1, Строение и функции коллагенов

механические свойства связаны с их первичной и пространствен­ной структурами. Молекулы коллагена состоят из трёх полипептидных цепей,. В состав коллагенов могут входить три одинаковые или разные цепи.

каждая третья аминокислота в полипептидной цепи представлена глицином, около 1/4 аминокислотных остатков составля­ют пролин или 4-гидроксипролин, около 11 % — аланин. В коллагене отсутствуют такие аминокислоты, как цистеин и триптофан, а ги-стидин, метионин и тирозин находятся лишь в очень небольшом количестве. В составе пер­вичной структуры а-цепи коллагена содержится также— гидрокси-лизин. Полипептидную цепь коллагена можно представить как последовательность триплетов Гли-X-Y, где X и Y могут быть любыми ами­нокислотами, но чаще в положении X стоит пролин, а в положении Y — гидроксипролин или гидроксилизин.

Пролин благодаря своей структуре вызывает изгибы в полипептидной цепи, стабилизируя левозакрученную спиральную конформацию. На один виток спирали приходится 3 аминокис­лотных остатка, а не 3,6. Спираль пептидной цепи коллагена стабилизи­рована не за счёт водородных связей (так как пролин их не образует), а силами стерического отталкивания пирролидиновых колец в остат ках пролина. В результате расстояние межд аминокислотными остатками увеличивается, и она оказывается более развёр нутой Спирализованные полипептидные цепи, пе ревиваясь друг около друга, образуют трехце почечную правозакрученную суперспиральную молекулу

«Жёсткие» аминокислоты — пролин и гидроксипролин — ограничивают вращение полипеп тидного стержня и увеличивают тем самым стабильность тройной спирали. Глицин, всегда находите в месте пересечения цепей; отсутствие радика ла позволяет цепям плотно прилегать

А. Структура и функции миоглобина

Миоглобин относят к классу гемсодержа-щих белков, т.е. он содержит простетическую группу — гем, довольно прочно связанную с белковой частью. Миоглобин относят к гло­булярным белкам; он имеет только одну по­липептидную цепь.Миоглобин содержится в красных мышцах и участвует в запасании кислорода. Апомиоглобин — белковая часть миоглобина; первичная структура представлена последо­вательностью из 153 аминокислот, которые во вторичной структуре уложены в 8 а-спи-ралей. а-Спирали содержат от 7 до 23 аминокислот. Третичная структура имеет вид компактной глобулы (внутри практически нет свобод­ного места), образованной за счёт петель и поворотов в области неспирализованных участков белка. Внутренняя часть молеку­лы почти целиком состоит из гидрофобных радикалов, за исключением двух остатков Гис располагающихся в активном центре.

Белки — высокомолекулярные соединения, но могут сильно отличаться по молекулярной мас­се, которая колеблется от 6000 до 1 000 000 Д и выше. Молекулярная масса белка зависит от ко­личества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков — и от количества входящих в него протомеров

методами определения молекулярной массывсе еще остаются физико-химические методы

наиболее часто используются методы седиментационного анализа, гель-хроматография и гель-электрофорез.методами седиментационного анализапроводят вультрацентрифугах, в которых удается создать центробежные ускорения (g), превышающие в 200000 и более раз ускорение земного притяжения. Обычно вычисляютмолекулярную массупо скоростиседиментациимолекулбелкаили седиментационномуравновесию. По мере перемещениямолекулот центра к периферии образуется резкая граница растворитель-белок (регистрируется автоматически

Определение молекулярной массыбелковметодомультрацентрифугированиятребует много времени и сложной и аппаратуры. разработаны 2 простых метода (гель-хроматография иэлектрофорез. гель-хроматография, преимущество: не требуется выделятьбелокв чистом виде, так как примеси другихбелковне мешают определению, поскольку каждый из них проходит через колонку со свойственной ему скоростью, определяемоймолекулярной массой. Это обстоятельство широко используется в энзимологииЭлектрофорез-прямая пропорциональная зависимость междумолекулярной массойи подвижностьюбелков.

6) В составе белков в организме человека встречают только 20 а-аминокислот.