Классы иммуноглобулинов

Класс Ig	Н-цепь	Содержание H- и L-цепей	Молекулярная масса, кДа	Концентрация в сыворотке крови, мг%
Ig G		22; 2	150	800-1800
Ig A		(22)n; (22)n, где n = 2, 3 или 4	360-720	90-450
Ig M		(22)5; (22)5	950	60-250
Ig D		22, 22	160	0,01-0,04
Ig E		22, 22	190	17-450х10–4

Иммуноглобулины. В ответ на попадание во внутреннюю среду чужеродных молекул, начинается синтез антител, в первую очередьIgM, который состоит из 5 мономеров. Каждый мономер иммуноглобулина содержит два идентичных участка связывания антигена, поэтому вIgМ имеется 10 антигенсвязывающих участков. Наличие множественных участков в узнавания в молекулеIgразличных эпитопов антигена ведет к образованию комплекса антиген-антитело и целой сети молекул, которая активируетсистему комплемента. Белки комплемента, обладающие протеолитической активностью, окружают комплексантиген-антитело, приводя к гибели чужеродной клетки. Этот комплекс может поглощаться фагоцитирующими лейкоцитами (например, нейтрофилами или макрофагами). Связывание комплекса антиген-антитело с фагоцитирующими клетками происходит через присутствующих на поверхности этих клетокF_c-рецепторов с константойF_c-областью иммуноглобулинов.

Повторные попадания в организм того же антигена приводят к образованию большого количества IgG.

Иммуноглобулин Ас помощью секреторного пептида транспортируется через мембрану эпителиальных клеток слюнных желез, в слизистый слой кишечника, дыхательной системы. Бактерии, покрытыеIgA, не способны взаимодействовать с эпителиальными клетками полости рта, кишечника и потому не участвуют в заражении организма. Из-за наличия секреторного гликопротеинаIgAне сразу разрушается протеиназами и не может эффективно активировать систему комплемента. В секретах присутствует лизоцим, в молекуле которого известны три эпитопа для трех разных антител, и они занимают около 40 % поверхности этого белка.

Иммуноглобулин Е(IgE) в присутствии специфического антигена или аллергена участвует в выделении гистамина, и развитию аллергии.IgEу людей с повышенной чувствительностью способствует синтезуфактора активациитромбоцитов (от англ.activatingfactor,RAF), который сходен с фосфатидилхолином и способствует воспалению дыхательных цепей, агрегации тромобоцитов и др.

Парапротеины

При ряде патологических состояний наблюдается появление несуществующих в норме в плазме крови в зонах - и-глобулинов структурно-аномальных и функционально-инертных специфических белков (парапротеинов). Они представлены Н- иL-цепямиIgA,IgD,IgG. Их появление обусловлено синтезом злокачественными лимфоцитами или повышенным их образованием нормальными клонами В-лимфоцитов. Легкие цепи иммуноглобулинов способны преодолевать почечный порог и появляются в моче. Эти белки получили название «белок Бенс-Джонса».

Дифференцировка парапротеинов может быть проведена методом иммуноблотинга при применении специфических антисывороток к ,и Н-цепей иммуноглобулинов.

Парапротеины выявляются в ответной реакции на воспалительный и аутоиммунные процессы, а также при миеломной болезни и макроглобулинемии Вальденштрема. Они могут образовывать комплексы с другими белками, формируя криоглобулины, которые образуют гель или преципитат при охлаждении плазмы (сыворотки) крови и вновь растворяются при нагревании до 37⁰С.