3.Динамика утворення антитіл.
Імунна система організму безумовно необхідна для його виживання, без неї смерть від будь-якої інфекції була б практично неминучою. Але якщо навіть не приймати до уваги цієї життєво важливої функції, імунна система викликає подив як приклад винахідливості природи. Елементи цієї системи - клітини і молекули - постійно і пильно оберігають від інфекцій організм. Вони пізнають майже нескінченну кількість різноманітних чужорідних клітин і речовин, відрізняючи їх від клітин і речовин власного організму. Коли збудник потрапляє в організм, вони виявляють його і мобілізують захисні механізми для його знищення. Вони "пам'ятають" кожного збудника, так що при повторному зараженні тим самим мікробом організм захищається більш ефективно, ніж першого разу. Крім цього все це робиться в рамках дуже скромного "оборонно го бюджету"- використовується тільки невелика частина геному і ресурсів організму. Найбільш критичний момент у процесі імунної відповіді - це пізнання, виявлення хімічного маркера, який властивий "чужому" агенту на відміну від "свого". Це завдання покладено на особливі білки, які відрізняються дивовижною різноманітністю молекулярної структури. Ці розпізнавальні білки імунної системи існують у мільйонах, можливо, мільярдах різних форм. "Індивідуальність" кожної такої молекули дозволяє їй знаходити специфічні чужорідні маркери, мішені. Найбільш відомими розпізнаючими білками є антитіла або імуноглобуліни (Ig). Існує п'ять класів імуноглобулінів людини - G, M, A, E, D. Молекули кожного класу складаються з важких і легких поліпептидних ланцюгів. Легкі поліпептидні ланцюги (L) бувають двох видів або g, або j і одинакові для всіх класів імуноглобулінів. Важкі ланцюги (Н) у кожного класу різні, і якраз від будови, назви важкого ланцюга і походить назва класу імуноглобулінів. Причому в імуноглобуліні в залежності від класу є одна або більше пар важких і легких поліпептидних ланцюгів, зв'язаних між собою дисульфітними зв'язками. У кожного імуноглобуліну є тільки один тип легких ланцюгів або g, або j. Таким чином, структурні формули кожного класу імуноглобулінів можна записати так: IgG - g2l2,, g2k2 , IgM - (m2l2)5,(m2k2)5, IgA - (a2l2)n , (a2k2)n, IgD - d2l2, d2k2 , IgE - e2l2, e2k2. У кожному класі імуноглобулінів розрізняють постійні ділянки - С(С - сonstat - постійний) і змінні V(variabile - варіабельний, змінний). Останні залежать від виду детермінантної групи антигену. Давайте на прикладі IgG більш детально розглянемо будову імуноглобуліну (рис. 7.5). Постійні ділянки поліпептидних ланцюгів, спільні для одного класу антитіл, зумовлюють загальні властивості: здатність зв'язувати комплемент, фіксуватись на клітинних рецепторах, проходити через плаценту. Молекули імуноглобулінів складаються з компактних тісно скручених ділянок поліпептидних ланцюгів - доменів (глобул), які мають від 100 до 120 амінокислотних залишків. Між доменами одного ланцюга і доменами двох ланцюгів, які розміщені поряд, існує взаємодія. Як видно з малюнку IgG по довжині має 4 домени. Кожен з доменів виконує певну біологічну функцію, що видно з малюнка. Vl , VH - зв'язує антиген, тут розміщений активний центр антитіла, СН2 - фіксує С1q, СН3 - забезпечує фіксацію на В-лімфоцитах, макрофагах, К-клітинах. Специфічність антитіла обумовлена відповідністю конфігура ції активного центру детермінантній групі антигена, що в свою чергу пов'язано з певною послідовністю амінокислот у варіабель них ділянках важких і легких ланцюгів.