Контрольні запитання

1. Назвіть основні структурні елементи будови тРНК? Як саме вони розташовані у просторі? Які взаємодії стабілізують просторову структуру тРНК?

2. Якою хімічною групою тРНК акцептується амінокислота? Назвіть групу амінокислоти, що задіяна в цьому зв’язку.

3. Які хімічні реакції каталізує АРС-аза? Що таке активування амінокислоти?

4. Яким чином реалізується специфічність АРС-аз щодо тРНК та амінокислот?

5. Що таке рибосома? З чого вона складається? Опишіть основні риси просторової будови рибосоми.

6. Які функціональні сайти має рибосома? Їхнє розташування відносно один одного та щодо субодиниць рибосоми?

7. Як розподілені функції рибосоми між двома субодиницями?

8. Порівняйте структурні та функціональні особливості рибосомних РНК і білків.

9. З яких етапів складається елонгаційний цикл рибосоми?

10. Опишіть структуру та функціональне значення факторів елонгації EF1 і EF2.

11. У чому полягає роль гідролізу GTP при елонгації трансляції?

12. Як рибосома здійснює свою декодуючу функцію?

13. Що таке акомодація аа-тРНК на рибосомі та як саме вона відбувається?

14. У чому полягає реакція подовження поліпептидного ланцюга на одну амінокислоту? Як відбувається каталіз цієї реакції?

15. Яким чином відбувається транслокація рибосоми вздовж мРНК?

16. Яка стадія елонгаційного циклу є найшвидкішою?

17. Порівняйте системи ініціації трансляції у про- та еукаріотів.

18. Опишіть основні стадії термінації трансляції.

19. За якими механізмами здійснюється регуляція білкового синтезу?

20. Назвіть основні стадії процесу укладання білкової глобули. Якою вільною енергією має характеризуватися нативна конформація білка порівняно з іншими конформаціями? Що таке енергетична пастка; як вона може виникати?

21. У чому полягає функціональна роль шаперонів?

22. Опишіть робочий цикл шаперонів hsp70.

23. Визначте структурну організацію та робочий цикл шаперонінів.

Рекомендована література

Киселев, Л.Л., Фаворова, О.О., Лаврик, О.И. Биосинтез белков от аминокислот до аминоацил-тРНК. – М. : Наука, 1984.

Финкельштейн, А.В., Птицын, О.Б. Физика белка. Курс лекций. – М.: КДУ, 2005

Andersen, G.R., Nissen, P., Nyborg, J. Elongation factors in protein biosynthesis // Trends Biochem. Sci. – 2003. – Vol. 28. – P. 434–441.

Bukau, B., Horwich, A.L. The hsp70 and hsp60 chaperone machines// Cell. – 1998. – Vol. 92. – P. 351–366.

Burbaum, J.J., Schimmel, P. Structural relationships and theclassification of aminoacyl-tRNA synthetases // J. Biol. Chem. – 1991. – Vol. 266. – P. 16965–16968.

Deuerling, E., Bukau, B. Chaperoneassisted folding of newly synthesized proteins in the cytosol // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. – 2004. – Vol. 39. – P. 261–277.

Frank, J., Sengupta, J., Gao, H. et al. The role of tRNA as a molecularspring in decoding, accommodation, and peptidyl transfer // FEBSLetters. – 2005. – Vol. 579. – P. 959–962.

Laursen, B.S., Sørensen, H.P., Mortensen, K.K., Sperling Petersen, H.U. Initiation of protein synthesis in bacteria // Microbiol. Mol. Biol. Rev. – 2005. – Vol. 69. – P. 101–123.

Mitra, K., Frank, J. Ribosome dynamics: insights from atomic structure modeling into cryoelectron microscopy maps // Annu. Rev. Biochem.Biomol. Struct. – 2006. – Vol. 35. – P. 299–317.

Moore, P.B., Steitz, T.A. The structural basis of large ribosomal subunitfunction // Annu. Rev. Biochem. – 2003. – Vol. 72. – P. 813–850.

Noller, H.F., Yusupov, M.M., Yusupova G.Z. et al. Translocation of tRNA-during protein synthesis // FEBS Letters. – 2002. – Vol. 514. – P. 11–16.

Ogle, J.M., Ramakrishnan, V. Structural insights into translationalfidelity // Annu. Rev. Biochem. – 2005. – Vol. 74, 129–177.

Ramakrishnan, V. Ribosome structure and the mechanism of translation// Cell. – 2002. – Vol. 108. – P. 557–572.