Третичная структура белков
Третичной структурой белков назвали расположение в пространстве всей полипептидной цепи, отдельные участки которой имеют свою локальную конформацию, то есть сохраняют спиральные или -структурные формы. Большая часть белков на уровне третичной структуры принимает глобулярную (шаровидную) форму. Это связано, в первую очередь, с тем, что многие неполярные группы радикалов аминокислот под влиянием полярного растворителя, воды, объединяются между собой в кластеры, исключающие воду. При этом они разрывают водородные связи между диполями воды, уменьшая энтропию, и сближаются на расстояния, доступные для электростатического взаимодействия между ними. Такое взаимодействие получило название "сил гидрофобного взаимодействия". Эти силы, требующие небольших усилий для разрыва, тем не менее приобретают важнейшее значение для стабилизации пространственной структуры белка. Аналогичным образом формируются липидные мицеллы. Поэтому при складывании полипептидной цепи гидрофобные радикалы оказываются внутри белковой молекулы, а гидрофильные - наружи, тем самым снижение энтропии становится минимальным.
Рис.1.30. Этапы пространственной укладки полипептидной цепи и приобретения ею третичной структуры
Важную роль в стабилизации третичной структуры белка играют водородные связи и ионное взаимодействие (рис.1.31). Указанные силы успешно сочетают прочность структуры белка и ее довольно значительную подвижность, что чрезвычайно важно для выполнения функций. В ряде белков прочность структуры укрепляется дополнительно и ковалентными дисульфидными связями.
Рис.1.31. Связи, стабилизирующие третичную структуру белка. А. Ионная связь. Б. Водородная связь (три типа показаны). В. Гидрофобное взаимодействие (две формы - нижнее кластерного типа, а верхнее типа -связи). Г. Дисульфидная связь.
В фибриллярных (нитевидных) белках третичная структура формируется или путем многослойной укладки плоских -структур, или параллельной укладкой нескольких спиральных структур. В любом случае возникают ориентированные в длину волокнистые структуры. Такие волокна имеют высокую прочность. Примером такого белка может служить белок соединительной ткани - коллаген. Его молекула представляет своеобразную суперспираль, состоящую из 3-х спирально свернутых полипептидных цепей. Такие суперспирали, в свою очередь, укладываются в форме более толстых протофибрилл, объединяемых затем в коллагеновое волокно.
В заключение надо отметить, что для уникальному пространственному расположению атомов в молекуле белка (укладка полипептидной цепи в пространстве), которое "запрограммированно" самой аминокислотной последовательностью полипептидной цепи и поэтому образуется самопроизвольно, тем не менее нужны помощники. Эти помощники также являются белками и получили название "чапероны" (см.гл.10). Впервые они были открыты как "белки теплового шока" (hsp 60 и hsp 70). Их функция заключается в защите складывающейся полипептидной цепи от взаимодействия с другими многочисленными клеточными белками и, возможно, в ускорении этого процесса.