- •Міністерсво освіти і науки україни
- •Білки та амінокислоти Загальна характеристика білків.
- •Амінокислоти.
- •Нуклеїнові кислоти
- •Властивості і будова днк
- •Структури днк.
- •Будова і функції рнк
- •Структура рнк.
- •Типи рнк.
- •Нуклеозиди і нуклеотиди
- •Назви нуклеозидів та нуклеотидів
- •Вуглеводи
- •Біологічна роль вуглеводів:
- •Моносахариди.
- •Метилглікозид
- •Окремі представники моносахаридів:
- •Олігосахариди
- •Полісахариди.
- •Амілоза
- •Амілопектин
- •Вторинні речовини рослинного походження
- •Органічні кислоти
- •Дубильні речовини
- •Ефірні масла та смоли.
- •Терпени.
- •Циклічні ефірні масла.
- •Каучук і гумма – політерпени.
- •Ростові речовини та антибіотики.
- •Нейтральні жири
- •Стериди
- •Фосфоліпіди
- •Запитання і вправи для самоконтролю:
- •Класифікація і номенклатура вітамінів
- •Жиророзчинні вітаміни
- •Водорозчинні вітаміни
- •Ферменти
- •Прості ферменти
- •Складні ферменти
- •Активний центр ферментів
- •Механізм дії ферментів
- •Властивості ферментів
- •Кінетика ферментативних реакцій
- •Номенклатура і класифікація ферментів
- •Характеристика окремих класів ферментів
- •1. Окисдоредуктази
- •2. Трансферази
- •3. Гідролази
- •Піровиноградна кислота Оцтовий альдегід
- •Аспарагінова кислота Фумарова кислота
- •5. Ізомерази
- •6. Лігази (синтетази)
- •Локалізація ферментів у клітині
- •Використання ферментів
- •Запитання і вправи для самоконтролю:
- •Обмін речовин Анаеробний розклад вуглеводів.
- •Г o ch2oh oh oh ho oh o ho oh глюкоза глюкозо-6-фосфат адф I iIліколіз
- •Бродіння
- •Спиртове бродіння
- •Аеробне окислення вуглеводів.
- •Енергетичний ефект повного розщеплення глюкози:
- •Ацетил - КоА
- •Щавелево-оцтова кислота
- •Теорія біологічного окислювання
- •Розпад ліпідів
- •Окиснення гліцерину
- •Окиснення насичених жирних кислот
- •Енергетика -окиснення жирних кислот
- •Біосинтез ліпідів Біосинтез гліцерину
- •Біосинтез жирних кислот
- •Біосинтез тригліцеридів
- •Основні перетворення ліпідів у харчовій промисловості
- •Запитання і вправи для самоконтролю:
- •Катаболізм амінокислот.
- •Орнітиновий цикл синтезу сечовини:
- •Біосинтез білку.
- •Біохімія молока Білки молока
- •Вторинна і третинна структура
- •4,6 М Осаджений комплекс, який складаєть-
- •0,4 М CaCl2 Залишаються у фільтраті при низькій
- •Білки молочної сироватки
- •Імуноглобуліни
- •Вуглеводи і ліпіди молока
- •1) Окислювається фемінговою рідиною, в результаті утворюється лактобіонова кислота:
- •3 Молочного жиру виділяють приблизно 140 жирних кислот з дов-жиною ланцюга від 4 - 26 с.
- •Вітаміни молока
- •Ферменти молока
- •1. Оксидоредуктази.
- •1.2 Оксидази - окислюються киснем повітря. В молоці ксанти-ноксидаза у великій кількості - 160 мг/л. Фад містить Fe, Mg. Каталізує окислення пуринових основ; каталізує окислення альдегіди до кислот.
- •1.3 Дегідрогенази - нативних дегідрогеназ дуже мало. Наприклад, дегідрогеназа циклу Кребса або гліколізу: лактат дегідрогенази, малат дегідрогенази.
- •2. Трансферази. Є нативні і бактеріальні. В невеликій кількості - нативні амінот і фосфот. Важливим ферментом є нативна глікозил т - лактазосинтаза, яка каталізує реакцію синтезу молочного цукру.
- •3. Гідролази
- •3.2 Глікозидази: нативних дуже мало - галактозидаза (лактаза). Всі молочно-кислі бактерії мають активну лактазу. Це 1 етап розщеплення молочного цукру. Дріжжі не мають.
- •3.3 Пептидгідролази: є нативні (протеїназа) яка визиває гідроліз - казеїну з утворенням - казеїну і протеозопептони.
- •Біохімічні зміни компонентів молока при приготуванні кисло-молочних продуктів
- •1. Процеси починаються з бродіння.
