций принимает участие один кофермент или строго ограниченное их количество. Поэтому в большинстве случаев по коферменту можно узнать, какой тип реакций катализирует фермент. Белковая часть двухкомпонентного фермента ответственна за субстратную специфичность. Так как кофермент во время реакции изменяется, его можно назвать косубстратом. Кофермент легко отделяется от белка. Если небелковая часть прочно связана с апоферментом ковалентной связью, она называется простетической группой. В этом случае часть молекулы катализатора изменяется при выходе из реакции, что противоречит определению фермента. Роль коферментов могут выполнять различные соединения. Коферменты можно разделить на несколько групп:

1.Коферменты алифатического ряда (глутатион, липоевая кислота);

2. Коферменты ароматического ряда (убихинон)

3. Коферменты-нуклеотиды;

4. Коферменты-металлы; K⁺, Fe⁺⁺, Fe⁺⁺⁺, Cu⁺⁺, Co⁺⁺, Zn⁺⁺, Mn⁺⁺, Mg⁺⁺, Ca⁺⁺, and Mo⁺⁺⁺.

5. Коферменты-производные водорастворимых витаминов.

Последняя группа коферментов приобретает большое значение еще и потому, что в их состав входят вещества, которые не могут синтезироваться клетками человека и многих животных. Поэтому протекание реакций, катализируемых ферментfми, в состав коферментов которых входят витамины зависит от поступления витаминов с пищей.

Белковая природа определяет многие свойства ферментов

У каждого фермента существует свой pH-оптимум. Существенное влияние на активность ферментов оказывает реакция среды. Для проявления их оптимального действия чаще всего существует узкий диапазон измерения pH среды (pH-оптимум). В некоторых случаях сдвиг pH на единицу снижает активность на 80%. Поэтому в экспериментальных условиях работы с ферментом очень важно поддерживать pH на постоянном уровне.

Слева приведены кривые зависимости активности фермента от изменения pH среды. Пепсин желудочного сока, который катализирует гидролиз белков, имеет pH-оптимум при pH=2. При pH=3 он теряет половину активности, а при pH=4 активность пепсина не измеряется. pH-оптимум амилазы, фермента, катализирующего расщепление крахмала, составляет 7,0. И в этом случае изменения pH на единицу приводит к снижению активности на 50%, а - на 2 единицы отмечается полная потеря активности. Относительно редко встречаются случаи, когда pH-оптимум активности ферментов находится в сильно кислой или щелочной среде. Это характерно для таких ферментов как пепсин и аргиназа (катализирует расщепление аргинина). Большинство белков при экстремальных значениях pH неустойчивы. рH-оптимум является важной характеристикой фермента, но ни как не исключительной, присущей только данному ферменту.

Табл 2-2.Значения pH опт. некоторых ферментов
Фермент	pH опт.
Липаза (подж.железа)	8.0
Липаза (желудок)	4.0 - 5.0
Липаза(касторовое масло)	4.7
Пепсин	1.5 - 1.6
Трипсин	7.8 - 8.7
Уреаза	7.0
Инвертаза	4.5
Мальтаза	6.1 - 6.8
Амилаза (подж.железа)	6.7 - 7.0
Амилаза (солод)	4.6 - 5.2
Каталаза	7.0

Рис 2-5. Влияние температуры на активность фермента

Дело в том, что многие ферменты имеют схожие значения pH-оптимумов. Механизм влияния pH среды на активность ферментов заключается в том, что изменение этого показателя приводит к изменению степени ионизации амино- (NH₃) и карбосильных (СОО^-) групп в молекуле фермента. В результате белковая молекула фермента подвергается конформационным перестройкам, что сказывается на взаимоотношения между ферментом и субстратом.