Классификация аминокислот, заменимые и незаменимые аминокислоты

Все аминокислоты отличаются характером радикала, который может быть ациклическим или циклическим. В состав радикала может дополнительно входить вторая карбоксильная группа (такие аминокислоты называются моноаминодикарбоновые) или две аминных группы (диаминомонокарбоновые). В составе отдельных аминокислот могут находиться гидроксильные (серин, треонин), сульфгидрильная (цистеин) и метильная (метионин) группы.

Большинство аминокислот, участвующих в обменных процессах и входящих в состав белков, могут поступать с пищей или синтезироваться в организме в процессе обмена (из других аминокислот, поступающих в избытке). Они называются заменимыми. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей – это незаменимые аминокислоты. Таких аминокислот девять (гистидин, триптофан, фенилаланин, лизин, метионин, треонин, изолейцин, лейцин, валин).

Практически все белки построены из двадцати α-аминокислот, принадлежащих (за исключением глицина) к L-ряду (табл.5.1).

Таблица 5.1.

Протеиногенные аминокислоты

Название	Структура (R-CH(NH2)-COOH)	3-х букв. межд. обозн.	3-х букв. межд.обозн.	1-букв. межд. обозн.	**
Глицин	NH2-CH2-COOH	Гли	Gly	G
Аланин	CH3-CH(NH2)-COOH	Ала	Ala	A
Валин	(CH3)2CH-CH(NH2)-COOH	Вал	Val	V	Н
Лейцин	CH3-CH(CH3)-CH2-CH(NH2)-COOH	Лей	Leu	L	Н
Изолейцин	CH3-CH2-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH	Иле	Ile	I	Н
Серин	HO-CH2-CH(NH2)-COOH	Сер	Ser	S
Треонин	CH3-CH(OH)-CH(NH2)-COOH	Тре	Thr	Т	Н
Цистеин	HS-CH2-CH(NH2)-COOH	Цис	Cys	С
Метионин	CH3-S-(CH2)2-CH(NH2)-COOH	Мет	Met	М	Н
Лизин	NH2-(CH2)4-CH(NH2)-COOH	Лиз	Lys	К	Н
Аргинин	NH2-C(=NH)-NH-(CH2)3-CH(NH2)-COOH	Арг	Arg	R	ПЗ
Аспарагиновая к-та	COOH-CH2-CH(NH2)-COOH	Асп	Asp	D
Окончание табл.5.1
Название	Структура (R-CH(NH2)-COOH)	3-х букв. межд. обозн.	3-х букв. межд.обозн.	1-букв. межд. обозн.	**
Аспарагин	NH2-C(=O)-CH2-CH(NH2)-COOH	Асн	Asn	N
Глутаминовая к-та	HOOC-(CH2)2-CH(NH2)-COOH	Глу	Glu	E
Фенилаланин		Фен	Phe	F	Н
Глутамин	NH2-C(=O)-(CH2)2-CH(NH2)-COOH	Глн	Gln	Q
Тирозин		Тир	Tyr	Y	ПЗ
Триптофан		Три	Trp	W	Н
Гистидин		Гис	His	H	Н
Пролин		Про	Pro	P

Примечание: ** − Н ‒ незаменимая; ПЗ − полузаменимая; остальные – заменимые.

Аминокислоты классифицируются по:

1) строению; 2) характеру заряженности; 3) заменимости-незаменимости.

Классификация по строению:

1. моноаминомонокарбоновые

2. диаминомонокарбоновые (лизин, аргинин, цитруллин)

3. моноаминодикарбоновые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты)

4. диаминодикарбоновые (цистин).

Название аминокислот по номенклатуре IUPAC (International Union of Pure and Applied Chemistry − Международный союз чистой и прикладной химии) формируется так, как у карбоновых кислот вообще, с перечислением заместителей, например, имеющихся в углеродной цепи. Лизин, имеющий строение NH₂-(CH₂)₄-CH(NH₂)-COOH будет называться 2,6-диаминогексановой, серин − 2-амино-3-гидроксипропановой. На практике названия по номенклатуре IUPAC по отношению к протеиногенным аминокислотам не применяют, обходясь исторически сложившимися тривиальными названиями. Исключение составляют лишь аспарагиновая и глутаминовая кислоты, для которых часто используют названия «аспартат» и «глутамат».

Очень важным свойством аминокислот является строение бокового радикала R, поскольку остальная часть молекулы, включающая карбоксильную группу, аминогруппу, ассиметричный атом углерода и водород для всех протеиногенных аминокислот совершенно одинакова: CH(NH₂)-COOH.

Наличие в боковом радикале R функциональных групп, таких, как сульфгидрильная –SH, карбаминовая H₂N-C(=O)-, гидроксильная HO-, аминогруппа H₂N-, карбоксильная HOOC- и другие, оказывает решающее влияние не только на формирование вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы, но и на ее биологические функции. В водных средах при различных значениях рН эти группы отвечают за величину электрических зарядов белковой молекулы, ее растворимость и ряд других физико-химических свойств. Например, замена одного аминокислотного остатка (глутаминовой кислоты в положении 6) в полипептидной цепи субъединицы гемоглобина на остаток валина приводит к такому изменению свойств молекулы гемоглобина, что это вызывает патологию, называемую «серповидноклеточной анемией».

По характеру заряженности боковых радикалов аминокислоты подразделяют на:

неполярные гидрофобные (Гли, Ала, Вал, Лей, Иле, Про, Фен, Тир, Три, Мет);

полярные, но незаряженные (Сер, Тре, Цис, Асн, Глн);

полярные с отрицательным зарядом (Асп, Глу);

полярные с положительным зарядом (Лиз, Арг, Гис).

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме или должны поступать в составе пищи, различают:

заменимые;

незаменимые (лейцин, изолейцин, валин, лизин, гистидин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан). В детском возрасте также незаменимой является аминокислота аргинин.

Для человека Арг, Тир − полузаменимые, а для курицы − незаменимые.