- •Біохімічні зміни при приготуванні сирів
- •Біосинтез білка
- •Нирки містять вітаміни, глікоген, молочну кислоту, аміак, сечовину. Після вимочування використовуються для виготовлення делікатесних ковбас.
- •Язики– комплекс сполучної і м’язової тканин, повноцінні по аміно- кислотах, містять цінні ліпіди (ненасичені жирні кислоти).
- •Головний мозок містить багато ненасичених жирних кислот, фосфатиди (фосфор), залізо. Використовується для виготовлення ліверних ковбас, паштетів, консервів.
- •Серце– повноцінний продукт, але містить щільну сполучну тканину, потребує тонкого подрібнювання.
- •Тема II Принципи технології переробки тварин.
- •Тема IV Технологія риби.
Біосинтез білку.
Це багатоступеневий ферментативний процес, який здійснюється в клітинах живих організмів і забезпечує постійне оновлення білків тканин та органів. Відбувається на органелах клітин – рибосомах, локалізованих в цитоплазмі. Синтез білку здійснюється за матричним принципом. Матрицею, яка несе інформацію про первинну структуру білку є іРНК (інформоційна або матрична РНК). іРНК мають триплетну будову (окремими одиницями є послідовності з 3 нуклеотидів). За участі спеціальних ферментів (полімерази) переписується інформація з триплетів ДНК на триплети іРНК за принципом комплементарності. Це процес транскрипції, який відбувається в ядрі. Синтезована іРНК складається з екзонів (змістовні ділянки) та інтронів (беззмістовні ділянки), після виходу у цитоплазму відбувається вирізання інтронів та склеювання екзонів за допомогою ферментів – лігаз, так званий сплайсінг. Інформація, одержана іРНК у процесі транскрипції, реалізується при трансляції на рибосомному апараті клітини (полісомах широхуватого ендоплазматичного ретикулуму), де за участі спеціальних ферментів здійснюється переписування послідовності чергування триплетів на структурі іРНК в послідовність амінокислотних залишків у поліпептидних ланцюгах білків (триплети відповідають певним амінокислотам). Зазначений процес складається з 3 етапів: ініціація (початок біосинтезу поліпептидного ланцюгу), елонгація (його подовження) та термінація (закінчення процесу). Важливим етапом біосинтезу є транспорт амінокислот до рибосом за участю транспортної РНК (тРНК). Перш ніж амінокислота зв’яжеться з тРНК, повинен пройти процес активації за участю ферментів – аміноацил – тРНК – синтетаз:
фермент + АТФ фермент – АМФ ~ ФФ;
фермент – АМФ ~ ФФ + амінокислота фермент – АМФ ~ амінокислота + ФФ;
фермент – АМФ ~ амінокислота + тРНК аміноацил ~ тРНК + АМФ + фермент.
Формування вторинної і третинної структури відбувається в ендоплазматичному ретикулумі.
Запитання і вправи для самоконтролю.
1. Яка добова потреба людини в білках.
2. Дайте характеристику перетравлювання білків в організмі людини.
3. Що таке процеси гниття і яке вони мають значення в жизнєдіяльності людини?
4. Які біологічно-активні сполуки синтезуються з амінокислот?
5. Яке значення креатинфосфату в організмі тварин і людини?
6. Охарактеризуйте види дезамінування у амінокислот.
7. Що таке процеси переамінування амінокислот і як вони відбуваються в клітині?
8. Напишіть окремі реакції орнітинового циклу синтезу сечовини.
9. Охарактеризуйте основні етапи біосинтезу білку.
Список рекомендованої літератури: [1, с. 256 – 289; 2, с. 351 – 394; 3, с. 295 – 327].
Список рекомендованої літератури.
Основна:
1. Боєчко Ф.Ф. Біологічна хімія. – К.: Вища шк., 1989. - 407 с.
2. Кретович В.Л. Биохимия растений. – М.: Высш. шк., 1980. - 445 с.
3. Кучеренко Н.Е. и др. Биохимия. – К.: Выща шк., 1988. - 432 с.
4. Никитин Г.А. Биохимические основы микробиологических производств. – К.: Вища шк., 1981. - с.
Додаткова:
5. Горбатова К.К. Биохимия молока и молочных продуктов. – М.: Лег. и пищ. пром-сть, 1984. - с.
6. Кононский А.И. Биохимия животных. – К.: Вища шк., 1984. - 415 с.
7. Ленинджер А. Основы биохимии. Т. 1-2. – М.: Мир, 1985. - 735 с.
8. Мецлер Д. Биохимия. Т. 2. – М.: Мир, 1980. – 609 с.
9. Щербаков В.Г. Биохимия и товароведение масличного сырья. – М.: Пищевая пром-сть, 1969, 456 с.